페닐알라닌 페닐알라닌 (Phe, F)의 예는 인간의 몸에 의해 내생 적으로 합성되지 아홉 개 필수 아미노산 중 하나이다. 곁사슬에서이 아미노산은 그것을 특징 짓는 비극성 방향족 화합물을 가지고 있습니다.
페닐알라닌 또는 β- 페닐 -α- 아미노 프로피온산은 1879 년 과학자 JH Schulze와 M. Barbieri가 Lupinus luteus 또는 "황색 루핀"으로 알려진 Fabaceae 계통의 식물에서 처음으로 확인되었습니다.
아미노산 페닐알라닌의 화학 구조 (출처 : Wikimedia Commons를 통한 Clavecin)
L- 페닐알라닌 -L- 아스 파르 틸 디 펩티드는 아스파탐 또는 "NutraSweet"로 알려져 있으며, 일반적으로 커피, 차, 레모네이드 등의 음료를 달게하기 위해 레스토랑과 카페에서 널리 사용되는 합성 감미료입니다. 음료수.
갱년기 특성을 가진 과일에서 L- 페닐알라닌이 유제 놀 및 그 메틸 유도체와 같은 페놀 에스테르로 전환되면 익었을 때 바나나와 질경이 과일의 전형적인 달콤한 꽃향이나 꿀 같은 냄새가 발생합니다.
형태에 따라 페닐알라닌은 다른 풍미를 가질 수 있습니다. 예를 들어, L- 페닐알라닌 형태는 달콤한 향과 맛이있는 반면 D- 페닐알라닌은 약간 쓴맛이 나며 보통 무취입니다.
강한 소수성 특성을 가지고 있기 때문에 페닐알라닌은 폴리스티렌과 같은 자연의 많은 수지의 주요 구성 요소 중 하나입니다. 이러한 수지는 물 분자와 접촉 할 때 "클래드 레이트"로 알려진 보호 또는 덮개 구조를 형성합니다.
페닐알라닌 생합성 경로를 암호화하는 유전자는 육상 식물의 형태 학적 다양 화와 관련이있는 것으로 밝혀 졌기 때문에 식물 학자들은 진화 시계로 사용합니다.
특징 및
페닐알라닌은 α- 탄소로 알려진 중심 탄소 원자에 부착 된 카르복실기 (-COOH), 아미노기 (-NH2) 및 수소 원자 (-H)를 모든 아미노산과 공유합니다. 또한 물론 특징적인 R 기 또는 측쇄를 가지고 있습니다.
페닐알라닌은 측쇄에 치환기로 방향족 또는 벤젠 고리를 갖는 3 개의 아미노산 중 하나입니다. 이 화합물은 비극성이므로 소수성이 높습니다.
문제의 아미노산은 티로신 및 트립토판 (방향족 고리가있는 다른 두 아미노산)과 달리 벤젠 고리에 아미노 또는 수산기가 부착되어 있지 않기 때문에 특히 소수성입니다.
페닐알라닌의 방향족, 벤조산 또는 아렌 그룹은 벤젠의 전형적인 구조를 가지고 있습니다. 고리 형 고리는 내부에 3 개의 이중 결합과 3 개의 단일 결합이 존재하기 때문에 서로 공명하는 6 개의 탄소 원자로 구성됩니다.
염기성 pH에서 각각 양전하와 음전하를 얻을 수있는 티로신과 트립토판과는 달리 페닐알라닌은 벤젠 고리가 이온화되지 않고 카르복실기와 아미노기의 전하가 서로 중화되기 때문에 중성 전하를 유지합니다.
분류
아미노산은 크기, 구조, 작용기 및 전하가 다를 수 있기 때문에 측쇄 또는 R 그룹의 특성에 따라 다른 그룹으로 분류됩니다.
