전이 반응은 이에 의해 촉매되는 가역 과정 아미 노화 (아미노기 첨가) 및 탈 아미노 반응 (아미노기의 제거)을 포함하기 때문에, 아미노산의 아미노기의 "재분배"에서 동작 화학 반응의 일종 transaminases 또는 aminotransferases로 알려진 특정 효소.
일반적인 트랜스 아미 노화 반응은 아미노산과 α- 케 토산 사이의 교환을 포함하며, 여기서 아미노산 그룹의 교환은 첫 번째 기질 아미노산의 케 토산 버전과 첫 번째 기질 α- 케 토산의 아미노산 버전을 생성합니다.
아미노산과 알파-케 토산 사이의 아미노 전달 반응에 대한 그래픽 체계 (출처 : Alcibiades Via Wikimedia Commons)
일반적으로 교환되는 아미노 그룹은 "알파"아미노입니다. 즉, 다른 위치에 존재하는 다른 아미노 그룹과 관련된 반응도 발생할 수 있지만 펩티드 결합의 형성에 참여하고 아미노산의 구조를 정의하는 것입니다. .
라이신, 트레오닌, 프롤린 및 하이드 록시 프롤린을 제외하고 모든 아미노산은 트랜스 아 민화 반응에 참여합니다. 반응의.
아미노산과 α- 케 토산 사이의 트랜스 아 민화 반응은 1937 년 Braunstein과 Kritzmann에 의해 발견되었으며, 이후 다양한 유기체의 많은 조직에서 다른 목적으로 발생하기 때문에 집중적 인 연구의 대상이되었습니다.
예를 들어 인간의 경우 트랜스 아미나 제는 신체 조직에 널리 분포되어 있으며 특히 심장 근육 조직, 간, 골격근 조직 및 신장에서 활동합니다.
반응 메커니즘
Transamination 반응은 다소 동일한 메커니즘을 포함합니다. 앞서 논의한 바와 같이, 이러한 반응은 아미노산과 α- 케 토산 (탈화) 사이의 아미노 그룹의 가역적 교환으로 발생하여 공여 아미노산의 α- 케 토산과 α- 케 토산 수용체의 아미노산을 생성합니다.
이러한 반응은 아미노 그룹의 수송 체로 참여하고이 분자의 알데히드 그룹 사이에 쉬프 염기 형성을 통해 트랜스 아미나 제 효소에 결합하는 비타민 B6의 유도체 인 피리 독살 포스페이트로 알려진 화합물에 의존합니다. 및 효소의 활성 부위에있는 라이신 잔기의 ε- 아미노.
피리 독살 포스페이트와 활성 부위의 라이신 잔기 사이의 결합은 공유 적이 지 않지만 라이신의 질소 양전하와 피리 독살의 포스페이트 그룹의 음전하 사이의 정전 기적 상호 작용을 통해 발생합니다.
반응 과정에서 기질 역할을하는 아미노산은 Schiff 염기에 참여하는 활성 부위에있는 라이신 잔기의 ε- 아미노기를 피리 독살로 대체합니다.
한편, 아미노산의 알파 탄소에서 전자 한 쌍이 제거되어 피리 독살 포스페이트 (양전하)를 구성하는 피리딘 고리로 전달 된 다음 두 번째 기질로 작용하는 α- 케토 산으로 "전달"됩니다.
이러한 방식으로 피리 독살 포스페이트는 트랜스 아미나 제의 기질 인 아미노산과 α- 케 토산 사이의 아미노 그룹의 이동 또는 수송에 참여할뿐만 아니라 전자의 "싱크"역할을하여 해리를 촉진합니다. 알파 아미노산 수소.
요약하면, 첫 번째 기질 인 아미노산은 아미노 그룹을 피리 독살 포스페이트로 전달하고, 여기서 후속 기질 인 α- 케 토산으로 전달되어 피리 독사 민 포스페이트로 알려진 중간 화합물을 형성합니다.
transamination의 기능
트랜스 아미나 제 효소는 일반적으로 세포질과 미토콘드리아에서 발견되며 다양한 대사 경로의 통합에 작용합니다.
