액틴 : 특성, 구조, 필라멘트, 기능 - 생물학 - 2026

액틴은 미세 섬유를 형성하는 세포질 단백질이다. 진핵 생물에서 액틴은 가장 풍부한 단백질 중 하나입니다. 예를 들어, 근육 세포에있는 총 단백질의 10 %를 나타냅니다. 및 비 근육 세포에서 단백질의 1 ~ 5 %.

이 단백질은 중간 필라멘트 및 미세 소관과 함께 세포 골격을 형성하며, 주요 기능은 세포의 이동성, 세포 모양 유지, 세포 분열 및 식물, 곰팡이 및 동물의 세포 기관 이동입니다.

출처 : Sarcomere.svg : David Richfield (Slashme 사용자) 파생 작업 : Retama

액틴 세포 골격의 동형은 평활근, 세포주기, 배아 발달, 조직 발달 및 상처 치유의 활성 긴장 발달 조절과 같은 다른 기능을 가지고 있습니다.

진화론 적 관점에서 액틴은 고도로 보존 된 단백질입니다. 서로 다른 종에서 약 90 %의 서열 상 동성이 있습니다. 단세포 유기체에서 단일 유전자는 액틴 이소 형을 암호화합니다. 다세포 유기체에서는 다른 유전자가 여러 동형의 액틴을 암호화합니다.

액틴은 미오신과 함께 진핵 생물의 진화 적 발달과 그 다양 화에 중요한 구조였습니다. 편모와 섬모와 같은 다른 구조가없는 경우에도 움직일 수 있기 때문입니다.

구조 : 액틴 필라멘트

액틴은 구형 단일 사슬 폴리펩티드 단백질입니다. 근육에서 액틴의 분자량은 약 42KDa입니다.

이 단백질에는 두 개의 도메인이 있습니다. 각각 두 개의 하위 도메인과 도메인 사이의 간격이 있습니다. ATP – Mg ⁺² 는 틈새 바닥에 결합합니다. 아미노 및 카르 복실 말단은 하위 도메인 1에서 만납니다.

액틴 G와 액틴 F

액틴에는 두 가지 주요 형태가 있습니다 : G- 액틴이라고하는 액틴 단량체; F-actin이라고 불리는 G-actin 모노머로 구성된 filamentous polymer로 전자 현미경으로 관찰 한 Actin filament는 각각 직경 7nm와 9nm의 좁고 넓은 영역을 가지고 있습니다.

필라멘트를 따라 액틴 단량체는 단단하게 채워진 이중 나선을 형성합니다. 필라멘트를 따라 반복되는 단위는 13 개의 나선과 28 개의 액틴 단량체로 구성되며 거리는 72nm입니다.

액틴 필라멘트에는 두 개의 끝이 있습니다. 하나는 ATP – Mg ⁺² 를 연결하는 갭에 의해 형성되며 , 이는 (-) 말단이라고하는 필라멘트의 모든 액틴 단량체에서 동일한 방향에 위치합니다. 다른 쪽 끝은 반대쪽으로 (+) 끝이라고합니다. 따라서 액틴 필라멘트는 극성이 있다고합니다.

이러한 구성 요소는 직경이 가장 작은 세포 골격의 구성 요소이기 때문에 종종 마이크로 필라멘트로 알려져 있습니다.

액틴은 어디에서 찾을 수 있습니까?

액틴은 진핵 생물에서 매우 흔한 단백질입니다. 모든 세포 단백질 중에서 액틴은 세포 유형에 따라 약 5-10 %를 차지합니다. 예를 들어 간에서이를 구성하는 각 세포에는 거의 5,10 ^{8 개의} 액틴 분자가 있습니다.

형질

액틴의 두 가지 형태 인 단량체와 필라멘트는 중합과 해중합 사이에서 지속적으로 동적 균형을 유지합니다. 일반적으로이 현상에는 세 가지 두드러진 특징이 있습니다.

1) 액틴 필라멘트는 근육 조직의 구조와 진핵 세포의 세포 골격의 전형입니다.

2) 중합 및 해중합은 규제되는 동적 과정입니다. G – ATP – Mg ⁺² 액틴 단량체의 중합 또는 응집이 양쪽 끝에서 발생하는 곳. 이 과정이 발생하는지 여부는 환경 조건과 조절 단백질에 따라 다릅니다.

3) 액틴 세포 골격을 구성하는 다발과 레티클의 형성은 세포 운동성에 힘을 준다. 이것은 가교 형성에 관여하는 단백질에 달려 있습니다.

풍모

근육 수축

골격근의 기능적, 구조적 단위는 근절로, 두 가지 유형의 필라멘트, 액틴에 의해 형성된 얇은 필라멘트와 미오신에 의해 형성된 두꺼운 필라멘트가 있습니다. 두 필라멘트는 정확한 기하학적 방식으로 교대로 배열됩니다. 그들은 근육 수축을 허용합니다.