언급했듯이 페닐알라닌은 티로신 및 트립토판과 함께 방향족 아미노산 그룹으로 분류됩니다. 이러한 모든 화합물은 구조에 방향족 고리를 가지고 있지만, 티로신과 트립토판은 R 그룹의 치환기에 이온화 가능한 그룹을 가지고 있습니다.
280nm 파장에서 단백질의 광 흡수 특성은 방향족 고리를 통해 자외선을 쉽게 흡수하기 때문에 페닐알라닌 그룹으로 분류 된 아미노산이 존재하기 때문입니다.
그러나 페닐알라닌은 티로신과 트립토판보다 훨씬 적게 흡수하므로 일부 단백질 분석에서 흡광도를 예측할 수 있습니다.
입체 화학
모든 아미노산은 4 개의 다른 원자 또는 그룹이 부착 된 키랄 중심 탄소를 가지고 있으며 이미 언급했듯이이 원자는 α- 탄소로 식별됩니다. 이 탄소를 기반으로 각 아미노산의 최소 2 개의 입체 이성질체를 찾을 수 있습니다.
입체 이성질체는 거울상 분자로, 분자식은 같지만 손과 발과 같이 서로 겹칠 수는 없습니다. 실험적으로 편광면을 오른쪽으로 회전시키는 화합물은 문자 D로 표시하고 왼쪽으로 회전하는 화합물은 문자 L로 표시합니다.
D- 페닐알라닌과 L- 페닐알라닌 형태의 구별은 척추 동물 신체에서이 아미노산의 대사를 이해하는 데 중요합니다.
L- 페닐알라닌 형태는 대사되어 세포 단백질의 구성에 사용되는 반면, D- 페닐알라닌은 활성 산소 종 (ROS)에 대한 보호 제로 혈류에서 발견되었습니다.
풍모
1990 년대에는 페닐알라닌이 일부 식물 종에서만 발견되는 것으로 생각되었습니다. 그러나 오늘날에는 단백질의 거의 모든 소수성 도메인에 존재하는 것으로 알려져 있으며 실제로 페닐알라닌은 단백질의 방향족 화학 종의 주요 구성 요소입니다.
식물에서 페닐알라닌은 모든 단백질의 필수 성분입니다. 또한 방어 분자, 플라보노이드, 리그닌 및 수 베린과 같은 바이오 폴리머의 페닐 프로 파 노이드 (안료의 일부)와 같은 이차 대사 산물의 전구체 중 하나입니다.
페닐알라닌은 바소프레신, 멜라 노트로 핀 및 엔케팔린과 같은 펩티드를 포함하여 신경 항상성을 유지하는 많은 분자를 형성하는 기본 구조입니다. 또한이 아미노산은 부 신피질 자극 호르몬 (ACTH)의 합성에 직접적으로 관여합니다.
단백질 아미노산의 많은 부분과 마찬가지로 페닐알라닌은 세포 및 신체 에너지 대사에 필요한 Krebs주기의 중간체의 탄소 골격을 제공하기 때문에 케톤 생성 및 포도당 생성 아미노산 그룹의 일부입니다.
과잉이되면 페닐알라닌은 티로신으로 변환되고 나중에 크렙스 회로의 중간 인 푸마 레이트로 변환됩니다.
생합성
페닐알라닌은 대부분의 척추 동물에서 합성 할 수없는 몇 안되는 아미노산 중 하나입니다. 현재이 아미노산에 대한 생합성 경로는 원핵 생물, 효모, 식물 및 일부 곰팡이 종에서만 알려져 있습니다.
합성 경로를 담당하는 유전자는 식물과 미생물간에 매우 보존되어 있으므로 생합성은 거의 모든 종에서 유사한 단계를 수행합니다. 경로의 일부 효소조차 일부 동물에 존재하지만 합성 할 수 없습니다.
식물에서 페닐알라닌 생합성
식물 종에서 페닐알라닌은 "프리 페 네이트 경로"로 알려진 엽록체의 내부 대사 경로를 통해 합성됩니다. 이 경로는 후자 동안 생성되는 대사 산물 중 하나 인 L-arogenate를 통해 "시키 메이트 경로"와 대사 적으로 관련됩니다.
