단백질 의 3 차 구조는 폴리펩티드 사슬이 스스로 접힐 때 획득하는 3 차원 입체 구조입니다. 이 형태는 폴리펩티드의 아미노산 잔기의 측쇄 사이의 상호 작용에 의해 나타납니다. 측쇄는 단백질에서의 위치에 관계없이 상호 작용할 수 있습니다.
R 그룹 간의 상호 작용에 의존하기 때문에 3 차 구조는 사슬의 비 반복적 인 측면을 보여줍니다. 이러한 그룹은 각 아미노산 잔기마다 다르기 때문입니다. 반면에 2 차 구조는 모든 아미노산에 존재하는 카르복실기와 아미노기에 의존합니다.
알파 나선 및 베타 시트에 2 차 구조를 갖는 단백질 키나제 포스파타제의 3 차 구조. 출처 : A2-33. Alejandro Porto에 의해 수정되었습니다. .
일부 저자들은 섬유질 단백질이 단순한 3 차 구조를 가지고 있다고 제안하지만 그럼에도 불구하고 다른 저자들은이 구조가 구형 단백질의 전형이라고 지적합니다.
섬유질 단백질
섬유질 단백질에서 폴리 펩타이드 사슬은 긴 필라멘트 또는 긴 시트 형태로 배열됩니다. 일반적으로 단일 유형의 2 차 구조로 구성됩니다. 이 2 차 구조는 대부분의 경우 단백질의 모양을 결정하는 3 차 구조보다 더 중요합니다.
그것의 생물학적 기능은 구조적이며, 그들이 발견되는 장기와 구조에 힘 및 / 또는 탄력성을 부여하면서 함께 유지합니다. 모든 섬유질 단백질은 많은 양의 소수성 아미노산 잔기가 존재하기 때문에 물에 녹지 않습니다.
이러한 섬유질 단백질 중에는 케라틴과 콜라겐이 있습니다. 전자는 결합 조직과 머리카락, 손톱 (α- 케라틴), 비늘 및 깃털 (β- 각질)과 같은 구조에서 발견됩니다. 콜라겐은 특히 뼈, 힘줄 및 피부에서 발견됩니다.
α- 케라틴
이 단백질은 다세포 유기체의 세포 골격에서 중요한 역할을하는 소위 중간 필라멘트 단백질의 일부입니다. 또한 그들은 머리카락, 손톱, 양모, 뿔, 발굽의 주성분이며 동물 피부의 주요 단백질 중 하나입니다.
분자의 구조는 α 나선입니다. 두 가닥의 α- 케라틴을 병렬로 배열하고 소수성 R 그룹이 서로 상호 작용하면서 서로 감을 수 있습니다. 이러한 방식으로 초 나선 구조 또는 왼쪽 권선이있는 볼이 생성됩니다.
α- 케라틴의 3 차 구조는 단순하며 α- 나선의 2 차 구조가 지배합니다. 다른 한편으로, 두 분자가 비공유 결합을 통해 상호 작용하는 초 나선 구조에 참여하기 때문에 4 차 구조도 존재합니다.
β- 케라틴
1 차 구조는 α- 케라틴과 유사하지만 2 차 구조는 β 시트가 지배적입니다. 그들은 파충류 비늘과 새 깃털의 주요 구성 요소입니다.
콜라겐
이 단백질은 일부 동물의 총 단백질 질량의 30 % 이상을 차지할 수 있습니다. 그것은 다른 조직 중에서 연골, 뼈, 힘줄, 각막 및 피부에서 발견됩니다.
콜라겐의 2 차 구조는 독특하며, 각 턴마다 3.3 개의 아미노산 잔기가있는 왼손 나선으로 표시됩니다. 세 개의 왼손잡이 나선 사슬 (α 사슬)이 서로를 감싸서 일부 저자가 tropocollagen이라고 부르는 오른 손잡이 슈퍼 코일 분자를 제공합니다.
Tropocollagen 분자가 결합하여 고강도, 강철보다 우수하고 고강도 구리에 필적하는 콜라겐 섬유를 형성합니다.
