단백질의 기본 구조 : 특성 - 생물학

단백질 의 주요 구조는 단백질 을 만드는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드의 아미노산이 배열되는 순서입니다. 단백질은 펩타이드 결합으로 연결된 α- 아미노산 단량체로 구성된 생체 고분자입니다. 각 단백질에는 이러한 아미노산의 정의 된 서열이 있습니다.

단백질은 세포 골격을 통해 세포의 무결성을 형성하고 유지하며 항체를 통해 외부 물질로부터 신체를 보호하고 효소를 통해 신체의 화학 반응을 촉매하는 등 다양한 생물학적 기능을 수행합니다.

단백질의 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차 구조, 3 차원 형태. 촬영 및 편집 : Alejandro Porto.

오늘날 단백질의 구성과 아미노산 배열 순서 (시퀀싱)를 결정하는 것이 몇 년 전보다 빠릅니다. 이 정보는 인터넷 (GenBank, PIR 등)을 통해 액세스 할 수있는 국제 전자 데이터베이스에 저장됩니다.

아미노산

아미노산은 아미노기와 카르 복실 산기를 포함하는 분자입니다. α- 아미노산의 경우 아미노기와 카르복실기가 결합 된 중심 탄소 원자 (α 탄소)와 수소 원자와 독특한 R기를 가지고 있는데, 사이드 체인.

α- 탄소의 이러한 구성으로 인해 형성되는 아미노산 (α- 아미노산)은 키랄입니다. 서로 거울상 인 L 및 D 거울상 이성질체라고하는 두 가지 형태가 생성됩니다.

생명체의 모든 단백질은 L 배열의 20 개 α- 아미노산으로 구성되어 있으며,이 20 개 아미노산의 측쇄는 다르며 매우 다양한 화학 그룹을 가지고 있습니다.

기본적으로 α- 아미노산은 다음과 같은 방식으로 측쇄의 유형에 따라 그룹화 (임의로) 될 수 있습니다.

지방족 아미노산

이 그룹에는 글리신 (Gli), 알라닌 (Ala), 발린 (Val), 류신 (Leu) 및 이소류신 (Ile)이 포함되어 있습니다. 다른 저자로는 메티오닌 (Met)과 프롤린 (Pro)도 있습니다.

하이드 록실 또는 황 함유 측쇄가있는 아미노산

세린 (Ser), 시스테인 (Cys), 트레오닌 (Thr) 및 메티오닌도 포함합니다. 일부 저자에 따르면 그룹에는 Ser과 Thr 만 포함되어야합니다.

사이 클릭 아미노산

이미 언급했듯이 지방족 아미노산 중 다른 저자에 의해 포함 된 Proline으로 만 구성됩니다.

방향족 아미노산

페닐알라닌 (Phe), 티로신 (Tyr) 및 트립토판 (Trp).

기본 아미노산

히스티딘 (His), 라이신 (Lys) 및 아르기닌 (Arg)

산성 아미노산과 그 아미드

여기에는 Aspartic (Asp) 및 Glutamic (Glu) 산과 아미드 Aspargine (Asn) 및 Glutamine (Gln)이 포함되어 있습니다. 일부 저자는이 마지막 그룹을 둘로 분리합니다. 한편으로는 산성 아미노산 (처음 2 개)과 카르 복실 아미드를 함유 한 아미노산 (나머지 2 개)이 있습니다.

펩티드 결합

아미노산은 펩티드 결합을 통해 서로 연결될 수 있습니다. 아미드 결합이라고도하는 이러한 결합은 한 아미노산의 α- 아미노기와 다른 아미노산의 α- 카르복실기 사이에 설정됩니다. 이 결합은 물 분자의 손실로 형성됩니다.

두 아미노산 사이의 결합은 디 펩티드를 형성하고, 새로운 아미노산이 추가되면 트리 펩티드, 테트라 펩티드 등이 순차적으로 형성 될 수 있습니다.

적은 수의 아미노산으로 구성된 폴리펩티드를 일반적으로 올리고 펩티드라고하며, 아미노산 수가 많으면 폴리펩티드라고합니다.

