allosterism 또는 알로 스테 릭 조절은 이들의 활성 부위와 다른 구조의 특정 부위에서 작용하는 기질로부터 규제 다른 분자에 의해 매개되는 억제 또는 효소의 활성화 과정으로 정의된다.
"allosteric"또는 "allosterism"이라는 용어는 "다른"을 의미하는 그리스어 "allos"와 "형태"또는 "장소"를 의미하는 "stereós"에서 유래합니다. 그래서 문자 그대로 "다른 공간", "다른 장소"또는 "다른 구조"로 번역됩니다.
알로 스테 릭 규제의 그래픽 다이어그램. (A) 활성 사이트. (B) 알로 스테 릭 사이트. (C) 기판. (D) 억제제. (E) 효소. (출처 : Isaac Webb Via Wikimedia Commons)
일부 저자는 알로 스테 리즘을 시스템의 원격 부위 (예 : 효소의 구조)가 기능적 반응을 생성하기 위해 에너지 적으로 결합하는 과정으로 설명합니다. 이것이 지역의 변화가 영향을 미칠 수 있다고 가정 할 수있는 이유입니다. 그 안에 다른 것.
이러한 유형의 조절은 신호 전달, 신진 대사 (동화 작용 및 이화 작용), 유전자 발현 조절 등과 같은 여러 알려진 생물학적 과정에 참여하는 효소의 전형입니다.
알로 스테 리즘과 세포 대사 조절에 대한 이의 참여에 대한 첫 번째 아이디어는 1960 년대 F. Monod, F. Jacob 및 J. Changeux에 의해 가정되었으며, 그들은 다른 아미노산의 생합성 경로를 연구했습니다. 최종 제품의 축적.
이와 관련한 첫 번째 출판물은 유전 적 조절과 관련이 있었지만, 얼마 후 Monod, Wyman 및 Changeux는 알로 스테 리즘의 개념을 효소 활성이있는 단백질로 확장하고 주로 서브 유닛 간의 상호 작용에 기반한 다량 체 단백질을 기반으로 한 모델을 제안했습니다. 이들 중 하나가 이펙터에 부착되었을 때.
이후의 많은 개념은 몇 년 전에 Koshland에 의해 도입 된 "유도 적합"이론에 기초를두고 있습니다.
일반적인 특징
일반적으로 모든 효소에는 리간드 결합을위한 두 개의 다른 부위가 있습니다. 하나는 활성 부위로 알려져 있으며, 하나는 기질 (효소의 생물학적 활성에 책임이있는) 역할을하는 분자가 결합하고 다른 하나는 알로 스테 릭 사이트로 알려져 있으며 다른 대사 산물에 특유합니다.
이러한 "기타 대사 산물"은 알로 스테 릭 이펙터라고하며 효소 촉매 반응 속도 또는 활성 부위에서 기질에 결합하는 친화성에 긍정적 또는 부정적 영향을 미칠 수 있습니다.
일반적으로 이펙터가 효소의 알로 스테 릭 부위에 결합하면 구조의 다른 부위에 효과가 나타나 활성이나 기능적 성능이 변경됩니다.
알로 스테 릭 효소 반응의 그래픽 체계 (출처 : 파일 : Enzyme allostery en.png : 파일 : Enzyme allostery.png : Allostery.png : Nicolas Le Novere (토론) en.wikipedia의 Lenov 파생 작업 : TimVickers (토론) 유도체 작품 : 레 타마 (대화) 파생 작품 : KES47.
자연적으로 알로 스테 릭 또는 알로 스테 릭 조절의 예가 수천 가지 있지만 일부는 다른 것보다 더 두드러졌습니다. 구조적 측면에서 깊이 기술 된 첫 번째 단백질 중 하나 인 헤모글로빈의 경우가 이에 해당합니다.
헤모글로빈은 혈액을 통해 폐에서 조직으로 산소를 운반하는 역할을하므로 많은 동물에게 매우 중요한 단백질입니다. 이 단백질은 동종 성 및 이종성 알로 스테 릭 조절을 동시에 나타냅니다.
헤모글로빈의 동종 성 알로 스테 리즘은 산소 분자를 구성하는 서브 유닛 중 하나에 결합하는 것이 인접한 서브 유닛이 다른 산소 분자에 결합하는 친화도에 직접적인 영향을 미쳐이를 증가 시킨다는 사실과 관련이 있습니다 (양성 조절 또는 협력 ).
이종성 알로 스테 리즘
반면 이종성 알로 스테 리즘은 pH와 2,3- 디포 스포 글리세 레이트의 존재가이 효소의 서브 유닛에 대한 산소의 결합에 미치는 영향과 관련이 있습니다.
피리 미딘 합성 경로에 참여하는 Aspartate transcarbamylase 또는 ATCase는 알로 스테 릭 조절의 "고전적인"예 중 하나입니다. 이 효소는 12 개의 서브 유닛을 가지고 있으며, 그중 6 개는 촉매 활성이고 6 개는 조절되며,이 효소는 그것이 이끄는 경로의 최종 생성물 인 CTP (cytidine triphosphate)에 의해 이열 적으로 억제됩니다.
유당 오페론
Monod, Jacob 및 Changeux의 첫 번째 아이디어의 결실은 유전 적 수준에서 이종 알로 스테 릭 조절의 전형적인 예 중 하나 인 대장균 i의 유당 오페론과 관련하여 Jacob과 Monod가 발표 한 기사였습니다.
이 시스템의 알로 스테 릭 조절은 기질이 생성물로 전환되는 능력과 관련이 없지만, 단백질이 조작자 DNA 영역에 결합하는 것과 관련이 있습니다.
참고 문헌
- Changeux, JP, & Edelstein, SJ (2005). 신호 전달의 알로 스테 릭 메커니즘. 과학, 308 (5727), 1424-1428.
- Goldbeter, A. 및 Dupont, G. (1990). 알로 스테 릭 조절, 협력 성 및 생화학 적 진동. 생물 물리 화학, 37 (1-3), 341-353.
- Jiao, W., & Parker, EJ (2012). 단백질 알 로스 테리의 분자 기반을 이해하기 위해 계산 및 실험 기술의 조합을 사용합니다. 단백질 화학 및 구조 생물학의 발전 (Vol. 87, pp. 391-413). 학술 보도.
- Kern, D., & Zuiderweg, ER (2003). 알로 스테 릭 조절에서 역학의 역할. 구조 생물학의 현재 의견, 13 (6), 748-757.
- Laskowski, RA, Gerick, F., & Thornton, JM (2009). 단백질의 알로 스테 릭 조절의 구조적 기초. FEBS 편지, 583 (11), 1692-1698.
- Mathews, CK, Van Holde, KE 및 Ahern, KG (2000). 생화학, 편집. 캘리포니아 주 샌프란시스코