porins는 매체의 다양한 유형의 확산 허용하는 세포막 단백질의 일종 - 크기의 분자. 그람 음성 박테리아 (대장균에서와 같이)와 미토콘드리아 및 엽록체의 외막에서 발견됩니다. 이 막 횡단 단백질은 막을 완전히 관통하며 그 구조는 β 시트로 구성됩니다.
수송 체 단백질과 달리 포린은 채널 단백질입니다. 즉, 막이 위치한 곳에서 막을 가로 지르는 열린 채널이나 기공을 형성하여 적절한 크기와 전하를 가진 분자의 자유로운 확산을 허용합니다.
출처 : ko : 사용자 : Zephyris
형질
포린은 막 횡단 채널을 생성하는 단백질이며, 막을 가로 지르는 대부분의 단백질과 달리 막을 가로 지르는 부분은 α 나선 대신 β 시트로 구성됩니다.
이러한 통합 막 단백질은 통과 할 분자에 대한 선택성이 부족하거나 크기 및 전하에 대해 특정 정도의 선택성을 나타낼 수 있습니다. 또한 특정 크기보다 작은 분자의 통과를 허용 할 수 있습니다.
포린 사슬의 극성 영역은 수성 채널을 덮는 내부에서 발견되는 반면 무극성 부분은 막의 지질 이중층의 소수성 영역과 상호 작용하여 배럴 외부로 돌출합니다.
이러한 단백질에 의해 형성된 채널을 통한 확산은 막을 가로 지르는 분자 또는 물질의 농도 구배에 기인하며 수동적 확산입니다. 즉, 물질의 이동을 위해 대사 에너지가 필요하지 않습니다.
이러한 확산은 채널을 열거 나 닫을 수있는 특정 메커니즘에 의해 제어되며 다양한 화합물에 의해 억제 될 수 있습니다.
구조
1980 년대 말 X 선 결정학을 통해 광합성 박테리아 인로도 박터 캡슐 라 투스의 세포막에 해당하는 포린의 원자 구조가 처음으로 결정되었습니다.
상기 포린은 삼량 체로 구성되며, 각 단량체는 함께 롤링되는 16 개의 β 시트가있는 β 배럴을 형성하여 막을 통과 할 수 있고 내부에 물로 채워진 기공을 포함하는 원통형 구조를 형성한다.
이후 원핵 세포와 진핵 세포 모두에서 다양한 유형의 포린이 설명되었습니다. 이들 모두는 β 배럴과 같은 구조를 형성하는 결합 된 β 시트와 직경 0.6 ~ 3nm 사이의 물이 채워진 채널로 구성됩니다.
미토콘드리아에서 포린은 19 개의 β 시트로 구성되며 함께 접 으면 β 배럴을 형성합니다.
많은 박테리아에서 포린은 β- 배럴을 형성하는 16-18 개의 역 평행 β- 시트로 구성되어 사슬을 따라 인접한 분자 사이에 수소 결합을 나타냅니다.
함수
박테리아의 기공과 미토콘드리아 및 엽록체의 막은 기공 크기, 원자 구조 및 수동 확산 특성의 유사성으로 인해 기능적으로 유사하며 유사한 방식으로 작동합니다.
포린 채널의 너비는 구조의 내벽에있는 폴리펩티드의 정렬에 의해 정의되며,이를 통해 통과하는 분자의 크기를 제한 할 수 있습니다.
이러한 구조의 유사성은 진핵 세포의 미토콘드리아가 진핵 세포 전구체에 의해 식균 된 원핵 유기체에서 유래 한 내 공생 이론을 강화합니다.
진핵 생물에서
진핵 세포에서 포린은 미토콘드리아와 색소체의 외막에서 발견됩니다. 색소체에서 발견되는 모공은 거의 연구되지 않았습니다.
미토콘드리아의 경우 미토콘드리아 포린 또는 전압 게이트 음이온 채널 (VDAC)로 알려져 있습니다. 그들은 외막에서 가장 큰 단백질 성분을 구성하는 대략 3nm의 직경을 가진 넓은 채널입니다. 그들은이 막에있는 전체 단백질의 약 30 %를 차지합니다.
최대 5000 Da의 충전되지 않은 분자에 대한 투과성을 생성합니다. 미토콘드리아 포린은 작은 분자, 이온 및 대사 산물의 막간 공간으로의 통과를 허용합니다.
막간 공간을 가로 지르는 분자와 이온은 내부 미토콘드리아 막을 통과하지 못합니다. 따라서 두 막 사이의 공간에는 세포질과 유사한 작은 분자와 이온이로드됩니다.
원핵 생물에서
그람 음성 박테리아에서 외막은 보호 수단으로 환경으로부터 스스로를 격리시킬 수 있습니다. 이 막에는 박테리아에 필요한 영양소를 투과 할 수있는 포린이 포함되어 있습니다.
약 100,000 개의 포린이 원핵 세포의 막에서 발견 될 수 있으며, 이는 해당 구조에있는 전체 단백질의 약 70 %를 차지합니다.
장내 세균에서 외막은 항생제, 담즙 염 및 프로테아제와 같은 외부 손상 물질에 대한 보호를 나타냅니다.
포린은 작은 친수성 분자의 흡수와 제거를 보장하여 세포가 적절한 기능에 필요한 영양분을 얻고 노폐물을 스스로 제거 할 수 있도록합니다. E. coli에서 포린은 이당류, 인산염 및 기타 작은 분자의 통과를 허용합니다.
진핵 생물과 원핵 생물의 포린 조립
미토콘드리아 포린은 TOM (외부 미토콘드리아 막의 translocase)이라는 단백질 복합체에 의해 미토콘드리아로 유입되고 SAM 복합체 (단백질 분류 및 조립 기계)에 의해 삽입됩니다.
많은 연구에서 TOM 및 SAM 복합체에 의해 관리되는 메커니즘에 의해 일부 박테리아 외막 단백질이 진핵 세포의 미토콘드리아로 어떻게 유입되는지 설명했으며, 이는 이러한 삽입 과정이 두 시스템간에 보존되었음을 나타냅니다.
박테리아에서 포린은 BAM이라는 β- 배럴 조립 기계가 소유 한 복합체에 의해 삽입됩니다. 이 복합체는 5 개의 단백질로 구성되며 그 중 4 개는 지단백입니다.
포린의 삽입 과정과 그 구조는 진핵 세포와 원핵 세포간에 유사하지만, 주목할만한 차이점은 원핵 세포에서 이러한 구조의 삽입을 위해 지단백질의 존재가 필요하다는 것입니다.
다른 한편으로, 미토콘드리아 외막에서의 조립은 SAM 복합체의 두 가지 보조 단백질 인 Sam35 및 Sam36 단백질의 존재에 달려 있습니다.
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