- 아미노산은 어떻게 분류됩니까?
- 20 가지 단백질 아미노산
- 글리신 (Gly, G)
- 알라닌 (Ala, A)
- Proline (Pro, P)
- 발린 (Val, V)
- 류신 (Leu, L)
- 이소류신 (Ile, I)
- 메티오닌 (Met, M)
- 페닐알라닌 (Phe, F)
- 티로신 (Tyr, Y)
- 트립토판 (Trp, W)
- 세린 (Ser, S)
- 트레오닌 (Thr, T)
- 시스테인 (Cys, C)
- 아스파라긴 (Asn, N)
- 글루타민 (Gln, G)
- 라이신 (Lys, K)
- 히스티딘 (His, H)
- 아르기닌 (Arg, R)
- 아스파르트 산 (Asp, D)
- 글루타민산 (Glu, E)
- 참고 문헌
아미노산은 아미노산 사슬이다 형 단백질이 유기 화합물이다. 이름에서 알 수 있듯이 이들은 염기성 그룹 (아미노, NH2)과 산 그룹 (카복실, COOH)을 모두 포함합니다.
이 소단위는 박테리아와 코끼리 또는 곰팡이와 나무처럼 다른 유기체에서 수십만 개의 다른 단백질을 형성하는 데 핵심입니다.
아미노산 벤 다이어그램
200 개 이상의 서로 다른 아미노산이 설명되었지만, 대상의 학자들은 모든 생명체 (단순 또는 복합)의 단백질이 항상 동일한 20 개로 구성되어 있으며, 서로 결합되어 특징적인 선형 서열을 형성한다고 결정했습니다.
모든 아미노산이 동일한 주요 "백본"을 공유하기 때문에 이들을 구별하는 것은 측쇄입니다. 따라서 이러한 분자는 단백질 구조의 언어가 "작성된" "알파벳"으로 생각할 수 있습니다.
20 개 아미노산 모두에 대한 공통 백본은 α- 탄소 (20 개의 공통 아미노산은 α- 아미노산)로 알려진 탄소 원자를 통해 연결된 카르복실기 (COOH)와 아미노기 (NH2)로 구성됩니다.
20 개의 아미노산과 그 구조
α- 탄소는 또한 수소 원자 (H)와 측쇄로 연결됩니다. R 그룹으로도 알려진이 측쇄는 해당 아미노산에 따라 크기, 구조, 전하 및 용해도가 다양합니다.
아미노산은 어떻게 분류됩니까?
가장 일반적인 20 가지 아미노산, 즉 단백질 아미노산은 필수 및 비 필수의 두 그룹으로 나눌 수 있습니다. 후자는 인체에 의해 합성되지만 전자는 음식과 함께 획득되어야하며 세포 기능에 필요합니다.
인간과 다른 동물 의 필수 아미노산 은 9 개입니다.
-히스티딘 (H, His)
-이소류신 (I, Ile)
-류신 (L, Leu)
-라이신 (K, Lys)
-메티오닌 (M, Met)
-페닐알라닌 (F, Phe)
-트레오닌 (T, Thr)
-트립토판 (W, Trp) 및
-발린 (V, Val)
비 필수 아미노산 은 11입니다.
-알라닌 (A, Ala)
-아르기닌 (R, Arg)
-아스파라긴 (N, Asn)
-아스파르트 산 (D, Asp)
-시스테인 (C, Cys)
-글루탐산 (E, Glu)
-글루타민 (Q, Gln)
-글리신 (G, Gly)
-프롤린 (P, Pro)
-세린 (S, Ser) 및
-티로신 (Y, Tyr)
이 분류 외에도 20 개의 단백질 아미노산 (이들이 단백질을 형성 함)은 다음과 같은 R 그룹의 특성에 따라 분리 될 수 있습니다.
- 비극성 또는 지방족 아미노산 : 글리신, 알라닌, 프롤린, 발린, 류신, 이소류신 및 메티오닌.
- 방향족 R기를 갖는 아미노산 : 페닐알라닌, 티로신 및 트립토판.
- 충전되지 않은 극성 아미노산 : 세린, 트레오닌, 시스테인, 아스파라긴 및 글루타민.
- 양전하를 띤 극성 아미노산 : 라이신, 히스티딘, 아르기닌.
- 음전하 극성 아미노산 : 아스파르트 산과 글루탐산.
20 가지 단백질 아미노산
다음은 이러한 각 중요한 화합물의 주요 특성과 기능에 대한 간략한 설명입니다.