예를 들어, 역반응에서 글루타메이트 탈수소 효소는 글루타메이트를 암모늄, NADH (또는 NADPH) 및 α- 케 토글 루타 레이트로 전환 할 수 있으며, 이는 트리 카르 복실 산 순환에 들어가 에너지 생산에 작용할 수 있습니다.
미토콘드리아 기질에있는이 효소는 아미노산을 에너지 대사와 연관시키는 분기점을 나타내므로 세포가 탄수화물이나 지방의 형태로 기능하기에 충분한 에너지가 부족할 때 같은 목적을위한 아미노산.
뇌 발달 중 효소 (글루타메이트 탈수소 효소)의 형성은 암모늄 해독 조절에 필수적입니다. 왜냐하면 정신 지체의 일부 사례가 이것의 낮은 활성과 관련이 있다는 것이 밝혀 졌기 때문입니다. 뇌 건강에 해로운 암모늄 축적.
일부 간 세포에서 트랜스 아미 노화 반응은 포도당 생성에 의한 포도당 합성에도 사용될 수 있습니다.
글루타민은 효소 글 루타 미나 제에 의해 글루타민산과 암모늄으로 전환됩니다. 다음으로, 글루타메이트는 α- 케 토글 루타 레이트로 전환되어 Krebs주기에 들어간 다음 포도당 생성에 들어갑니다. 이 마지막 단계는 경로의 산물 중 하나 인 malate가 셔틀을 통해 미토콘드리아 외부로 운반되기 때문에 발생합니다.
이 셔틀은 말산 효소의 자비로 α- 케 토글 루타 레이트를 떠나 피루 베이트로 전환합니다. 그런 다음 두 개의 피루 베이트 분자가 포도당 생성을 통해 하나의 포도당 분자로 전환 될 수 있습니다.
예
가장 일반적인 트랜스 아미 노화 반응은 아미노산 알라닌, 글루탐산 및 아스파르트 산과 관련이 있습니다.
일부 아미노 트랜스퍼 라제 효소는 피리 독살 포스페이트 외에도 다음 반응을 촉매하는 글루타메이트-피루 베이트 트랜스 아미나 제의 경우와 같이 "보효소"로 피루 베이트를 사용할 수 있습니다.
글루타메이트 + 피루 베이트 ↔ 알라닌 + α- 케 토글 루타 레이트
근육 세포는이 반응에 의존하여 피루 베이트에서 알라닌을 생성하고 α- 케 토글 루타 레이트를 통한 크렙스 순환을 통해 에너지를 얻습니다. 이 세포에서 에너지 원으로 알라닌을 사용하는 것은 요소 순환을 통해 간에서 암모늄 이온 인 아미노기를 제거하는 것에 달려 있습니다.
Alanine transamination reaction (출처 : Wikimedia Commons를 통한 Tomas Drab)
다른 종에서 또 다른 매우 중요한 트랜스 아미 네이션 반응은 효소 아스파 테이트 아미노 트랜스퍼 라제에 의해 촉매되는 것입니다.
L- 아스 파르 테이트 + α- 케 토글 루타 레이트 ↔ 옥 살로 아세테이트 + L- 글루타메이트
마지막으로, 억제 성 신경 전달 물질로 기능하는 중추 신경계에 필수적인 비 단백질 아미노산 인 γ- 아미노 부티르산 (GABA)의 트랜스 아미 노화 반응입니다. 반응은 γ- 아미노 부티르산 트랜스 아미나 제에 의해 촉매 화되며 다음과 같거나 적습니다.
α- 케 토글 루타 레이트 + 4- 아미노 부 탄산 ↔ 글루타메이트 + 숙신산 세미 알데히드
숙신산 세미 알데히드는 산화 반응을 통해 숙신산으로 전환되고 후자는 에너지 생산을 위해 크렙스 회로에 들어갈 수 있습니다.
참고 문헌
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