당 단백질 또는 당 단백질은 막 복합 당질의 큰 가족의 일부이며 세균, 효모 등의 동물, 식물, 미생물에 존재하는 막 횡단 단백질 , 및 고세균.
그들은 미국 생화학 학회의 단백질 명명위원회에 의해 1908 년에 처음으로 정의되었으며 글루칸이라고하는 탄수화물 부분과 단백질의 글리코 시드 결합의 결과입니다.
콩과 식물의 렉틴 단량체 구조 (출처 : 사용자 : Wikimedia Commons를 통한 Tomixdf)
그들은 많은 세포의 원형질막 표면에 특히 풍부하고 많은 경우 글리코 칼 릭스라고 불리는 탄수화물 층의 중요한 부분을 구성하는 단백질입니다.
당 단백질의 전구체 단백질은 번역 후 많은 진핵 생물의 소포체와 골지 복합체에서 공유 적으로 변형됩니다. .
단백질 글리코 실화는 종종 그들의 활동에 중요한 기능적 영향을 미칩니다.
글리 칸은 내인성 및 외인성 수용체에 대한 리간드이기 때문에 세포에 특이성을 부여하고 세포 내 및 세포 간 신호 전달 과정에 참여할 수 있기 때문에 세포에 대해 생물학적으로 중요한 여러 기능을 가지고 있습니다.
글리코 단백질과 나머지 글리코 컨쥬 게이트는 세포가 게놈의 최대 1 %를 글리코 실화 기계에 할당하고 인간의 경우 단백질의 70 % 이상이 글리코 실화에 의해 변형 될 정도로 중요합니다.
구조
당 단백질의 구조는 아미노산 서열, 서열 내 당화 부위 및 이들 부위에 결합하는 글리 칸 부분의 구조를 기반으로 연구됩니다.
글리코 실화에 의해 이러한 단백질에 연결된 올리고당 사슬은 일반적으로 매우 다양하지만 15 개의 당 잔기를 초과하지 않기 때문에 짧습니다. 일부 단백질은 단일 올리고당 사슬을 가지고 있지만 다른 단백질은 하나 이상을 가질 수 있으며 이들은 분지 될 수 있습니다.
올리고당과 단백질 사이의 결합은 탄수화물의 아노 머 탄소와 세린 또는 트레오닌 잔기의 하이드 록 실기 (-OH), O- 글리코 실화의 경우 또는 아스파라긴 잔기의 아미드 질소를 통해 발생합니다. N- 글리코 실화의 경우.
이렇게 결합 된 탄수화물은 당 단백질 분자량의 최대 70 %를 나타낼 수 있으며 탄수화물 부분의 특성 (예 : 크기 및 전하)은 일부 단백질을 효소 단백질 분해로부터 보호 할 수 있습니다.
동일한 단백질은 다른 조직에서 다른 당 단백질을 만드는 다른 글리코 실화 패턴을 가질 수 있습니다. 왜냐하면 완전한 구조는 아미노산 잔기와 그 공간적 배열뿐만 아니라 그들에 부착 된 올리고당도 포함하기 때문입니다.
당 단백질에서 반복적으로 발견되는 당 잔기 중에는 D- 갈락토스, D- 만노스, D- 글루코스, L- 푸 코스, D- 자일 로스, L- 아라 비노 푸라 노스, N- 아세틸 -D- 글루코사민, N- 아세틸이 있습니다. -D- 갈 락토 사민, 일부 시알 산 및 이들 모두의 변형.
풍모
구조적
구조적 관점에서 볼 때 당 단백질은 세포의 보호와 윤활에 관여하는 탄수화물 사슬을 제공합니다. 왜냐하면 기계적 및 화학적 공격에 저항하는 점성 물질을 수화하고 형성 할 수 있기 때문입니다.
일부 당 단백질은 박테리아와 고세균에서도 발견되며, 이들은 세포 외피의 가장 바깥 쪽 층인 S 층의 중요한 구성 요소입니다.
또한 운동 기관으로 사용되는 편모 필라멘트의 일부인 편모 단백질의 구성 성분으로도 발견됩니다.
식물은 또한 복잡한 글리코 실화 패턴을 특징으로하는 구조적 당 단백질을 가지고 있으며 세포벽 구조의 일부 또는 세포 외 기질에서 발견 될 수 있습니다.
세포 인식
당 단백질은 세포 표면의 많은 수용체가 특정 올리고당 서열을 인식 할 수 있기 때문에 세포 간 인식 부위로서 중요한 기능을합니다.
세포 표면의 올리고당 사슬에 의해 발생하는 세포 간 인식의 예는 유성 생식을하는 다세포 유기체에서 발생하는 수정 현상에 필요한 난자와 정자 사이의 인식의 경우입니다.
인간의 혈액형은 그들을 지정하는 당 단백질에 부착 된 당의 정체에 의해 결정됩니다. 항체와 많은 호르몬도 당 단백질이며 그 기능은 신체의 신호 전달과 방어에 필수적입니다.