R 기가 수소 원자 (H)로 구성되어 있기 때문에 구조가 가장 단순한 아미노산이므로 크기도 작습니다. 1820 년 젤라틴에서 처음으로 분리되었지만 실크를 구성하는 단백질 인 피브로인 도 매우 풍부합니다 .
글리신 (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
세린과 트레오닌과 같은 다른 아미노산에서 이들 동물의 세포에 의해 합성 될 수 있기 때문에 포유류에게 필수적인 아미노산이 아닙니다.
칼슘 이온이 한쪽에서 다른쪽으로 이동하는 것을 제어하는 세포막의 일부 "채널"에 직접 참여합니다. 또한 중추 신경계에서 퓨린, 포르피린 및 일부 억제 성 신경 전달 물질의 합성과 관련이 있습니다.
2- 아미노 프로판 산 으로도 알려진이 아미노산 은 R 기가 메틸기 (-CH3)로 구성되어있어 구조가 비교적 단순하여 크기도 매우 작습니다.
Alanina (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
그것은 많은 단백질의 일부이며 체세포에 의해 합성 될 수 있기 때문에 필수적인 것으로 간주되지는 않지만 대사 적으로 중요합니다. 실크 피브로인이 풍부하여 1879 년에 처음 분리되었습니다.
알라닌 은 ATP 형태의 에너지를 얻기 위해 포도당을 분해하는 해당 과정으로 알려진 대사 경로에 의해 생성되는 화합물 인 피루 베이트에서 합성 될 수 있습니다 .
그것은 간과 동물의 다른 조직 사이에서 일어나는 포도당-알라닌주기에 참여하며 탄수화물 형성과 에너지 생산을 위해 단백질에 의존하는 이화 작용 경로입니다.
그것은 또한 포도당 생성과 해당 효소 피루 베이트 키나아제의 억제뿐만 아니라 간 autophagy에서 transamination 반응의 일부입니다.
프롤린 ( 피 롤리 딘 -2- 카르 복실 산 )은 R 그룹이 α 탄소 원자를 포함하여 함께 연결된 5 개의 탄소 원자에 의해 형성된 피 롤리 딘 고리로 구성되어 있기 때문에 특정 구조를 갖는 아미노산입니다.
Proline (출처 : 원래 업 로더는 Italian Wikipedia의 Paginazero였습니다. / Public domain, via Wikimedia Commons)
많은 단백질에서이 아미노산의 단단한 구조는 "꼬임"또는 "접힘"을 도입하는 데 매우 유용합니다. 많은 프롤린과 글리신 잔기로 구성된 대부분의 척추 동물에서 콜라겐 섬유의 경우가 그러합니다.
식물에서는 산화 환원 균형 및 에너지 상태를 포함하여 세포 항상성 유지에 참여하는 것으로 나타났습니다. 그것은 신호 분자로 작용하고 다른 미토콘드리아 기능을 조절하고 세포 증식 또는 죽음 등에 영향을 줄 수 있습니다.
이것은 3 개의 탄소 원자 (CH3-CH-CH3)로 구성된 지방족 R 그룹을 가진 또 다른 아미노산입니다. IUPAC 이름은 2-3-amino-3-butanoic acid 이지만 문헌에서는 α-aminovalerian acid 로도 찾을 수 있습니다 .
Valine (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
발린은 1856 년 인간의 췌장에서 추출한 수성 추출물에서 처음 정제되었지만 일부 식물에서 추출한 발레르 산과 구조적 유사성 때문에 1906 년에 이름이 만들어졌습니다.
많은 구형 단백질 구조의 일부일뿐만 아니라 다른 많은 기능을 수행하지 않는 것처럼 보이지만 신체에서 합성 할 수 없기 때문에 필수 아미노산입니다.
예를 들어, 분해로부터 글루타민 및 알라닌과 같은 다른 아미노산이 합성 될 수 있습니다.
류신은 또 다른 필수 아미노산이며 발린 및 이소류신과 함께 분지 사슬 아미노산 그룹의 일부입니다. 이 화합물을 특징 짓는 R 그룹은 이소 부틸 그룹 ( CH2-CH-CH3-CH3 )이므로 매우 소수성입니다 (물을 떨어 뜨림).
Leucine (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
그것은 동물 근육 섬유와 양털의 단백질의 일부로 1819에서 발견되었습니다.
헤모글로빈과 같은 단백질이 매우 풍부하며 세포 내 신호 전달 및 유전 적 발현의 관점에서 활성 아미노산이기 때문에 단백질 전환 및 합성 조절에 직접 참여합니다. 대부분의 경우 일부 음식의 풍미 향상제입니다.
