carboxyhaemoglobin이 결합 된 헤모글로빈의 일산화탄소 (CO)입니다. 헤모글로빈은 인간과 다른 많은 척추 동물의 혈액을 통해 산소를 운반하는 단백질입니다.
산소를 운반하려면 헤모글로빈이 산소에 결합해야합니다. 화학자이자 노벨상 수상자 인 Max Perutz는 1914 년 비엔나에서 태어나 2002 년 케임브리지에서 사망했으며 헤모글로빈의 산소 결합 행동을 "부도덕"이라고 불렀습니다.
헤모글로빈의 구조 (출처 : Wikimedia Commons를 통한 Bielabio)
각각 4 개의 산소 분자를 결합 할 수있는 2 개의 헤모글로빈 분자를 상상해보십시오. 하나는 이미 3 개의 산소 분자를 가지고 있고 다른 하나는 없습니다. 다른 산소 분자가 나타나면 질문은 다음과 같습니다. 이미 3 개를 가지고있는 "부자"분자와 하나도없는 "가난"분자와 결합합니까? 풍부한 분자를 표적으로 삼을 확률은 100 대 1입니다.
이제 다른 두 개의 헤모글로빈 분자를 상상해보십시오. 하나는 4 개의 산소 분자 (포화 됨)를 갖고 다른 하나는 하나만 있습니다. 어떤 분자가 부유하거나 가난한 조직에 산소를 공급할 가능성이 더 높습니까? 가난한 사람들은 부유 한 사람들보다 더 쉽게 산소를 공급할 것입니다.
헤모글로빈 분자의 산소 분포는 성경의 비유로 볼 수 있습니다. "… 가진 사람에게 주어질 것이며, 가지고 있지 않은 사람에게는 그가 가진 것조차 빼앗길 것입니다 …"(마 13:12). 생리 학적 관점에서 볼 때 헤모글로빈 분자의 이러한 "부도덕 한"행동은 조직에 산소를 공급하는 데 기여하기 때문에 의미가 가득합니다.
그러나 일산화탄소는 헤모글로빈 분자에 부착 된 산소 원자의 수에 관계없이 모두 "죽인다". 즉, CO가 풍부하면 헤모글로빈에 결합 된 모든 산소가 CO로 대체됩니다.
구조적 특성
일산화탄소와 관련된 헤모글로빈 상태에 지나지 않는 카르복시 헤모글로빈에 대해 이야기하려면 먼저 일반적인 용어로 헤모글로빈을 언급 할 필요가 있습니다.
헤모글로빈은 각각 글로빈으로 알려진 폴리펩티드 사슬과 헴 그룹이라고하는 비 단백질 특성 그룹 (보철 그룹)에 의해 형성된 4 개의 서브 유닛으로 구성된 단백질입니다.
각 헴 그룹은 철 상태 (Fe 2+ ) 의 철 원자를 포함합니다 . 이들은 산화없이 산소에 결합 할 수있는 원자입니다.
헤모글로빈 사량 체는 각각 141 개 아미노산의 알파 글로빈 2 개의 서브 유닛과 각각 146 개 아미노산의 베타 글로빈 2 개의 서브 유닛으로 구성됩니다.
헤모글로빈의 형태 또는 구조
헤모글로빈이 산소 원자에 결합되어 있지 않을 때 헤모글로빈의 구조는 그 안에 염 다리가 형성되어 단단하거나 긴장됩니다.
무산소 (탈산 소화) 헤모글로빈의 4 차 구조는 "T"또는 변형 구조로 알려져 있으며, 산소화 헤모글로빈 (옥시 헤모글로빈)은 "R"또는 이완 된 구조로 알려져 있습니다.
T 구조에서 R 구조로의 전이는 각 글로빈 사슬에 부착 된 헴 그룹의 철 원자 (Fe 2+ )에 산소의 부착을 통해 발생합니다 .
협력 적 행동
헤모글로빈의 구조를 구성하는 소단위는 다음의 예를 통해 설명 할 수있는 협력 적 행동을 보여줍니다.
탈산 소화 된 헤모글로빈 분자 (T 구조)는 산소 결합 부위 (헴 그룹)가 내부에 매우 숨겨져있는 양모 공으로 상상할 수 있습니다.