얇은 필라멘트는 Z 디스크라는 영역에 고정되어 있으며이 영역은 CapZ 단백질이 발견되고 액틴 필라멘트의 끝 (+)이 고정되는 섬유 네트워크로 구성됩니다. 이 앵커는 (+) 끝의 해중합을 방지합니다.

반면에 트로포 모듈 린은 액틴 필라멘트의 끝 (-)에 위치하여 해중합으로부터 보호합니다. 액틴 외에도 얇은 필라멘트는 트로포 미오신과 트로포 닌을 가지고 있는데, 이는 아토미 오신 상호 작용을 조절하는 기능을합니다.

근육 수축은 어떻게 발생합니까?

근육 수축 중에 두꺼운 필라멘트는 선회 운동을 수행하여 얇은 필라멘트를 근절의 중앙으로 당깁니다. 이로 인해 거칠고 얇은 섬유가 미끄러집니다.

따라서 두껍고 얇은 필라멘트의 길이는 일정하게 유지되지만 두 필라멘트 사이의 겹침이 증가합니다. sarcomere의 길이는 얇은 필라멘트가 Z 디스크에 고정되어 있기 때문에 감소합니다.

근육 수축을 어떻게 멈추나요?

ATP는 세포의 에너지 통화입니다. 따라서 거의 항상 살아있는 근육 조직에서 사용할 수 있습니다. 위의 사항을 고려할 때 근육의 이완과 수축의 정지를 허용하는 메커니즘이 있어야합니다.

트로포 미오신과 트로포 닌이라고하는 두 가지 단백질이이 현상에서 근본적인 역할을합니다. 이들은 함께 작용하여 미오신의 결합 부위를 차단합니다 (따라서 액틴과의 결합을 방지 함). 결과적으로 근육이 이완됩니다.

반대로 동물이 죽으면 경직 모티스 (Rigor mortis)라는 현상이 발생합니다. 이 시체의 경화에 대한 책임은 동물이 죽은 직후 미오신과 액틴 사이의 상호 작용을 차단하는 것입니다.

이 현상의 결과 중 하나는 두 단백질 분자의 방출을 위해 ATP가 필요하다는 것입니다. 논리적으로 죽은 조직에서는 ATP를 사용할 수 없으며이 방출이 발생할 수 없습니다.

다른 유형의 운동

우리가 설명하는 것과 동일한 메커니즘 (나중에 움직임의 기본 메커니즘을 조사 할 것임)은 동물의 근육 수축에만 국한되지 않습니다. 그것은 우리가 아메바와 일부 식민지 곰팡이에서 관찰하는 아메 보이 달 운동을 담당합니다.

유사하게, 우리가 조류와 육상 식물에서 관찰하는 세포질 운동은 유사한 메커니즘에 의해 구동됩니다.

액틴 필라멘트 중합 및 해중합 조절

평활근 조직과 세포의 수축은 F- 액틴의 증가와 G- 액틴의 감소를 일으 킵니다. 액틴 중합은 3 단계로 이루어집니다 : 1) 핵 형성, 느린 단계; 2) 연신율, 빠른 단계; 및 3) 정상 상태. 중합 속도는 해중합 속도와 같습니다.

액틴 필라멘트는 (-) 끝보다 (+) 끝에서 더 빨리 자랍니다. 연신율은 임계 농도 (Cc)라고하는 액틴 필라멘트와 평형을 이루는 액틴 단량체의 농도에 비례합니다.

(+) 끝의 Cc는 0.1 µM이고 (-) 끝의 Cc는 0.8 µM입니다. 이는 (+) 말단을 중합하는 데 8 배 더 적은 농도의 액틴 단량체가 필요함을 의미합니다.

액틴 중합은 주로 티 모신 베타 4 (TB4)에 의해 조절됩니다. 이 단백질은 G 액틴에 결합하여 보유하여 중합을 방지합니다. 반면 profilin은 액틴 중합을 자극합니다. 프로필 린은 액틴 단량체에 결합하여 액틴 -TB4 복합체의 해리를 통해 (+) 말단에서 중합을 촉진합니다.

이온 증가 (Na ⁺ , K ⁺ 또는 Mg ⁺² ) 와 같은 다른 요인 은 필라멘트 형성에 유리합니다.

액틴 세포 골격의 형성

액틴 세포 골격의 형성에는 액틴 필라멘트 사이의 가교가 필요합니다. 이러한 결합은 단백질에 의해 형성되며, 그 특징은 다음과 같습니다. 액틴 결합 도메인이 있습니다. 많은 사람들이 칼 포닌에 상동적인 도메인을 가지고 있습니다. 각 유형의 단백질은 특정 유형의 세포에서 발현됩니다.

