알파 나선 단백질이 아미노산 잔기 사이의 결합의 회전 강성 자유 공간에있어서 채용 할 수있는 간단한 구조를 보조한다.
그것은 아미노산이 배열 된 나선형 모양이 특징이며, R 그룹이 바깥 쪽을 향하도록 가상의 세로 축 주위에 배열 된 것처럼 보입니다.
알파 나선 구조의 다이어그램 (Alejandro Porto, Wikimedia Commons를 통해)
알파 나선은 1951 년에 Pauling et al.에 의해 처음 설명되었습니다. Pauling et al.은 사슬이 가정 할 수있는 가장 가능성이 높은 구성을 예측하기 위해 원 자간 거리, 결합 각도 및 펩티드와 아미노산의 기타 구조 매개 변수에 대한 사용 가능한 데이터를 사용했습니다. 폴리펩티드.
알파 나선에 대한 설명은 수소 결합에 의해 안정화 된 펩타이드 사슬의 모든 가능한 구조를 검색 한 것에서 비롯되었습니다. 여기서 잔기는 화학 양 론적으로 동일하고 각 구성은 평면형이었습니다. 현재까지 이용 가능한 펩티드 결합의 공명.
이 2 차 구조는 단백질 중에서 가장 일반적이며 가용성 단백질과 통합 막 단백질 모두에서 채택됩니다. 단백질의 60 % 이상이 알파 나선 또는 베타 시트 형태로 존재한다고 믿어집니다.
구조
일반적으로 알파 나선의 각 회전에는 평균 3.6 개의 아미노산 잔기가 있으며 길이는 대략 5.4Å입니다. 그러나 회전 각도와 길이는 기본 구조의 아미노산 서열에 엄격하게 의존하여 단백질마다 다릅니다.
대부분의 알파 나선은 오른쪽으로 회전하지만 이제는 왼쪽으로 회전하는 알파 나선을 가진 단백질이 존재할 수 있다는 것이 알려져 있습니다. 하나 또는 다른 것이 발생하는 조건은 모든 아미노산이 동일한 구성 (L 또는 D)에 있다는 것입니다. 이들이 스핀의 방향을 담당하기 때문입니다.
단백질 세계에 대한 이러한 중요한 구조적 모티프의 안정화는 수소 결합에 의해 제공됩니다. 이들 결합은 펩티드 결합의 전기 음성 질소에 부착 된 수소 원자와 그 자체에 대해 N- 말단 영역에서 더 4 개 위치의 아미노산의 전기 음성 카르 복실 산 산소 원자 사이에서 발생한다.
차례로 나선의 각 회전은 분자의 전반적인 안정성을 달성하는 데 필수적인 수소 결합에 의해 다음과 연결됩니다.
모든 펩티드가 안정적인 알파 나선을 형성 할 수있는 것은 아닙니다. 이것은 사슬의 각 아미노산이 나선을 형성하는 고유 능력에 의해 주어지며, 이는 치환기 R 그룹의 화학적 및 물리적 특성과 직접적으로 관련됩니다.
예를 들어, 특정 pH에서 많은 극성 잔류 물이 동일한 전하를 획득 할 수 있으므로 그들 사이의 반발이 큰 왜곡을 의미하기 때문에 나선에 연속적으로 배치 할 수 없습니다.
아미노산의 크기, 모양 및 위치도 나선형 안정성의 중요한 결정 요소입니다. 더 이상 진행하지 않고, 서열 내에 밀접하게 위치한 Asn, Ser, Thr 및 Cys와 같은 잔기는 알파 나선의 구성에 부정적인 영향을 미칠 수도 있습니다.
같은 방식으로 주어진 펩티드에서 알파 나선 세그먼트의 소수성과 친수성은 전적으로 아미노산의 R 그룹의 정체성에 의존합니다.
필수 막 단백질에서 알파 나선은 구성 인지질의 무극성 꼬리 사이의 세그먼트 삽입 및 구성에 엄격하게 필요한 강력한 소수성 특성의 잔류 물로 풍부합니다.
반면에 용해성 단백질은 극성 잔기가 풍부한 알파 나선을 가지고있어 세포질이나 틈새 공간에 존재하는 수성 매질과 더 나은 상호 작용을 가능하게합니다.
기능적 중요성
알파 나선 모티프는 광범위한 생물학적 기능을 가지고 있습니다. 나선 간의 특정 상호 작용 패턴은 막 단백질과 가용성 단백질의 기능, 조립 및 올리고머 화에 중요한 역할을합니다.
이러한 도메인은 유전자 발현 조절의 관점에서 중요한 많은 전사 인자에 존재합니다. 그들은 또한 구조적 관련성을 갖는 단백질과 다양한 종류의 수송 및 / 또는 신호 전달 기능을 갖는 막 단백질에 존재한다.
다음은 알파 나선이있는 단백질의 몇 가지 전형적인 예입니다.
