프롤린 (Pro를 P)를 기본으로 분류 된 22 개 아미노산에 속한다. 그것은 인간과 다른 포유류 동물에 의해 합성 될 수 있기 때문에 필수가 아닌 아미노산입니다.
1900 년 독일 과학자 Richard Willstatter는 프롤린을 처음으로 추출하고 관찰했습니다. 그러나 1901 년에 아미노산의 피 롤리 딘 고리를 기반으로 "프롤린"이라는 용어를 만든 사람은 Emili Fischer였습니다. 이 연구원은 또한 우유 카제인에서 프롤린 합성에 대해 자세히 설명했습니다.
아미노산 프롤린의 화학 구조 (출처 : Wikimedia Commons를 통한 Clavecin)
카제인과 같은 단백질에서 프롤린은 구조적 "비틀림"및 접힘에 필수적인 역할을합니다. 이 단백질에서 프롤린은 구조 전체에 균일하게 분포되어 있으며 β 카제인 및 αs1 단백질에 결합합니다. 또한 잘못된 구조적 굴곡이나 루프가 형성되는 것을 방지합니다.
단백질을 구성하는 아미노산의 정확한 서열을 결정하는 데 일반적으로 사용되는 생화학 적 분석에서 프롤린은 프롤린의 2 차 아미노 그룹이 다른 행동을하고 쉽게 검출 할 수 없기 때문에 가장 검출하기 어려운 아미노산 중 하나입니다. .
괴혈병은 아마도 프롤린과 관련된 가장 잘 알려진 질병 일 것입니다. 이는 콜라겐 섬유의 프롤린 수산화에 직접적인 영향을 미치는 비타민 C 섭취 부족과 관련이 있으며, 이는 몸 전체에있는 콜라겐 섬유의 불안정성으로 인해 전신 약화를 유발합니다.
형질
α- 탄소에 부착 된 2 차 아미노기는 프롤린을 분류하는 작업을 다소 어렵게 만듭니다. 그러나 일부 텍스트에서는 프롤린의 측쇄 또는 R 그룹이 소수성 또는 지방족이기 때문에 분 지형 아미노산 또는 지방족 측쇄와 함께 분류됩니다.
프롤린의 가장 중요한 특징 중 하나는 어떤 경우에도 수소 결합을 형성 할 수 없다는 것입니다. 이는 단백질의 3 차 구조에서 복잡하고 복잡한 회전을 구조화하는 데 이상적입니다.
모든 아미노산이 중심 탄소 원자에 의존하는 두 개의 동형을 가지고있는 것처럼, 프롤린은 자연에서 L- 프롤린 또는 D- 프롤린으로 발견 될 수 있습니다. 그러나 L- 프롤린 형태는 본질적으로 가장 풍부하며 단백질 구조의 일부입니다.
단백질이 발견되는 단백질에서 프롤린은 폴리펩티드 사슬의 표면 또는 접힘 또는 "비틀림"부위에 가까운 위치를 자주 차지합니다. 프롤린의 단단하고 닫힌 구조는 다른 아미노산과의 강력한 상호 작용을 어렵게 만들기 때문입니다. .
구조
프롤린은 모든 아미노산의 특징 인 1 차 아미노기가 아닌 2 차 아미노기 (NH2)를 가지고 있기 때문에 염기성 아미노산 중에서 특별한 구조를 가지고 있습니다.
프롤린의 R 기 또는 측쇄는 피 롤리 딘 또는 테트라 하이드로 피롤 고리이다. 이 그룹은 5 개의 탄소 원자의 헤테로 사이 클릭 아민 (이중 결합 없음)에 의해 형성되며, 이들 각각은 수소 원자로 포화됩니다.
프롤린은 "중심"탄소 원자가 피 롤리 딘 복 소환 고리에 포함되어있어 유일한 "자유"또는 "돌출"원자는 카르복실기 (COOH)와 수소 원자 (H ) 아미노산의 헤테로 사이 클릭 고리.
프롤린의 분자식은 C5H9NO2이고 IUPAC 이름은 피 롤리 딘 -2- 카르 복실 산입니다. 대략적인 분자량은 115.13g / mol이며 단백질의 출현 빈도는 약 7 %입니다.
풍모
콜라겐과 트로포 콜라겐 섬유는 대부분의 척추 동물에서 가장 풍부한 단백질입니다. 이것들은 피부, 힘줄, 뼈의 매트릭스 및 기타 많은 조직을 구성합니다.
콜라겐 섬유는 글리신-프롤린-프롤린 / 히드 록시 프롤린 서열 (후자는 프롤린의 변형 된 유도체 임)에서 여러 프롤린 및 글리신 잔기로 구성된 많은 반복 폴리펩티드 삼중 나선으로 구성됩니다.
본래의 형태에서 프롤린은 프로 콜라겐의 일부이며, 이것은 콜라겐 폴리펩티드와 다른 결합 조직 단백질의 전구체입니다. 효소 프로 콜라겐 프롤린 하이드 록 실라 제는 프롤린 잔기를 하이드 록 실화하여 하이드 록시 프롤린을 생성하여 프로 콜라겐이 콜라겐 자체로 성숙되도록합니다.