효소 아로 게 네이트 탈수 효소는 아로 게 네이트의 방향족 고리를 페닐알라닌의 특징적인 벤젠 고리로 변환하는 3 단계 반응을 촉매합니다.
이 효소는 transamination, dehydration 및 decarboxylation을 촉매하여 arogenate의 방향족 고리를 정제하고 치환기가없는 고리를 얻습니다.
프리 페 네이트는 엽록체 내부 (빛) 내부에 축적 된 페닐 피루 베이트와 함께 효소 프로 페 네이트 아미노 트랜스퍼 라제에 의해 촉매 작용을받는 반응을 통해 페닐알라닌으로 전환 될 수 있습니다. 페닐알라닌의 합성에.
일부 슈도모나스 종에서는 다른 효소를 사용하지만 페닐알라닌 합성을위한 기질도 프리 페 네이트 및 수소화되는 프로 페 네이트의 대체 경로가 설명되었습니다.
하락
페닐알라닌은 음식에서 여러 가지 방법으로 대사 될 수 있습니다. 그러나 대부분의 연구는 중추 신경 조직 및 신장 조직의 세포에서의 운명에 중점을 둡니다.
간은 페닐알라닌의 분해 또는 이화 작용의 주요 기관입니다. 간세포에는 페닐알라닌을 티로신 또는 화합물 L-3,4- 디 하이드 록시 페닐알라닌 (L-DOPA)으로 변환 할 수있는 페닐알라닌 하이드 록 실라 아제로 알려진 효소가 있습니다.
화합물 L-DOPA는 신경계에서 활동하는 노르 에피네프린, 에피네프린 및 기타 호르몬 및 펩티드의 전구체입니다.
페닐알라닌은 L- 아스코르브 산의 존재하에 페닐알라닌을 도파 크롬으로 전환시키는 역할을하는 효소 티로신 하이드 록 실라 제에 의해 뇌 세포에서 산화 될 수 있습니다.
이전에는 효소 티로신 하이드 록 실라 아제가 티로신만을 하이드 록 실화한다고 생각했지만, 이것이 페닐알라닌과 티로신을 같은 비율로 하이드 록 실화하고 페닐알라닌의 하이드 록 실화가 티로신의 하이드 록 실화를 억제하는 것으로 밝혀졌습니다.
높은 수준의 티로신은 현재 티로신 하이드 록 실라 제의 효소 활성을 억제하는 것으로 알려져 있지만, 페닐알라닌의 경우는 그렇지 않습니다.
페닐알라닌이 풍부한 식품
단백질이 풍부한 모든 음식에는 섭취 한 음식 1 회 제공량 당 400 ~ 700mg의 페닐알라닌 함량이 있습니다. 대구 기름, 신선한 참치, 가재, 굴 및 기타 이매패 류와 같은 식품에는 섭취 한 음식 1 회당 1,000mg 이상이 포함되어 있습니다.
쇠고기와 돼지 고기에는 높은 수준의 페닐알라닌이 있습니다. 그러나 그들은 해양 동물에 존재하는 농도만큼 높지 않습니다. 예를 들어, 베이컨, 쇠고기, 간, 닭고기 및 유제품에는 음식 1 회 제공량 당 700-900mg의 페닐알라닌이 있습니다.
다양한 종류의 땅콩과 호두와 같은 견과류는 페닐알라닌이 많은 다른 식품입니다. 콩, 병아리 콩 및 기타 콩과 식물과 같은 곡물은 1 회 제공량 당 500-700mg의 페닐알라닌을 제공 할 수 있습니다.
대체 공급원으로 페닐알라닌은 청량 음료, 껌, 젤라틴 및이 디 펩티드가 감미료로 사용되는 일부 과자 또는 디저트의 아스파탐에서 대사 될 수 있습니다.
