단백질의 4 차 구조 : 특성 - 생물학 - 2026

단백질 의 4 차 구조는 비공유 힘에 의해 연결된 각각의 폴리펩티드 서브 유닛 간의 공간적 관계를 정의합니다. 고분자 단백질에서 이들을 구성하는 각 폴리펩티드 사슬을 소단위 또는 프로토 머라고합니다.

단백질은 1 개 (단량체), 2 개 (이량 체), 여러 개 (올리고머) 또는 여러 개의 프로토 머 (폴리머)로 구성 될 수 있습니다. 이 protomers는 유사하거나 매우 다른 분자 구조를 가질 수 있습니다. 첫 번째 경우에는 동형 단백질이고 두 번째 경우에는 이형이라고합니다.

증식 세포 핵 항원 단백질의 4 차 구조의 예. 촬영 및 편집 : Thomas Shafee.

과학적 표기법에서 생화학 자들은 아래 첨자 그리스 문자를 사용하여 단백질의 프로토 머 구성을 설명합니다. 예를 들어, 4 량체 동형 단백질은 α ₄ 로 지정 되고 두 개의 별개의 이량 체로 구성된 4 량체 단백질은 α ₂ β _2로 지정 됩니다.

단백질 구조

단백질은 다른 3 차원 구성을 취하는 복잡한 분자입니다. 이러한 구성은 각 단백질에 고유하며 매우 특정한 기능을 수행 할 수 있습니다. 단백질의 구조적 구성 수준은 다음과 같다.

기본 구조

폴리펩티드 사슬에 다른 아미노산이 배열 된 서열을 의미합니다. 이 서열은 상기 단백질을 암호화하는 DNA 서열에 의해 주어진다.

2 차 구조

대부분의 단백질은 완전히 연장 된 아미노산의 긴 사슬이 아니라 규칙적으로 나선 또는 시트로 접히는 영역을 가지고 있습니다. 이 접힘을 2 차 구조라고합니다.

3 차 구조

2 차 구조의 접힌 영역은 차례로 접 히고 더 조밀 한 구조로 조립 될 수 있습니다. 이 마지막 주름은 단백질에 3 차원 적 모양을 부여합니다.

4 차 구조

하나 이상의 서브 유닛에 의해 형성된 단백질에서 4 차 구조는 비공유 결합에 의해 연결된 각 서브 유닛 사이에 존재하는 공간 관계입니다.

단백질의 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차 구조, 3 차원 형태. 촬영 및 편집 : Alejandro Porto.

4 차 구조 안정성

단백질의 3 차원 구조는 약하거나 비공유 상호 작용에 의해 안정화됩니다. 이러한 결합이나 상호 작용은 일반 공유 결합보다 훨씬 약하지만, 많고 누적 효과가 강력합니다. 여기에서는 가장 일반적인 상호 작용 중 일부를 살펴 보겠습니다.

소수성 상호 작용

일부 아미노산에는 소수성 측쇄가 포함되어 있습니다. 단백질에 이러한 아미노산이있을 때 분자의 접힘은 이러한 측쇄를 단백질 내부로 정렬하고 물로부터 보호합니다. 다른 측쇄의 특성은 소수성 효과에 다른 방식으로 기여한다는 것을 의미합니다.

Van der Waals 상호 작용

이러한 상호 작용은 공유 결합으로 연결되지 않은 분자 또는 원자가 서로 너무 가까워 질 때 발생하며, 이로 인해 가장 바깥 쪽 전자 궤도가 겹치기 시작합니다.

그 당시에, 각각의 중심이 접근함에 따라 매우 빠르게 성장하는이 원자들 사이에 반발력이 형성됩니다. 이들은 소위 '반 데르 발스 군대'입니다.

부하-부하 상호 작용

한 쌍의 하전 입자 사이에서 발생하는 정전기 상호 작용입니다. 단백질에서 이러한 유형의 상호 작용은 단백질의 순 전하와 그 안에 포함 된 이온의 개별 전하로 인해 발생합니다. 이러한 유형의 상호 작용을 때때로 소금 다리라고합니다.

수소 결합

수소 결합 공여체 그룹에 공유 결합 된 수소 원자와 결합 수용체 그룹에 속하는 한 쌍의 자유 전자 사이에 수소 결합이 설정됩니다.