이 긴장된 구조가 산소 분자에 결합 할 때 결합 속도는 매우 느리지 만이 결합은 공을 약간 풀고 다음 헴 그룹을 표면에 더 가깝게 가져와 결합 속도를 만들기에 충분합니다. 다음 산소는 더 높고, 과정을 반복하고 각 결합과의 친 화성을 증가시킵니다.
일산화탄소 효과
일산화탄소가 가스의 혈액 수송에 미치는 영향을 연구하려면 먼저 산소 분자를 "충전"할지 여부를 결정하는 산소 분압에 대한 의존성을 설명하는 옥시 헤모글로빈 곡선의 특성을 설명해야합니다.
옥시 헤모글로빈 곡선은 산소 분압의 함수로 변하는 S 자 모양 또는 "S"모양을 가지고 있습니다. 곡선의 그래프는 그것을 구성하는 데 사용 된 혈액 샘플에 대한 분석에서 나타납니다.
곡선의 가장 가파른 영역은 60mmHg 미만의 압력에서 얻어지며 이보다 더 높은 압력에서는 곡선이 평탄에 도달 한 것처럼 평평 해지는 경향이 있습니다.
특정 물질이있을 때 곡선은 상당한 편차를 나타낼 수 있습니다. 이러한 편차는 동일한 PO 2 에서 산소에 대한 헤모글로빈의 친 화성에서 발생하는 변화를 보여줍니다 .
이 현상을 정량화하기 위해 헤모글로빈이 50 % 포화 된 산소의 분압 값인 P 50 값으로 알려진 산소에 대한 헤모글로빈의 친화도 측정이 도입되었습니다 . 즉, 헴 그룹의 절반이 산소 분자에 부착되어 있습니다.
pH 7.4의 40 mmHg의 산소 분압이, 37 ° C의 온도로 이해되어야 표준 조건 하에서 낮은 P 50 성인 남성 27 mmHg에서 3.6 kPa로한다.
헤모글로빈의 산소 친화도에 영향을 미칠 수있는 요인은 무엇입니까?
적혈구에 포함 된 헤모글로빈의 산소에 대한 친화 성은 2,3 디포 스포 글리세 레이트 (2-3DPG), 이산화탄소 (CO 2 ), 고농도의 양성자 또는 온도 상승으로 인해 감소 할 수 있습니다. 일산화탄소 (CO)도 마찬가지입니다.
기능적 의미
일산화탄소는 동맥혈의 산소 수송 기능을 방해 할 수 있습니다. 이 분자는 헤모글로빈에 결합하여 카르복시 헤모글로빈을 형성 할 수 있습니다. 이는 O 2 보다 헤모글로빈에 대한 친화력이 약 250 배 더 크기 때문에 결합되어 있어도 대체 할 수 있기 때문입니다.
인체는 소량이지만 일산화탄소를 영구적으로 생성합니다. 이 무색 동일한 방식으로 헴 그룹 무취 가스 귀속 것을 O 2, 않는 혈액에서 헤모글로빈 및 통상 약 1 %의 일산화탄소 헤모글로빈로서 존재한다.
유기물의 불완전 연소로 인해 CO가 생성되기 때문에 흡연자의 카르복시 헤모글로빈 비율이 훨씬 높아 총 헤모글로빈의 5 ~ 15 % 사이의 값에 도달합니다. 카르복시 헤모글로빈 농도의 만성적 인 증가는 건강에 해 롭습니다.
40 % 이상의 카르복시 헤모글로빈을 생성하는 흡입 된 CO 양의 증가는 생명을 위협합니다. 철 철 결합 부위가 CO에 의해 점유되면 O 2 는 결합 할 수 없습니다 .
CO의 결합 헤모글로빈 상기 O 제공하는 능력 감소되도록 상기 R 구조 헤모글로빈의 전이를 일으키는 2 모세 혈관에있다.
카르복시 헤모글로빈은 연한 붉은 색을 띤다. 그러면 CO 중독 환자는 혼수 상태와 호흡기 마비 상태에서도 분홍색으로 변합니다. 이 환자들의 생명을 구하기위한 최선의 치료법은 순수한 산소, 심지어 고압 산소를 흡입하여 철과 CO의 결합을 대체하는 것입니다.
참고 문헌
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