세포 접착
포유류 면역계의 T 세포는 CD2로 알려진 접착 도메인을 가진 당 단백질을 가지고 있으며, 이는 림프구와 항원 제시 세포 사이의 결합을 수용체를 통해 매개하기 때문에 면역 자극의 핵심 구성 요소입니다. CD58 당 단백질.
인간을 포함한 많은 포유류에게 중요한 병원성 기능을 가진 일부 바이러스는 바이러스 입자가 기생하는 세포에 부착하는 과정에서 기능하는 표면 당 단백질을 가지고 있습니다.
인간 후천성 면역 결핍 바이러스 (Human Acquired Immunodeficiency Virus) 또는 HIV의 GP120 단백질의 경우는 GP41로 알려진 인간 세포의 표면 단백질과 상호 작용하고 바이러스가 세포로 들어가는 것과 협력합니다.
같은 방식으로, 많은 글리코 실화 된 단백질은 다세포 유기체의 많은 조직에 존재하는 세포의 일상 생활에서 일어나는 중요한 세포 접착 과정에 참여합니다.
치료 표적으로서의 당 단백질
이러한 단백질-탄수화물 복합체는 기생충 및 바이러스와 같은 많은 병원체의 선호되는 표적이며, 비정상적인 당화 패턴을 가진 많은 당 단백질은자가 면역 질환 및 암에서 중요한 역할을합니다.
이러한 이유로 다양한 연구자들은 이러한 단백질을 가능한 치료 표적으로 제안하고 진단 방법, 신세대 치료법, 심지어 백신 설계를위한 작업을 수행했습니다.
레슨
당 단백질의 분류는 주로 단백질과 탄수화물 부분을 연결하는 글리코 시드 결합의 특성과 부착 된 글리 칸의 특성에 기초합니다.
당 잔기에 따라 단당류, 이당류, 올리고당 류, 다당류 및 이들의 유도체를 갖는 당 단백질을 가질 수있다. 일부 저자는 다음과 같은 당 단백질 분류를 고려합니다.
-탄수화물 부분에 주로 아미노 당으로 구성된 다당류 (글리코 사 미노 글리 칸)를 포함하는 당 단백질 그룹 내의 하위 클래스 인 프로테오글리칸.
-글리코 펩티드는 L 및 / 또는 D 형태의 아미노산에 의해 형성된 올리고 펩티드에 연결된 탄수화물로 구성된 분자입니다.
-모든 유형의 공유 결합을 통해 당에 연결된 아미노산 인 글리코 아미노산.
-글리코 실 아미노산 : O-, N- 또는 S- 글리코 시드 결합을 통해 사카 라이드 부분에 연결된 아미노산.
따라서 탄수화물에 연결된 이러한 단백질의 명명법에서 접두사 O-, N- 및 S-는 당이 폴리펩티드 사슬에 부착되는 결합을 지정하는 데 사용됩니다.
예
-글리코 포린 A는 가장 잘 연구 된 당 단백질 중 하나입니다. 적혈구 (세포 또는 적혈구) 막의 통합 단백질이며 N- 말단 영역의 아미노산 잔기에 공유 결합 된 15 개의 올리고당 사슬을 가지고 있습니다. O- 글리코 시드 결합과 N- 글리코 시드 결합에 의해 연결된 사슬을 통해.
-혈액 내 대부분의 단백질은 당 단백질이며이 그룹에는 면역 글로불린과 많은 호르몬이 포함됩니다.
-우유에 존재하는 단백질 인 락탈 부민은 글리코 실화되며 많은 췌장 및 리소좀 단백질입니다.
-렉틴은 탄수화물 결합 단백질이므로 인식에 여러 기능을 가지고 있습니다.
-당 단백질 인 많은 동물 호르몬을 강조하는 것도 필요합니다. 그중에서도 뇌하수체 전엽에서 합성되는 루트로 핀 (LH), 폴리 트로 핀 (FSH), 갑상선 호르몬 (TSH), 인간, 영장류, 말.
이 호르몬은 LH가 난소 및 고환 Leydig 세포에서 스테로이드 생성을 자극하기 때문에 생식 기능을 가지고 있습니다.
-주로 동물의 결합 조직에 존재하는 풍부한 단백질 인 콜라겐은 공통적으로 많은 특성을 가지고 있지만 상당히 다른 15 가지 이상의 단백질로 구성된 거대한 당 단백질 군을 나타냅니다.
이 단백질은 "비 콜라 제닉"부분을 포함하며 일부는 탄수화물로 구성됩니다.
-익 스텐 신은 하이드 록시 프롤린과 세린 잔기가 풍부한 불용성 당 단백질 네트워크로 구성된 식물 단백질입니다. 그들은 식물 세포의 벽에서 발견되며 다양한 유형의 스트레스와 병원균에 대한 방어 역할을하는 것으로 생각됩니다.
-식물은 또한 렉틴과 유사한 단백질을 가지고 있으며 이들의 특별한 예는 적혈구와 같은 혈액 세포를 응집시키는 능력이있는 감자 렉틴입니다.
-마지막으로 점막에서 분비되는 당 단백질로서 동물의 타액의 일부로 주로 윤활 및 신호 기능을 수행하는 점액의 이름을 지정할 수 있습니다.
참고 문헌
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