폴리 펩타이드 사슬에 추가 된 각 아미노산은 한 분자의 물을 방출합니다. 결합하는 동안 H + 또는 OH-가 손실 된 아미노산 부분을 아미노산 잔기라고합니다.

이러한 올리고 펩티드 및 폴리펩티드 사슬의 대부분은 한쪽 끝에 아미노-말단 그룹 (N- 말단)이 있고 다른 쪽 끝에는 말단 카르 복실 (C- 말단)이 있습니다. 또한, 그들은 그들을 구성하는 아미노산 잔기의 측쇄 사이에 많은 이온화 가능한 그룹을 포함 할 수 있습니다. 이로 인해 polyampoliths로 간주됩니다.

두 아미노산 사이에 펩타이드 결합 형성. 촬영 및 편집 : Alejandro Porto.

아미노산 서열

각 단백질에는 특정 서열의 아미노산 잔기가 있습니다. 이 순서는 단백질의 1 차 구조로 알려져 있습니다.

각 유기체의 각 개별 단백질은 종별로 다릅니다. 즉, 인간의 미오글로빈은 다른 인간의 미오글로빈과 동일하지만 다른 포유류의 미오글로빈과는 약간의 차이가 있습니다.

단백질에 포함 된 아미노산의 양과 유형은 폴리펩티드 사슬 내에서 이러한 아미노산의 위치만큼 중요합니다. 단백질을 이해하기 위해 생화학자는 먼저 각 특정 단백질을 분리 및 정제 한 다음 아미노산 함량 분석을 수행하고 마지막으로 그 서열을 결정해야합니다.

단백질을 분리하고 정제하는 방법에는 원심 분리, 크로마토 그래피, 겔 여과, 투석 및 한외 여과, 연구중인 단백질의 용해도 특성 사용 등 다양한 방법이 있습니다.

단백질에 존재하는 아미노산의 결정은 세 단계에 따라 수행됩니다. 첫 번째는 가수 분해로 펩타이드 결합을 끊는 것입니다. 그 후, 혼합물에서 다른 유형의 아미노산이 분리됩니다. 마지막으로 얻은 아미노산의 각 유형을 정량화합니다.

단백질의 1 차 구조를 결정하기 위해 다른 방법을 사용할 수 있습니다. 그러나 현재 가장 널리 사용되는 방법은 기본적으로 나머지 사슬에서 N- 말단 아미노산을 표시 및 분리하고 개별적으로 방출되는 각 아미노산을 식별하는 것으로 구성된 Edman 방법입니다.

단백질 코딩

단백질의 주요 구조는 유기체의 유전자에 암호화되어 있습니다. 유전 정보는 DNA에 포함되어 있지만 단백질로의 번역을 위해서는 먼저 mRNA 분자로 전사되어야합니다. 각 뉴클레오티드 삼중 항 (코돈)은 아미노산을 암호화합니다.

64 개의 가능한 코돈이 있고 단백질 구성에 20 개의 아미노산 만 사용되기 때문에 각 아미노산은 하나 이상의 코돈으로 인코딩 될 수 있습니다. 거의 모든 생명체는 동일한 아미노산을 암호화하기 위해 동일한 코돈을 사용합니다. 따라서 유전자 코드는 거의 보편적 인 언어로 간주됩니다.

이 코드에는 폴리펩티드의 번역을 시작하고 중지하는 데 사용되는 코돈이 있습니다. 정지 코돈은 어떤 아미노산도 코딩하지 않고 대신 사슬의 C- 말단에서 번역을 멈추고 UAA, UAG 및 UGA 3 개로 표시됩니다.

반면에 AUG 코돈은 일반적으로 시작 신호로 기능하고 메티오닌을 코딩합니다.

번역 후 단백질은 최종 구성을 달성하기 위해 단편화에 의한 단축과 같은 일부 처리 또는 변형을 거칠 수 있습니다.

참고 문헌

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단백질의 기본 구조 : 특성 - 생물학 - 2025