글로빈은 이에 따라서 그 이름 인 구형 또는 구형의 모양으로 배열하는 단백질 구조이다. 이 구조는 3 차 유형이며 아미노산 사슬이 접혀 구상 단백질을 형성하기 때문에 복잡하다는 특징이 있습니다. 글로빈 사슬에는 여러 유형이 있으며 그리스 문자로 분류되었습니다 : 알파, 베타, 델타, 감마, 엡실론 및 제타 사슬 글로빈.
단백질의 1 차 구조를 구성하는 아미노산은 그들이 속한 종 (인간 또는 동물)에 따라 다릅니다. 유기체의 현재 생활 상태 (배아 생활, 태아 생활 또는 출산 후 생활)에 따라 동일한 종 내에서도 변이가 있습니다.
구성에 글로빈을 포함하는 다른 구조. 출처 : Wikipedia.com/BiancaDescals / 원래 업 로더는 English Wikipedia의 ProteinBoxBot이었습니다. /Wikipedia.com
다양한 글로빈 사슬의 합성을위한 유전 정보는 다양한 염색체에 포함되어 있습니다. 예를 들어 알파 사슬 글로빈은 16 번 염색체에서 발견되는 반면 베타, 델타, 감마 및 입실론 글로빈에 대한 유전 정보는 11 번 염색체에서 발견됩니다.
형질
글로빈은 신체의 중요한 구조의 일부입니다. 예를 들어 가장 관련성이 높은 것은 헤모글로빈과 미오글로빈입니다.
헤모글로빈에는 4 개의 글로빈 사슬 (알파 1 및 알파 2)과 (베타 1 및 베타 2)가 있습니다. 각 글로빈에는 헴 그룹을 보호하는 접힘이 있습니다.
반면에 미오글로빈이 있습니다. 헤모글로빈보다 구조가 덜 복잡합니다. 이것은 2 차적으로 배열 된 단일 스트립의 구형 폴리펩티드를 제시한다.
최근까지 이들은 고등 존재에서 글로빈을 포함하는 유일한 물질이라고 믿었지만 오늘날에는 체질에 글로빈이있는 것으로 알려진 두 가지 물질 인 사이토 글로빈과 뉴로 글로빈이 더 있습니다.
사이토 글로빈은 대부분의 조직에 존재하며 특히 결합 조직에서 발견되며 망막에서도 발견됩니다.
차례로, 뉴로 글로빈은 신경 조직을 선호하므로 그 이름이 있습니다. 뉴로 글로빈은 대뇌 피질 수준에 위치한 뇌의 신경 세포뿐만 아니라 시상, 시상 하부, 해마 및 소뇌와 같은 다른 위치에서도 발견되었습니다.
그러나 신경계 외부에서 췌장의 랑게르한스 섬과 망막에서 찾을 수 있기 때문에 그것들이 유일한 위치는 아닙니다.
구조
그리스 알파벳 문자로 지정된 6 가지 유형의 글로빈 사슬이 있습니다 : 알파 (α), 베타 (β), 감마 (γ), 델타 (δ), 엡실론 (ε) 및 제타 (ζ). 이 사슬은 글로빈 계열에 속하지만 그들이 소유 한 아미노산의 수는 서로 다릅니다.
이러한 폴리펩티드는 1 차, 2 차 및 3 차 구조를 가지고 있습니다. 아미노산의 단일 사슬은 1 차 구조를 나타냅니다. 체인이 나선 또는 나선으로 감겨 있으면 보조 구조를 구성합니다.
이 구조가 여러 번 접 히면 3 차 구조에 해당하는 구형 구조를 형성합니다.
마찬가지로, 그들은 4 개의 글로빈 분자 또는 사슬이 3 차 형태로 결합 될 때에 만 4 차 형태를 얻을 수 있습니다.
이것이 헤모글로빈의 복잡한 구조에서 발생하는 방식입니다. 그러나 미오글로빈에서는 다릅니다. 이 경우 글로빈은 단량체로 나타납니다. 즉, 접힌 형태로 배열 된 단일 펩타이드 사슬을 가지고있어 8 개의 나선 (2 차 구조)을 생성합니다.
헤모글로빈과 미오글로빈은 모두 복잡한 구조 내에 헴 그룹을 가지고 있습니다.
헤모글로빈
이 분자에서 2 개의 알파 글로빈 사슬과 2 개의 베타 사슬이 결합합니다. 이것이 바로 중앙에 헴 그룹과 철분을 수용하기 위해 완벽하게 결합 된 방식입니다.
이 구조 사이에는 약한 유대와 강한 유대가 있습니다. 19 개의 아미노산이 약한 결합에 참여하고 결합은 다음과 같이 발생합니다. 알파 1 사슬은 베타 2 사슬에 연결되고 알파 2 사슬은 베타 1 사슬에 연결됩니다.
반면에 35 개의 아미노산이 강력한 결합에 참여하고 연결되는 사슬은 다음과 같습니다. 알파 1 사슬은 베타 1 사슬에 연결되고 알파 2 사슬은 베타 2 사슬에 연결됩니다.
