단백질 의 2 차 구조 는 폴리 펩타이드 사슬의 일부 부분의 국부적으로 접힌 형태가 정의되는 이름입니다. 이 구조는 정기적으로 반복되는 여러 패턴으로 구성됩니다.
단백질 사슬이 접히는 방법에는 여러 가지가 있습니다. 그러나 이러한 형태 중 일부만 매우 안정적입니다. 자연에서 단백질이 취하는 가장 일반적인 형태는 α 나선과 β 시트입니다. 이러한 구조는 아미노산 잔기의 결합 각도 ψ (psi) 및 φ (phi)로 설명 할 수 있습니다.
단백질의 알파 나선 (2 차 구조)의 공과 막대의 다이어그램 및 모델. 촬영 및 편집 : Alejandro Porto.
아미노산 잔기의 측쇄 사이에 확립 된 상호 작용은 단백질의 2 차 구조를 안정화하거나 반대로 불안정화하는 데 도움이 될 수 있습니다. 이차 구조는 많은 섬유질 단백질의 구성에서 볼 수 있습니다.
역사
지난 세기의 30 년대에 X- 레이로 작업 한 William Atsbury는 머리카락의 단백질과 고슴도치 깃의 단백질이 규칙적으로 반복되는 구조의 단편을 가지고 있음을 발견했습니다.
이러한 결과와 수소 결합이 펩타이드 결합의 극성 그룹의 방향을 나타내는 중요성에 대한 지식을 바탕으로 William Pauling과 공동 연구자들은 단백질이 가질 수있는 가능한 규칙적인 형태를 가설 적으로 결정했습니다.
폴링과 그의 공동 연구자들은 50 년대의 10 년 동안 폴리펩티드 사슬의 결합에서 충족되어야하는 몇 가지 가정을 세웠으며, 우선 두 원자가 그들의 것보다 적은 거리에서 서로 접근 할 수 없다는 가정을 세웠습니다. Van der Waals의 각 라디오.
그들은 또한 사슬의 접힘을 안정시키기 위해 비공유 결합이 필요하다는 것을 지적했습니다.
이러한 가정과 이전 지식을 바탕으로 분자 모델을 사용하여 α 나선 및 β 시트와 같이 나중에 자연에서 가장 빈번하게 나타나는 단백질을 포함하여 일부 규칙적인 단백질 형태를 설명 할 수있었습니다. .
A 나선
가장 단순한 이차 구조로, 폴리 펩타이드 사슬이 가상의 축을 중심으로 말아서 압축 된 형태로 배열됩니다. 더욱이, 각 아미노산의 측쇄는이 나선형 골격에서 돌출되어 있습니다.
이 경우 아미노산은 결합 각도 ψ가 -45 ° ~ -50 °, φ가 -60 °가되도록 배열됩니다. 이 각도는 각각 카르 보닐의 α- 탄소와 산소 사이의 결합과 각 아미노산의 질소와 α- 탄소 사이의 결합을 나타냅니다.
또한 과학자들은 α 나선 3.6 아미노산 잔기의 각 턴마다 존재하며이 턴은 단백질에서 항상 dextrorotatory라고 결정했습니다. 가장 단순한 구조 일뿐만 아니라, α- 나선은 α- 케라틴에서 우세한 형태이며 구상 단백질의 아미노산의 약 25 %가이 구조를 채택합니다.
α 나선은 수많은 수소 결합으로 인해 안정화됩니다. 따라서 나선의 각 회전에서 이러한 유형의 3 개 또는 4 개의 링크가 설정됩니다.
수소 결합에서 펩타이드 결합의 질소와 다음 네 번째 아미노산의 카보 닐 그룹의 산소 원자는 해당 사슬의 아미노 말단 쪽 방향으로 상호 작용합니다.
과학자들은 α- 나선이 L- 또는 D- 아미노산으로 구성된 폴리펩티드 사슬에서 형성 될 수 있음을 보여주었습니다. 단, 모든 아미노산이 동일한 입체 이성질체 배열을 가지고 있다면 말입니다. 또한 천연 L- 아미노산은 오른쪽과 왼쪽으로 회전하는 α- 나선을 형성 할 수 있습니다.
그러나 1 차 구조가 안정성에 영향을 미치기 때문에 모든 폴리펩티드가 안정적인 α- 나선을 형성 할 수있는 것은 아닙니다. 일부 아미노산의 R 사슬은 구조를 불안정하게하여 α 나선의 형태를 방지 할 수 있습니다.
Β 시트
β 시트 또는 β 접힌 시트에서 각 아미노산 잔기는 이전 아미노산 잔기에 대해 180 ° 회전합니다. 이러한 방식으로, 그 결과 폴리펩티드 사슬의 골격은 연장 된 상태로 지그재그 또는 아코디언 모양으로 유지됩니다.
아코디언 접힌 폴리펩티드 사슬은 서로 인접하게 위치 할 수 있으며 두 사슬 사이에 선형 수소 결합을 생성 할 수 있습니다.
두 개의 인접한 폴리펩티드 사슬은 병렬로 배열 될 수 있습니다. 즉, 둘 다 아미노-카르 복실 방향으로 배향되어 평행 한 β- 시트를 형성 할 수 있습니다. 또는 그들은 반대 방향으로 위치 할 수 있고, 그 다음에 반 평행 β 시트가 형성된다.
인접한 아미노산 잔기의 측쇄는 체인 백본에서 반대 방향으로 돌출되어 교대 패턴을 생성합니다. 일부 단백질 구조는 β 구조의 아미노산 유형을 제한합니다.
예를 들어, 조밀하게 포장 된 단백질에서 글리신 및 알라닌과 같은 짧은 R 사슬 아미노산은 접촉 표면에서 더 자주 발생합니다.
단백질의 이차 구조의 β 시트. 촬영 및 편집 : Preston Manor School + JFL.
2 차 구조의 다른 형태
프로펠러 3
이 구조는 α 나선과 10 개의 요소로 구성된 수소 결합 루프가 제공하는 3.6 대신 턴당 3 개의 아미노산 잔기를 제공하는 것이 특징입니다. 이 구조는 일부 단백질에서 관찰되었지만 실제로는 흔하지 않습니다.
Π 나선
반면에이 구조는 나선형 회 전당 4.4 개의 아미노산 잔기와 16 원의 수소 결합 루프를 가지고 있습니다. 이 구성은 입체적으로 가능하지만 실제로는 관찰 된 적이 없습니다.
이것의 가능한 원인은 중심이 너무 커서 반 데르 발스 힘이 작용할 수 없을 정도로 커서 구조를 안정화시키는 데 도움이되지만 물 분자의 통과를 허용하기에는 너무 작습니다.
슈퍼 2 차 구조
초이 차 구조는 α- 나선과 β- 접힌 시트의 이차 구조의 조합입니다. 이러한 구조는 많은 구형 단백질에서 발생할 수 있습니다. 서로 다른 가능한 조합이 있으며 각 조합에는 고유 한 특성이 있습니다.
초이 차 구조의 몇 가지 예는 다음과 같습니다. βαβ 단위, 두 개의 평행 한 β 시트가 α- 나선 세그먼트로 결합됩니다. αα 단위는 두 개의 연속적인 α- 나선을 특징으로하지만 비 나선 세그먼트로 분리되어 있으며, 측쇄의 호환성에 의해 연관됩니다.
여러 β- 시트는 자체적으로 접혀 β- 배럴 구성을 제공하는 반면, 반 평행 β- 시트는 자체적으로 접혀 그리스 키라고하는 초이 차 구조를 구성합니다.
참고 문헌
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