콜라겐 섬유에서 프롤린의 주요 기능은 무엇입니까?
이 아미노산 유도체는 단백질을 구성하는 삼중 나선의 사슬 사이에 많은 수의 수소 결합을 형성하는 능력을 가지고 있기 때문에 하이드 록시 프롤린은 콜라겐에 대한 저항성을 부여합니다.
프롤린 잔기의 하이드 록 실화를 촉매하는 효소는 비타민 C (아스코르브 산)의 존재를 필요로하며, 위에서 언급했듯이 괴혈병은 프롤린 잔기의 하이드 록 실화 실패로 인한 콜라겐 섬유의 약화 때문입니다. , 콜라겐 섬유를 보유하는 수소 결합이 감소합니다.
기타 기능
프롤린은 단백질 접힘 및 꼬임 형성에 필수적입니다.
그것의 폐쇄 구조는이 아미노산을 단백질 내부에 "수용"하기 어렵게 만들고, 또한 수소 결합을 형성하여 다른 근처의 잔기와 "상호 작용"할 수 없기 때문에 "회전"또는 "비틀림"의 형성을 유도합니다. 그것이 발견되는 단백질의 구조 전반에 걸쳐.
모든 단기 단백질은 프롤린, 글루타메이트, 세린 및 트레오닌 반복이 풍부한 적어도 하나의 영역을 가지고 있습니다. 이 영역은 12 개에서 60 개의 잔기 범위이며 PEST 서열이라고합니다.
PEST 서열을 포함하는 단백질은 프로 테아 좀의 후속 분해를 위해 유비퀴틴 화로 표시됩니다.
생합성
많은 아미노산은 해당 과정, 오탄당 포스페이트 경로 또는 구연산 회로 (Krebs 회로)의 중간체에서 합성 될 수 있습니다. 프롤린과 아르기닌은 짧은 글루타메이트 경로에서 형성됩니다.
모든 살아있는 유기체에 대한 사실상 일반적인 생합성 경로는 효소 글루타메이트 -5- 키나아제 (박테리아에서) 또는 γ- 글루 타밀에 의해 L- 글루타메이트가 γ-L- 글루 타밀 -5- 인산염으로 전환되는 것으로 시작됩니다. -키나아제 (인간).
이 반응은 ATP 의존적 인산화를 포함하여 주요 생성물에 추가하여 ADP 분자가 생성됩니다.
글루타메이트 5- 세미 알데히드 탈수소 효소 (박테리아에서) 또는 γ- 글루 타밀 포스페이트 환원 효소 (인간)에 의해 촉매되는 반응은 γ-L- 글루 타밀 -5- 포스페이트를 L- 글루타메이트 -5- 세미 알데히드로 전환하며이 반응은 보조 인자 NADPH의 존재.
L- 글루타메이트 -5- 세미 알데히드는 가역적으로 자발적으로 탈수되어 (S) -1-1- 피 롤린 -5- 카르 복실 레이트로 탈수되고, 이후 효소 피 롤린 -5- 카르 복실 레이트 환원 효소에 의해 L- 프롤린으로 전환됩니다 (박테리아 및 인간에서 ), 그 반응에서 NADPH 또는 NADH 분자도 필요합니다.
하락
프롤린, 아르기닌, 글루타민 및 히스티딘은 지속적으로 α- 케 토글 루타 레이트로 분해되어 구연산 회로 또는 크렙스 회로에 들어갑니다. 프롤린의 특정 경우에는 먼저 효소 프롤린 산화 효소에 의해 피 롤린 -5- 카르 복실 레이트로 산화됩니다.
프롤린이 pyrrolin-5-carboxylate로 산화되는 첫 번째 단계에서 분리 된 양성자는 E-FAD에 의해 수용되어 E-FADH2로 환원됩니다. 이 단계는 아미노산 프롤린에만 해당됩니다.
자발적인 반응에 의해 피 롤린 -5- 카르 복실 레이트는 글루타메이트 γ- 세미-알데히드로 변환 된 다음 효소 글루타메이트 γ- 세미-알데히드 탈수소 효소의 기질 역할을합니다. 이 단계에서 두 개의 양성자가 방출되고 그중 하나는 NAD에 의해 수용되고 NADH로 환원되고 다른 하나는 H + 형태로 자유 롭습니다.
프롤린과 마찬가지로 아르기닌은 γ- 세미 알데히드 글루타메이트로 변환되지만 두 가지 다른 효소를 포함하는 대체 대사 경로를 통해 변환됩니다.
효소 글루타메이트 γ- 세미 알데히드 탈수소 효소는 글루타메이트 γ- 세미 알데히드를 L- 글루타메이트로 변환합니다. 그 후,이 L- 글루타메이트는 글루타메이트 탈수소 효소에 의해 다시 산화되며,이 효소와 함께 α- 케 토글 루타 레이트가 최종적으로 형성되어 구연산 회로에 통합됩니다.
