아스파라긴 아스파라긴 (Asn 또는 N)는 셀 시그널링 단백질 및 탄수화물 간의 결합에 중요한 아미노산이다. 이것은 22 개의 기본 아미노산 중 하나이며 포유류의 몸에 의해 합성되기 때문에 비 필수 아미노산으로 분류됩니다.
이 아미노산은 전하가없는 극성 아미노산 그룹으로 분류되며, 프랑스 화학자 Vauquelin과 Robiquet에 의해 아스파라거스 (초본 식물의 일종) 주스에서 분리 된 1806 년에 발견 된 최초의 아미노산입니다.
아미노산 아스파라긴의 화학 구조 (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
초기 발견에도 불구하고 아스파라긴의 생물학적 및 영양 적 역할은 100 년이 지난 후인 1932 년 대마 종자에 존재하는 단백질 구조에 존재 함이 확인 될 때까지 인식되지 않았습니다.
아스파라긴과 글루타민은 단백질에서 매우 일반적인 두 아미노산 인 아스파르트 산 (아스파르트 산)과 글루타민산 (글루타민산)의 아미드 그룹에 대한 기질 역할을합니다. 아스파라긴과 글루타민은 효소 작용이나 산성 및 염기성 화합물에 의해 이러한 아미노산으로 쉽게 가수 분해됩니다.
펩티드 결합을 가수 분해하는 많은 세린 프로테아제 효소는 활성 부위의 측쇄에 아스파라긴을 가지고 있습니다. 이 잔기는 부분적인 음전하를 가지며 표적 펩티드의 양전하와 상보적인 방식으로 결합하여 절단 부위에 더 가깝게 만듭니다.
아스파라긴에서 옥 살로 아세테이트 합성을 담당하는 효소는 화학 요법 치료에 사용되며 L-asparaginase로 알려져 있으며, 아스파라긴의 아미드 그룹의 가수 분해 단편화를 아스 파르 테이트 및 암모늄으로 촉매하는 역할을합니다.
아스파 라기 나아 제는 정상 및 악성 림프구 모두 성장과 증식을 위해 혈액 내 아스파라긴 포획에 의존하기 때문에 대장균에서 과다 발현 및 정제되어 급성 림프 구성 백혈병이있는 소아 환자에게 주입됩니다.
특성 및 구조
아미노산의 모든 화학 구조에는 카르복실기 (-COOH), 아미노기 (-NH3 +), 수소 (-H) 및 탄소로 알려진 동일한 중심 탄소 원자에 부착 된 R 기 또는 치환기가 있습니다. α.
아미노산은 R 그룹으로 알려져 있으며 크기, 구조, 작용기 및 심지어 전하까지 다양 할 수있는 측쇄의 정체에 따라 서로 다릅니다.
R 그룹의 탄소 원자는 그리스 알파벳 문자로 식별됩니다. 따라서 아스파라긴의 경우 R 사슬의 탄소는 β 및 γ 탄소로 식별됩니다.
다른 유형의 명명법에 따르면 카르복실기 (-COOH)의 탄소 원자는 C-1로 나열되므로 번호 매기기를 계속하면 α- 탄소는 C-2 등이됩니다.
아스파라긴 분자는 α- 탄소, 카르복실기의 탄소 및 카르 복사 미드 (-CH2-CO-NH2)로 알려진 R 기의 일부인 2 개의 탄소 원자를 포함하여 4 개의 탄소 원자를 가지고 있습니다.
이 카르 복사 미드 그룹은 아스파라긴과 글루타민의 두 가지 아미노산에서만 발견됩니다. 아미노기 (-NH2)와 카르보닐기 (-CO)를 통해 매우 쉽게 수소 결합을 형성 할 수있는 특징이 있습니다.
분류
아스파라긴은 비하 전 극성 아미노산 그룹에 속하며, 수용성이 높고 친수성이 높은 아미노산입니다 (다중 수소 결합을 형성하는 능력으로 인해).