물과 생물학적 분자를 포함한 많은 분자의 특성은 주로 수소 결합에 기인하기 때문에 이러한 유형의 결합은 매우 중요합니다. 그것은 공유 결합 (전자가 공유 됨)과 비공유 상호 작용 (전하-전하 상호 작용)의 특성을 공유합니다.

쌍극자 상호 작용

순 전하가없는 단백질을 포함한 분자에서는 내부 전하의 불균일 한 배열이 발생할 수 있으며, 한쪽은 다른 쪽보다 약간 더 음수입니다. 이것은 쌍극자로 알려진 것입니다.

분자의이 양극성 상태는 영구적 일 수 있지만 유도 될 수도 있습니다. 쌍극자는 이온이나 다른 쌍극자에 끌릴 수 있습니다. 쌍극자가 영구적 인 경우 상호 작용은 유도 쌍극자보다 더 큰 범위를 갖습니다.

이러한 비공유 상호 작용 외에도 일부 올리고머 단백질은 일종의 공유 결합 인 이황화 결합을 통해 4 차 구조를 안정화시킵니다. 이들은 서로 다른 protomers의 시스테인의 sulfhydryl 그룹 사이에서 설정됩니다.

이황화 결합은 또한 단백질의 2 차 구조를 안정화시키는 데 도움이되지만,이 경우 동일한 폴리 펩타이드 내의 시스테인 잔기를 연결합니다 (인트라 폴리 펩타이드 이황화 결합).

프로토 머 간의 상호 작용

위에서 언급 한 바와 같이, 여러 서브 유닛 또는 프로토 머로 구성된 단백질에서 이러한 서브 유닛은 유사하거나 (동형) 다를 수 있습니다 (이종형).

동형 상호 작용

단백질을 구성하는 소단위는 비대칭 폴리펩티드 사슬입니다. 그러나 동형 상호 작용에서 이러한 하위 단위는 서로 다른 방식으로 연결되어 서로 다른 유형의 대칭을 얻을 수 있습니다.

각 protomer의 상호 작용 그룹은 일반적으로 다른 위치에 위치하므로 이종 상호 작용이라고합니다. 서로 다른 서브 유닛 간의 이종 상호 작용은 때때로 각 서브 유닛이 이전 서브 유닛에 대해 꼬여서 나선형 구조를 달성 할 수있는 방식으로 발생합니다.

다른 경우에 상호 작용은 정의 된 하위 단위 그룹이 하나 이상의 대칭 축 주위에 배열되는 방식으로 발생하며, 이는 점 그룹 대칭으로 알려져 있습니다. 대칭 축이 여러 개인 경우 각 하위 단위는 인접 360 ° / n (여기서 n은 축의 수를 나타냄)에 대해 회전합니다.

이러한 방식으로 얻은 대칭 유형 중에는 예를 들어 나선형, 입방체 및 이십 면체가 있습니다.

두 개의 하위 단위가 이진 축을 통해 상호 작용할 때 각 단위는 해당 축을 중심으로 다른 단위에 대해 180 ° 회전합니다. 이 대칭을 C ₂ 대칭이라고 합니다. 그 안에서 각 서브 유닛의 상호 작용 부위는 동일합니다. 이 경우, 우리는 이종 상호 작용을 말하는 것이 아니라 동종 상호 작용을 말합니다.

반대로 이량 체의 두 구성 요소 사이의 연관성이 이종이면 비대칭 이량 체가 얻어집니다.

이형 상호 작용

단백질에서 상호 작용하는 서브 유닛이 항상 동일한 특성을 가지는 것은 아닙니다. 12 개 이상의 서로 다른 하위 단위로 구성된 단백질이 있습니다.

단백질 안정성을 유지하는 상호 작용은 동형 상호 작용과 동일하지만 일반적으로 완전히 비대칭 분자가 얻어집니다.

예를 들어 헤모글로빈은 서로 다른 두 쌍의 서브 유닛 (α ₂ β ₂ )을 가진 사량 체입니다 .

헤모글로빈의 4 차 구조. 가져와 편집 : Benjah-bmm27. Alejandro Porto에 의해 수정되었습니다. .

참고 문헌

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