미오신
Myosin은 근육 수축과 다양한 형태의 세포 이동성을 담당하는 액틴 활성화 ATPase입니다. 근육과 비 근육 미오신은 모두 긴 알파 나선 "꼬리"로 서로 연결된 두 개의 구형 영역 또는 "머리"로 구성됩니다.
콜라겐
인체 전체 단백질 함량의 1/3은 콜라겐으로 표시됩니다. 이것은 세포 외 공간에서 가장 풍부한 단백질이며 그 특징은 왼손잡이 나선 배열을 가진 3 개의 평행 한 가닥으로 구성된 구조적 모티프입니다.
케라틴
케라틴은 척추 동물의 일부 상피 세포에서 생성되는 필라멘트 형성 단백질 그룹입니다. 그들은 손톱, 머리카락, 발톱, 거북이 껍질, 뿔 및 깃털의 주요 구성 요소입니다. 원 섬유 구조의 일부는 알파 나선 세그먼트로 구성됩니다.
케라틴 구조화 (Mlpatton, Wikimedia Commons)
헤모글로빈
혈액 속의 산소는 헤모글로빈에 의해 운반됩니다. 이 4 량체 단백질의 글로빈 부분은 각각 141 개 잔기의 두 개의 동일한 알파 나선과 각각 146 개 잔기의 두 개의 베타 사슬로 구성됩니다.
'아연 핑거'형 단백질
진핵 생물은 DNA 인식, RNA 패키징, 전사 활성화, 세포 사멸 조절, 단백질 폴딩 등 다양한 목적으로 기능하는 풍부한 징크 핑거 단백질을 보유하고 있습니다. 많은 징크 핑거 단백질에는 구조의 주요 구성 요소로 알파 나선이 있으며 기능에 필수적입니다.
참고 문헌
- Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, GD (1994). 글리신에 의한 α- 알파-나선 종료 규칙. 과학, 264 (5162), 1126-1130.
- Blaber, M., Zhang, X. 및 Matthews, B. (1993). 아미노산 알파 나선 성향의 구조적 기초. 과학, 260 (1), 1637-1640.
- Brennan, RG, & Matthews, BW (1989). 나선-회전-나선 DNA 결합 모티프. Journal of Biological Chemistry, 264 (4), 1903-1906.
- Eisenberg, D. (2003). 단백질 알파 나선 및 베타 시트의 구조적 특징의 발견, 원칙. Pnas, 100 (20), 11207-11210. Huggins, ML (1957). 알파 케라틴의 구조. 화학, 43, 204-209.
- Klement, W., Willens, R., & Duwez, P. (1960). 미오글로빈의 구조. 자연, 185, 422-427.
- Laity, JH, Lee, BM 및 Wright, PE (2001). 징크 핑거 단백질 : 구조적 및 기능적 다양성에 대한 새로운 통찰력. 구조 생물학의 현재 의견, 11 (1), 39–46.
- Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., … Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5th ed.). Freeman, WH & Company.
- Luckey, M. (2008). 막 구조 생물학 : 생화학 적 및 생물 물리학 적 기반. 캠브리지 대학 출판부. www.cambridge.org/9780521856553에서 검색
- McKay, MJ, Afrose, F., Koeppe, RE, & Greathouse, DV (2018). 막의 나선 형성 및 안정성. Biochimica et Biophysica Acta-Biomembranes, 1860 (10), 2108-2117.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger 생화학 원리. 오메가 에디션 (5 판).
- Pauling, L., Corey, RB, & Branson, HR (1951). 단백질의 구조 : 폴리펩티드 사슬의 두 개의 수소 결합 나선 배열. 미국 국립 과학 아카데미의 회보, 37, 205–211.
- 페루 츠, MF (1978). 헤모글로빈 구조와 호흡기 수송. Scientific American, 239 (6), 92–125.
- Scholtz, JM, & Baldwin, RL (1992). 펩티드에 의한 알파-나선 형성의 메커니즘. Biophysics and Biomolecular Structure의 연례 검토, 21 (1), 95–118.
- Shoulders, MD, & Raines, RT (2009). 콜라겐 구조와 안정성. Annual Review of Biochemistry, 78 (1), 929-958.
- Subramaniams, A., Jones, WK, Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). 트랜스 제닉 마우스에서 알파-미오신 중쇄 유전자 프로모터의 조직 특이 적 조절. The Journal of Biological Chemistry, 266 (36), 24613–24620.
- Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). 케라틴 : 구조, 기계적 특성, 생물학적 유기체의 발생 및 생물 영감 노력. 재료 과학의 진보. Elsevier Ltd.
- Warrick, HM 및 Spudich, J. a. (1987). 세포 운동성의 미오신 구조와 기능. 세포 생물학의 연례 검토, 3, 379–421.
- Zhang, SQ, Kulp, DW, Schramm, CA, Mravic, M., Samish, I., & Degrado, WF (2015). 막 및 가용성 단백질 나선-나선 상호 작용 체 : 서로 다른 상호 작용을 통해 유사한 기하학. 구조, 23 (3), 527–541