세린, 트레오닌, 시스테인 및 글루타민은 또한 하전되지 않은 극성 아미노산 그룹에서 발견됩니다. 이들 모두는 전하의 중화에 기여하는 R 사슬에 극성기를 가지고 있기 때문에 "쌍성 이온"화합물입니다.
모든 비하 전 극성 아미노산은 7 (중성)에 가까운 pH에서 이온화 할 수 없습니다. 즉, 양전 하나 음전하가 없습니다. 그러나 산성 및 염기성 매체에서 치환기는 이온화되어 전하를 얻습니다.
입체 화학
아미노산의 중심 탄소 또는 α 탄소는 키랄 탄소이므로 4 개의 서로 다른 치환기가 부착되어 각 아미노산에 대해 2 개 이상의 구별 가능한 입체 이성질체가 있음을 의미합니다.
입체 이성질체는 분자식이 같지만 손 (왼쪽과 오른쪽)처럼 서로 겹쳐지지 않는 분자의 거울 이미지입니다. 실험적으로 이러한 아미노산의 용액이 편광면을 반대 방향으로 회전시키기 때문에 문자 D 또는 L로 표시됩니다.
아미노산의 일반적인 비대칭 성은 이들 화합물의 입체 화학을 매우 중요하게 만듭니다. 각 화합물은 서로 다른 특성을 가지고 있고 합성되고 서로 다른 대사 경로에 참여하기 때문입니다.
아스파라긴은 D- 아스파라긴 또는 L- 아스파라긴 형태로 발견 될 수 있으며, 후자는 자연에서 가장 흔합니다. 그것은 L-asparagine synthetase에 의해 합성되고 L-asparaginase에 의해 대사되며, 두 효소는 척추 동물의 간에서 매우 풍부합니다.
풍모
아스파라긴의 수소 결합의 용이성은 단백질을 구성하는 다른 아미노산의 측쇄와 내부 수소 결합을 형성 할 수 있기 때문에 단백질의 구조적 안정성에 중요한 아미노산이됩니다.
아스파라긴은 일반적으로 수성 매체의 전형적인 단백질 표면에서 발견되어 구조를 안정화시킵니다.
많은 당 단백질은 아스파라긴, 트레오닌 또는 세린 잔기를 통해 탄수화물 또는 탄수화물에 부착 될 수 있습니다. 아스파라긴의 경우, 아세틸 갈 락토 사민은 일반적으로 N- 글리코 실화에 의해 먼저 아미노기에 부착된다.
모든 N- 글리코 실화 된 당 단백질에서 탄수화물은 Asn-X-Ser / Tr로 표시된 특정 영역에서 발견되는 아스파라긴 잔기를 통해 이들에 결합하며, 여기서 X는 임의의 아미노산입니다.
이 당 단백질은 소포체에서 조립되어 번역 될 때 당화됩니다.
생합성
모든 진핵 생물은 암모니아를 흡수하여 글루타메이트, 글루타민, 카르 바밀 포스페이트 및 아스파라긴으로 변환합니다. 아스파라긴은 해당 과정 중간체, 구연산주기 (옥 살로 아세테이트) 또는식이에서 섭취하는 전구체로부터 합성 할 수 있습니다.
효소 아스파라긴 합성 효소는 ATP를 AMP 및 무기 피로 인산염 (PPi)으로 절단하고 암모니아 또는 글루타민을 사용하여 아미드 화 반응을 촉매하고 아스파 테이트를 아스파라긴으로 전환하는 글루타민 및 ATP 의존성 아미도 트랜스퍼 라제입니다.
박테리아와 동물 모두 아스파라긴 합성 효소를 가지고 있지만, 박테리아에서는 효소가 암모늄 이온을 질소 공여자로 사용하고 포유류에서는 아스파라긴 합성 효소가 질소 그룹의 주 공여자로 글루타민을 사용합니다.
ATP 분자의 AMP 및 무기 피로 인산염 (PPi)으로의 효소 적 분해는 아미드 그룹 공여자로서 글루타민과 함께 서로 다른 유기체 간의 L- 글루타민 생합성과 관련하여 주요 차이점입니다.