섭취의 이점
페닐알라닌은 우리가 먹는 모든 단백질이 풍부한 식품에서 발견됩니다. 평균 체중과 신장의 성인의 일일 최소 섭취량은 약 1000mg으로 단백질, 도파민과 같은 호르몬, 다른 신경 전달 물질 등의 합성에 필요합니다.
이 아미노산의 과잉 섭취는 우울증, 관절통 및 피부 질환이있는 사람들에게 처방됩니다.
일부 연구에 따르면 과도하게 섭취 된 페닐알라닌은 이러한 장애에서 유의미한 개선을 일으키지 않지만 신호 분자 합성에도 사용되는 티로신으로의 전환은 신경계의 세포 신호 전달에 긍정적 인 영향을 미칠 수 있습니다.
변비에 대해 제제화 된 약물은 페닐알라닌, 티로신 및 트립토판에 의해 구조화 된 핵을 가지고 있습니다. 이러한 약물은 일반적으로 L- 및 D- 형태로이 세 가지 아미노산의 혼합물을 포함합니다.
결핍 장애
페닐알라닌, 티로신 및 트립토판은 서로 다른 신경 전달 물질의 조립을위한 기질이기 때문에 혈액 내 페닐알라닌 수치는 적절한 뇌 기능을 유지하는 데 중요합니다.
오히려 일부 장애는이 아미노산의 대사 결핍과 관련이 있으며, 이는 결핍보다는 과잉을 생성합니다.
여성의 희귀 유전성 질환 인 페닐 케톤뇨증은 페닐알라닌의 간 수산화에 영향을 미치고이 아미노산의 과도한 혈장 수치를 유발하여 신경 세포 자멸을 유도하고 정상적인 뇌 발달에 영향을 미칩니다.
페닐 케톤뇨증을 앓고있는 여성이 임신하면 태아는 "태아 모성 고 페닐알라닌 혈증 증후군"이라고 알려진 증상이 나타날 수 있습니다.
이것은 태아의 혈중 페닐알라닌 농도가 높기 때문입니다 (표준의 거의 두 배), 그 기원은 태아의 간 페닐알라닌 하이드 록 실라 아제의 부재와 관련이 있으며 임신 26 주까지 발생하지 않습니다. .
산모의 고 페닐알라닌 혈증으로 인한 태아 증후군은 태아 소두증, 재발 성 유산, 심장병 및 심지어 신장 기형을 유발합니다.
참고 문헌
- Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). 인간 체액에서 D- 페닐알라닌 하이드 록 실화를 통한 하이드 록실 라디칼의 검출 및 소거. 탈 란타, 181, 172-181
- Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… & Kang, C. (2007). Arabidopsis thaliana 식별 및 Arogenate 탈수증의 특성화에서 페닐알라닌 생합성. 생화학 저널, 282 (42), 30827-30835.
- Fernstrom, JD 및 Fernstrom, MH (2007). 뇌에서 티로신, 페닐알라닌 및 카테콜아민 합성 및 기능. 영양 저널, 137 (6), 1539S-1547S.
- Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). 나노 자임에 의한 l- 티로신 및 l- 페닐알라닌의 도파 크롬으로의 촉매 및 전기 촉매 산화. 나노 문자, 18 (6), 4015-4022.
- Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger 생화학 원리. 맥밀란.
- Perkins, R., & Vaida, V. (2017). 페닐알라닌은 막 투과성을 증가시킵니다. 미국 화학 학회지, 139 (41), 14388-14391.
- Plimmer, RHA (1912). 단백질의 화학적 구성 (Vol. 1). Longmans, Green.
- Tinsley, G. (2018). HealthLine. www.healthline.com/nutrition/phenylalanine에서 2018 년 9 월 5 일 검색
- Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). 녹색 계통의 Shikimate 및 phenylalanine 생합성. 식물 과학의 개척자, 4, 62.