기타 섬유질 단백질
다른 유형의 섬유질 단백질은 피브로인과 엘라스틴입니다. 첫 번째는 주로 글리신, 알라닌 및 세린으로 구성된 β 시트로 구성됩니다.
이 아미노산의 측쇄는 크기가 작기 때문에 단단히 포장 할 수 있습니다. 그 결과 저항성이 매우 높고 확장 성이 거의없는 섬유가 만들어졌습니다.
엘라스틴에서 발린은 주요 구성 아미노산 중에서 세린을 대체합니다. 피브로인과 달리 엘라스틴은 매우 확장 가능하므로 그 이름입니다. 분자의 구성에서 라이신도 작용하여 장력이 멈출 때 엘라스틴이 모양을 회복 할 수 있도록하는 가교에 참여할 수 있습니다.
구상 단백질
섬유질 단백질과 달리 구상 단백질은 가용성이며 일반적으로 여러 유형의 이차 구조를 가지고 있습니다. 그러나 이것들에서, 그들이 접을 때 획득하는 3 차원 입체 형태가 더 중요하다 (3 차 구조).
이러한 특정 3 차원 형태는 각 단백질에 특정 생물학적 활성을 부여합니다. 이 단백질의 주요 기능은 효소와 마찬가지로 조절입니다.
구상 단백질의 3 차 구조 특성
구형 단백질의 3 차 구조에는 몇 가지 중요한 특징이 있습니다.
-구상 단백질은 폴리 펩타이드 사슬을 접어서 압축하여 압축합니다.
-폴리 펩타이드 사슬의 1 차 구조에서 멀리 떨어져있는 아미노산 잔기는 서로 가깝고 접힘으로 인해 서로 상호 작용할 수 있습니다.
-더 큰 구형 단백질 (200 개 이상의 아미노산)은 서로 독립적이고 특정 기능을 가진 여러 개의 콤팩트 세그먼트를 가질 수 있으며 이러한 각 세그먼트를 도메인이라고합니다. 도메인은 50 개에서 350 개 사이의 아미노산 잔기를 가질 수 있습니다.
미오글로빈의 3 차 구조. 출처 : Thomas Splettstoesser. Alejandro Porto에 의해 수정되었습니다. .
구상 단백질 접힘의 일반 규칙
이미 지적했듯이 단백질은 특정 형태의 접힘을 나타내며, 이는 또한 특정 특성을 부여합니다. 이 폴딩은 무작위가 아니며 1 차 및 2 차 구조와 일부 비공유 상호 작용에 의해 선호되며, 일부 규칙이 공식화 된 폴딩에도 몇 가지 물리적 제한이 있습니다.
-모든 구형 단백질은 분자 내부를 향하는 소수성 R 그룹과 외부 층의 친수성 잔기로 정의 된 분포 패턴을 가지고 있습니다. 이것은 2 차 구조의 적어도 2 개의 층을 필요로합니다. β-α-β 루프와 α-α 정점은이 두 레이어를 제공 할 수 있습니다.
-β 시트는 일반적으로 왼손잡이 롤 형태로 배열됩니다.
-폴리펩티드 사슬에서, 하나의 2 차 구조에서 다른 구조로 전달하기 위해 다른 회전이 발생할 수 있습니다. 예를 들어 β 또는 γ 회전은 4 개 이하의 아미노산 잔기만큼 사슬의 방향을 바꿀 수 있습니다.
-구형 단백질은 α 나선, β 시트, 회전 및 불규칙한 구조의 세그먼트를 가지고 있습니다.
단백질 변성
단백질이 본래의 (천연) 3 차원 구조를 잃으면 생물학적 활성과 대부분의 특정 특성을 잃게됩니다. 이 과정은 변성이라는 이름으로 알려져 있습니다.
변성은 예를 들어 다양한 온도 또는 pH에 의해 자연 환경 조건이 변할 때 발생할 수 있습니다. 이 과정은 많은 단백질에서 되돌릴 수 없습니다. 그러나 다른 사람들은 정상적인 환경 조건이 회복되면 자연스럽게 자연 구조를 회복 할 수 있습니다.
참고 문헌
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