또한 분지 사슬 아미노산 인 이소류신은 혈액 응고에 관여하는 단백질 인 피브린에서 1904 년에 발견되었습니다.
이소류신 (출처 : Taekyubabo, via Wikimedia Commons)
류신과 마찬가지로 곁사슬이 4 개의 탄소 원자의 분지 쇄 (CH3-CH-CH2-CH3)로 구성된 필수 아미노산입니다.
이것은 세포 단백질에서 매우 흔하며 무게의 10 % 이상을 차지할 수 있습니다. 그것은 또한 글루타민과 알라닌의 합성뿐만 아니라 분지 사슬 아미노산의 균형에도 작용합니다.
γ- 메틸 티올 -α- 아미노 부티르산 이라고도하는 메티오닌 은 20 세기의 첫 10 년 동안 발견 된 아미노산으로 젖소에 존재하는 단백질 인 카제인에서 분리되었습니다.
메티오닌 (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
R 그룹이 황 원자 (-CH2-CH2-S-CH3)가있는 지방족 사슬로 구성되어 있기 때문에 필수 아미노산이며 소수성입니다.
그것은 호르몬, 피부 단백질, 동물의 머리카락 및 손톱을 포함한 많은 단백질의 합성에 필수적입니다. 그것은 수면에 유용하고 또한 머리카락과 손톱의 좋은 상태를 유지하는 데 유용한 천연 이완제로 작용하는 정제 형태로 판매됩니다.
페닐알라닌 또는 β- 페닐 -α- 아미노 프로피온산은 R 그룹이 벤젠 고리 인 방향족 아미노산입니다. 1879 년 Fabaceae 계통의 식물에서 발견되었으며 오늘날 폴리스티렌과 같은 많은 천연 수지의 일부로 알려져 있습니다.
페닐알라닌 (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
소수성 아미노산으로서 페닐알라닌은 사실상 단백질의 모든 소수성 도메인에 존재합니다. 많은 식물에서이 아미노산은 페닐 프로 파 노이드와 플라보노이드로 알려진 2 차 대사 산물의 합성에 필수적입니다.
동물에서 페닐알라닌은 신경 세포 기능에 필수적인 바소프레신, 멜라 노트로 핀 및 엔케팔린과 같은 매우 중요한 펩티드에서도 발견됩니다.
티로신 ( β- 파라 하이드 록시 페닐 -α- 아미노 프로피온산)은 또 다른 방향족 아미노산으로, R 그룹은 하이드 록실 그룹 (-OH)과 관련된 방향족 고리이므로 다른 원소와 상호 작용할 수 있습니다. 1846 년에 발견되었으며 일반적으로 페닐알라닌에서 얻습니다.
Tyrosine (출처 : NEUROtiker / Public domain, via Wikimedia Commons)
필수 아미노산은 아니지만 생합성 경로가 실패하면 가능합니다. 그것은 인체에 많은 기능을 가지고 있으며 그중 아드레날린과 갑상선 호르몬과 같은 신경 전달 물질과 호르몬의 합성을위한 기질로서의 참여가 두드러집니다.
그것은 태양의 자외선으로부터 우리를 보호 해주는 분자 인 멜라닌 합성에 필수적입니다. 또한 엔돌핀 (내인성 진통제) 및 비타민 E와 같은 항산화 제 생성에 기여합니다.
그것은 단백질의 인산화뿐만 아니라 질소 및 황 그룹의 추가에 직접 작용합니다.
2- 아미노 -3- 인돌 릴 프로피온산으로도 알려진이 아미노산 은 필수 아미노산 그룹의 일부이며 R 그룹이 인돌 그룹으로 구성되어 있기 때문에 방향족 아미노산이기도합니다.
트립토판 (출처 : 원래 업 로더는 이탈리아 위키 백과의 Paginazero였습니다. / Wikimedia Commons를 통한 공개 도메인)
동물의 주요 기능은 단백질 합성 외에도 신경 전달 물질 인 세로토닌 과 수면 및 각성주기에서도 기능하는 항산화 제인 멜라토닌 의 합성 과 관련 이 있습니다.
이 아미노산은 또한 다중 산화-환원 효소 반응에 참여하는 보조 인자 NAD의 형성을위한 전구체로 세포에 의해 사용됩니다.