글루타메이트 산화 단계에서 양성자 (H +)와 아미노기 (NH3 +)가 방출됩니다. 양성자는 NADP + 그룹을 감소시키고 NADPH 분자가 형성됩니다.
프롤린과 아르기닌의 분해 및 생합성 경로 사이에 존재하는 많은 유사점에도 불구하고, 이러한 아미노산은 서로 다른 효소, 서로 다른 보조 인자 및 발생하는 서로 다른 세포 내 구획을 사용하여 완전히 반대되는 경로에 의해 합성되고 분해됩니다.
발린이 풍부한 음식
일반적으로 모든 고단백 식품에는 많은 양의 프롤린이 있습니다. 여기에는 고기, 우유, 계란 등이 포함됩니다. 그러나 우리 몸이 건강과 영양의 최적 상태에있을 때 그것은 내생 적으로 프롤린을 합성 할 수 있습니다.
프롤린은 또한 많은 콩과 식물과 견과류, 예를 들어 귀리와 같은 통 곡물에서도 발견 될 수 있습니다. 프롤린이 풍부한 다른 식품으로는 밀기울, 호두, 아몬드, 완두콩, 콩 등이 있습니다.
일부 건강 식품 상점은 종종 관절 문제가있는 사람들을 돕거나 조직의 노화를 늦추기 위해 아미노산 L- 라이신과 L- 프롤린의 정제를 제조합니다.
그러나 이러한 아미노산의식이 보충제를 섭취하는 것이 노령 지연이나 노령화의 전형적인 다른 상태에 중대한 영향을 미친다는 것은 확실하지 않습니다.
섭취의 이점
프롤린이 풍부한 식단은 일반적으로 관절염, 염좌, 인대 파열, 탈구, 건염 등과 같은 관절 질환이있는 사람들에게 처방되며, 이는 콜라겐 섬유의 합성과의 관계 때문입니다. 신체의 결합 조직.
미용 산업에서 사용되는 많은 약리 로션과 정제에는 L- 프롤린이 풍부합니다. 일부 연구에서는이 아미노산이 어떤 식 으로든 콜라겐 합성을 증가시켜 피부의 질감을 개선 할 수 있다는 것을 보여줬 기 때문에, 상처, 열상, 궤양 및 화상의 치유를 가속화합니다.
식품 산업에는 영양 학적 특성 이상의 기능을 수행하는 "생체 활성 펩타이드"를 가진 단백질이 있습니다. 이러한 펩티드는 일반적으로 프롤린, 아르기닌 및 리신을 포함하여 2 개에서 9 개의 아미노산 잔기를 가지고 있습니다.
상기 생리 활성 펩티드는 특정 오피오이드 효과와 함께 항 고혈압 활성을 가질 수있다; 그들은 일부 병원체에 대한 면역 반응을 자극하여 면역 조절제 역할을 할 수 있으며 심지어 혈관 활동을 증가시켜이를 섭취하는 사람들의 순환을 개선 할 수 있습니다.
결핍 장애
글루텐은 장의 염증을 일으키는 밀 곡물에 존재하는 단백질입니다. "글루텐 불내성"을 앓고있는 사람들은 "복강"환자로 알려져 있으며이 단백질은 프롤린과 글루타민이 풍부하여이 질환을 가진 사람들에게 단백질 분해가 어려운 것으로 알려져 있습니다.
일부 질병은 중요한 단백질의 잘못된 접힘과 관련이 있으며 이러한 결함은 프롤린 잔기에서 아미드 결합의 시스-트랜스 이성화와 관련이 있습니다. 다른 펩타이드 결합과는 달리 트랜스 이성질체는 매우 선호되고 프롤린에서는 불리합니다.
프롤린 잔기에서, 프롤린 잔기에 인접한 아미드의 트랜스 이성체보다 먼저 시스 이성체의 형성을 향한 상당한 경향이 있으며, 이는 단백질의 "부정확 한"형태를 생성 할 수 있음이 관찰되었습니다.
대사 장애
다른 필수 및 비 필수 아미노산과 마찬가지로 프롤린과 관련된 주요 병리학 적 장애는 일반적으로이 아미노산의 동화 경로의 결함과 관련이 있습니다.
예를 들어, 고 프롤린 혈증은 프롤린의 분해 경로에 관여하는 효소 중 하나, 특히 1- 피 롤린 -5- 카르 복실 레이트 탈수소 효소 결핍의 전형적인 경우이며, 이는 기질의 축적을 초래합니다. 마침내 경로를 비활성화합니다.
이 병리는 일반적으로 혈장의 높은 프롤린 함량과 영향을받은 환자의 소변에서 1- 피 롤린 -5- 카르 복실 레이트 대사 산물의 존재에 의해 진단됩니다.
이 질환의 주요 증상은 신경 장애, 신장 질환 및 청력 상실 또는 난청으로 구성됩니다. 다른 더 심각한 경우에는 심각한 정신 지체 및 현저한 정신 운동 장애가 있습니다.
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