하락
아스파라긴의 대사에 관한 대부분의 연구는 식물에서 수행되었습니다. 초기에는 포유류에 대한 연구가보다 복잡한 시스템 수준에서 아미노산 분석에 대해 충분히 민감한 방법론이 부족하여 방해를 받았기 때문입니다.
L-asparagine은 L-asparaginase에 의해 포유류에서 지속적으로 가수 분해되어 아스파라긴산과 암모늄을 생성합니다. 당 단백질 합성에 사용되며 구연산 순환의 주요 옥 살로 아세테이트 전구체 중 하나입니다.
효소 아스파 라기 나제는 아스파라긴의 아스 파르 테이트로 가수 분해를 촉매하고,이어서 아스파 테이트는 α- 케 토글 루타 레이트로 트랜스 아 민화되어 글루타메이트와 옥 살로 아세테이트를 생성합니다.
아스 파르 테이트-암모니아 리가 아 제로도 알려진 아스파라긴 합성 효소는 포유류의 성인 뇌 세포에서 풍부하게 발견됩니다.
이 효소의 낮은 수준이 체내에서 감지되면 전구 기질이 뇌 세포의 세포질에 축적되기 때문에 "아미노산 증"이라고 알려진 것이 형성됩니다.
아스파라긴이 풍부한 식품
급성 림프 모 구성 백혈병 환자는 일반적으로 아스파라긴 합성 효소가 결핍되어 순환하는 아스파라긴에 의존하므로 아스파라긴이 풍부한 식단이나이를 외인성으로 공급하는 것이 좋습니다.
아스파라긴 함량이 높은 많은 식품 중에는 조개류, 가금류 및 계란, 육우, 유제품 및 그 파생물, 아스파라거스, 감자, 괴경 등과 같은 야채가 있습니다.
L- 아스파라긴 농축액은 경쟁이 치열한 운동 선수를 위해 제조되었습니다. 그 소비는 조직을 구성하는 단백질을 재생하는 데 도움이되기 때문입니다.
또한 아미노산 합성이 부족한 사람들은 중추 신경계 장애를 피하기 위해이 정제를 복용하기도합니다.
아스파라긴은 L- 아스파라긴 형태를 통해 대사하기가 더 쉽습니다. 왜냐하면 대사에 관여하는 많은 효소가 D- 아스파라긴 형태를 인식하지 못하기 때문에 음식에 섭취 된 모든 아스파라긴이 다른 신체 과정.
아스파라긴의 풍부한 섭취는 유익 할 수 있지만, 약물에서 풍부한 L- 아스파라긴 농도가 종양 세포의 발달을 증가시키는 것으로 확인되었으므로 정제 형태로 과도하게 섭취하지 않는 것이 좋습니다.
참고 문헌
- Cooney, DA, Capizzi, RL, & Handschumacher, RE (1970). 동물과 사람의 L- 아스파라긴 대사 평가. 암 연구, 30 (4), 929-935
- Dunlop, PC, Roon, RJ, & Even, HL (1976). Saccharomyces cerevisiae에 의한 D-asparagine의 활용. 세균학 저널, 125 (3), 999-1004.
- Kambhampati, S., Ajewole, E., & Marsolais, F. (2017). 아스파라긴 대사의 발전. In Progress in Botany Vol.79 (pp. 49-74). 스프링거, 참.
- Kornfeld, R., & Kornfeld, S. (1985). 아스파라긴 결합 올리고당의 조립. 생화학 연례 검토, 54 (1), 631-664
- Mathews, CK, & Ahern, KG (2002). 생화학. 피어슨 교육.
- Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger 생화학 원리. 맥밀란.
- Yamada, K., Hashizume, D., Shimizu, T., & Yokoyama, S. (2007). l- 아스파라긴. Acta Crystallographica 섹션 E : 온라인 구조 보고서, 63 (9), 3802-3803.