필로 포 디아와 스트레스 섬유에서 액틴 필라멘트 사이의 가교는 파시 나와 필라 민에 의해 만들어집니다. 이 단백질은 각각 액틴 필라멘트가 평행하거나 다른 각도를 갖도록 만듭니다. 따라서 액틴 필라멘트는 세포의 모양을 정의합니다.

액틴 필라멘트 수가 가장 많은 세포 영역은 원형질막 근처에 있습니다. 이 영역을 피질이라고합니다. 피질 세포 골격은 세포의 종류에 따라 다른 방식으로 구성되며 결합 단백질을 통해 원형질막과 연결됩니다.

가장 잘 설명되는 세포 골격 중 일부는 근육 세포, 혈소판, 상피 세포 및 적혈구입니다. 예를 들어, 근육 세포에서 디스트로핀 결합 단백질은 액틴 필라멘트를 막의 통합 당 단백질 복합체에 결합합니다. 이 복합체는 세포 외 기질 단백질에 결합합니다.

액틴-미오신 상호 작용 작용 모델

Rayment가 이끄는 연구자들은 액틴과 미오신의 상호 작용을 설명하기 위해 4 단계 모델을 제안했습니다. 첫 번째 단계는 ATP가 미오신의 머리에 결합하는 것입니다. 이 결합은 단백질의 구조적 변화를 생성하여 작은 필라멘트의 액틴에서 방출합니다.

ATP는 ADP로 가수 분해되어 무기 인산염을 방출합니다. 미오신 분자는 새로운 액틴 서브 유닛에 부착되어 고 에너지 상태를 생성합니다.

무기 인산염의 방출은 미오신의 변화를 일으켜 두꺼운 필라멘트에 대한 초기 형태와 작은 필라멘트의 움직임으로 되돌아갑니다. 이 움직임은 sarcomere의 두 끝의 움직임을 일으켜 그들을 더 가깝게 만듭니다.

마지막 단계는 ADP의 릴리스입니다. 이 시점에서 미오신 헤드는 자유롭고 새로운 ATP 분자에 결합 할 수 있습니다.

액틴 중합에 의한 세포 운동

크롤링 운동성은 세포 운동성의 한 유형입니다. 이러한 유형의 운동성의 단계는 다음과 같다 : 접착 리더 축을 기판쪽으로 투영하는 단계; 기판에 대한 접착; 후방 후퇴; 및 탈착.

리더 축의 투영에는 액틴 필라멘트의 중합 및 해중합에 참여하는 단백질의 참여가 필요합니다. 리더 축은 라 멜리 포디움이라고하는 세포 피질에 있습니다. 축 투영 단계는 다음과 같습니다.

-세포 외 신호에 의한 수용체 활성화.

-활성 GTPases 및 4,5-bisphosphate phosphoinositol (PIP ₂ )의 형성.

-액틴 모노머에 결합하여 액틴 필라멘트에 가지를 형성하는 WASp / Scar 및 Arp2 / 3 단백질의 활성화.

-가지의 미오신 장식 끝에서 액틴 필라멘트의 급속한 성장. 막이 앞으로 밀려납니다.

-코팅 단백질에 의해 생성 된 신장 완료.

-오래된 필라멘트에서 액틴에 결합 된 ATP의 가수 분해.

-ADF / cofilin에 의해 촉진되는 필라멘트의 액틴 -ADP의 해중합.

-profilin에 의해 촉매 된 ATP에 대한 ADP의 교환, 가지를 연장하기 시작할 준비가 된 G-ATP 액틴을 생성합니다.

액틴 관련 질병

근이영양증

근이영양증은 골격근의 퇴행성 질환입니다. 열성 유전 적이며 X 염색체와 연결되어 있으며 주로 인구 중 빈도가 높은 남성 (남성 3,500 명당 1 명)에 영향을 미칩니다. 이 남성의 어머니는 이형 접합 무증상이며 가족력이 부족할 수 있습니다.

근이영양증에는 Duchenne과 Becker의 두 가지 형태가 있으며 둘 다 디스트로핀 유전자의 결함으로 인해 발생합니다. 이러한 결함은 축삭을 제거하는 삭제로 구성됩니다.

디스트로핀은 액틴 필라멘트 사이에 가교를 형성하는 단백질 (427 KDa)입니다. 그것은 N- 말단에 액틴-결합 도메인을 갖고, C- 말단에 막-결합 도메인을 갖는다. 두 도메인 사이에는 24 개의 탠덤 반복으로 구성된 세 번째 관형 도메인이 있습니다.

근육 피질 세망에서 디스트로핀은 당 단백질 복합체를 통해 액틴 필라멘트와 원형질막의 결합에 참여합니다. 이 복합체는 세포 외 기질 단백질에도 결합합니다.

뒤쉔 근이영양증이있는 기능성 디스트로핀이없는 환자에서 피질 세포 골격은 원형질막을지지하지 않습니다. 결과적으로 원형질막은 반복되는 근육 수축의 스트레스에 의해 손상됩니다.

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