헤모글로빈 구조에서 알파 1 및 알파 2, 베타 1 및 베타 2 사슬의 위치. 출처 : OpenStax College 편집 이미지 (스페인어로 번역됨)
미오글로빈
구상 단백질 그룹도 미오글로빈에 존재하지만이 경우에는 153 개의 아미노산으로 구성된 단일 펩티드 사슬이 있습니다. 공간 배열은 2 차적이며 8 개의 알파 나선이 있습니다.
이 단백질 구조는 소수성 아미노산을 구조 내부에 전략적으로 배치하고 친수성 또는 극성 아미노산은 외부에 배치합니다.
이 디자인은 내부에 헴 그룹 (소수성 부분)을 수용하기에 완벽합니다. 이것은 비공유 결합에 의해 단백질에 부착됩니다.
사이토 글로빈
2001 년에 발견되어 헤모글로빈의 일종으로 알려져 있지만, 6 배위, 헤모글로빈과 미오글로빈이 5 배위라는 점이 다릅니다. 이것은 아미노산 히스티딘이 헴 그룹에 가까워지는 위치와 관련이 있습니다.
뉴로 글로빈
그 발견은 2000 년에 이루어졌습니다. 뉴로 글로빈은 150 개의 아미노산을 가진 모노머이므로 미오글로빈과 매우 유사합니다. 뉴로 글로빈의 구조는 미오글로빈 및 헤모글로빈과 유사하게 21 ~ 25 %입니다.
풍모
글로빈은 신체에서 단독으로 발견되는 것이 아니라 특정 구조의 일부로 각각이 수행하는 기능이 언급되어 있습니다.
헤모글로빈
적혈구 내부에서 발견됩니다. 폐에서 조직으로 산소를 고정하고 운반하는 역할을합니다. 이산화탄소의 몸을 정화 할뿐만 아니라 반대 경로를 수행합니다.
미오글로빈
글로빈에 위치한 헴 그룹은 산소 분자를 저장하여 심장 근육과 골격근에 산소를 공급하는 기능을합니다.
사이토 글로빈
이 단백질은 조직의 저산소 및 산화 스트레스 상태의 보호에 영향을 미칠 수 있다고 믿어집니다. 또한 뇌에 동맥 산소를 운반 할 수 있다고 생각됩니다.
뉴로 글로빈
뉴로 글로빈은 산소, 일산화탄소 및 산화 질소 를 결합하는 능력이있는 것으로 생각됩니다 .
그러나 뉴로 글로빈의 역할은 아직 확실하지 않지만 저산소증 및 뇌허혈의 조절과 관련이있는 것으로 알려져있다. 특히 신경 보호제 역할을합니다.
뉴로 글로빈은 헤모글로빈 및 미오글로빈과 유사한 구조를 가지고 있기 때문에 뉴런 수준에서 산소 공급에 참여할 수 있다고 추측됩니다. 또한 호흡 사슬에서 생성되는 자유 라디칼과 질소를 제거 할 수 있다고 믿어집니다.
산화 질소와 관련하여 산소가 정상일 때 제거하고 NO 2 로부터 저산소 과정에서 생성한다고 생각됩니다 .
변경
알파 및 베타 글로빈 사슬은 각각 16 번과 11 번 염색체에 위치한 다른 유전자에 의해 암호화됩니다.
헤모글로빈 S (겸상 적혈구 또는 겸상 적혈구 빈혈)가있는 사람은 베타 글로빈 사슬에 결함이 있습니다. 결함은 관련된 유전자의 뉴클레오티드 번호 20 수준에서 질소 염기의 치환으로 구성되며, 여기서 티민에 대한 아데닌의 변화가 있습니다.
11 번 염색체 의 β 유전자에있는 돌연변이는 글로빈이라고하는 다른 일배 체형을 유발합니다 : 세네갈, 카메룬, 베냉, 반투 또는 CAR 및 아시아 또는 아랍-인도.
겸상 적혈구 빈혈 환자가 존재하는 일 배체 유형을 아는 것은 우리가 다른 일배 체형의 분포를 알 수 있기 때문에 역학적으로 중요하지만이 정보는 질병의 예후를 아는 중요한 데이터도 제공합니다.
예를 들어, Bantu 일배 체형은 더 심각한 것으로 알려져 있지만 세네갈 및 아시아 유형은 더 약합니다.
한 일배 체형과 다른 일배 체형의 차이는 그들이 가지고있는 헤모글로빈 F의 양에 있습니다. 헤모글로빈 F의 비율이 높고 헤모글로빈 S가 낮을수록 예후가 좋습니다. 헤모글로빈 F의 양이 적고 헤모글로빈 S가 높을수록 예후가 나빠집니다.
이러한 돌연변이는 헤모글로빈 S 돌연변이와 함께 상 염색체로 유전됩니다.
참고 문헌
- 글로빈. Wikipedia, The Free Encyclopedia. 2018 년 10 월 19 일 13:44 UTC 2019 년 7 월 11 일, 17:26, wikipedia.org
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