식물에서 트립토판은 식물 호르몬 옥신 합성을위한 주요 전구체 중 하나이며, 이러한 유기체의 성장, 발달 및 기타 생리적 기능의 조절에 참여합니다.
Serine 또는 2-amino-3-hydroxypropanoic acid는 글리신에서 생성 할 수있는 비 필수 아미노산입니다. R 그룹은 화학식 -CH2OH의 알코올이므로 전하가없는 극성 아미노산입니다.
Serina (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
많은 필수 단백질에서 기능적으로 중요하며 지방, 지방산 및 세포막의 대사에 필요합니다. 포유류의 근육 성장과 면역 체계의 건강에 참여합니다.
그들의 기능은 또한 시스테인, 퓨린 및 피리 미딘 (질소 염기), 세라마이드 및 포스파티딜 세린 (막 인지질)의 합성과 관련이 있습니다. 박테리아에서는 트립토판의 합성과 포도당 생성의 반추 동물에 참여합니다.
세린 프로테아제 로 알려진 가수 분해 활성을 갖는 효소의 활성 부위의 일부 이며 다른 단백질의 인산화에도 참여합니다.
트레오닌 또는 트레오 -Ls-α- 아미노 -β- 부티르산 은 동물과 식물에서 많은 세포 단백질의 일부인 또 다른 필수 아미노산입니다. 이것은 마지막으로 발견 된 아미노산 (1936 년) 중 하나였으며 세포에서 다음과 같은 많은 중요한 기능을 가지고 있습니다.
-당 단백질의 탄수화물 사슬 결합 부위
-특정 기능을 가진 단백질 키나제 인식 부위
-치아 법랑질, 엘라스틴, 콜라겐 및 기타 신경계를 형성하는 중요한 단백질의 일부입니다.
-약리학 적으로 식품 보충제, 불안 완화제 및 항우울제로 사용됩니다.
Threonine (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
트레오닌의 R 그룹은 세린과 마찬가지로 -OH 그룹을 포함하므로 -CH-OH-CH3 구조의 알코올입니다.
이 비 필수 아미노산은 1810 년에 다른 동물의 뿔에서 발견되는 단백질의 주성분으로 발견되었습니다.
Cysteine (출처 : 원래 업 로더는 이탈리아 Wikipedia의 Paginazero였습니다. / Public domain, via Wikimedia Commons)
R 그룹은 티올 또는 설프 하이 드릴 그룹 (-CH2-SH)으로 구성되어있어 단백질이 발견되는 단백질에서 분자 내 및 분자 간 이황화 가교 형성에 필수적이며 이는 구조 확립에 매우 중요합니다. 이것들의 3 차원.
이 아미노산은 또한 글루타티온, 메티오닌, 리포산, 티아민, 코엔자임 A 및 기타 많은 생물학적으로 중요한 분자의 합성에 관여합니다. 또한 동물에 매우 풍부한 구조 단백질 인 케라틴의 일부입니다.
아스파라긴은 하전되지 않은 극성 아미노산 그룹에 속하는 비 필수 아미노산입니다. 이것은 아스파라거스 주스에서 분리 된 최초의 아미노산 발견 (1806)이었습니다.
아스파라긴 (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
R 기는 카르 복사 미드 (-CH2-CO-NH2)이므로 수소 결합을 쉽게 형성 할 수있는 것이 특징입니다.
그것은 동물의 세포 대사 및 신체 생리학에 활성입니다. 그것은 신경계에 참여하고 암모니아의 해독에 참여하는 것 외에도 유전자 발현과 면역계의 조절에 작용합니다.
글루타민의 R 그룹은 일부 저자에 의해 글루타민산 (-CH2-CH2-CO-NH2)의 측쇄의 아미드로 설명됩니다. 이것은 동물 세포에서 생합성을위한 경로가 있기 때문에 필수 아미노산이 아닙니다.
글루타민 (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
그것은 단백질의 전환과 세포 신호 전달, 유전자 발현 및 포유류의 면역 체계에 직접 참여합니다. 그것은 세포 증식을위한 "연료"로 간주되며 세포 사멸의 억제제 역할을합니다.
글루타민은 또한 퓨린, 피리 미딘, 오르니 틴, 시트룰린, 아르기닌, 프롤린 및 아스파라긴의 합성에 관여합니다.
라이신 또는 ε- 아미노 카프로 산은 인간과 다른 동물에게 필수적인 아미노산입니다. 1889 년에 카제인, 젤라틴, 계란 알부민 및 기타 동물 단백질의 일부로 발견되었습니다.
라이신 (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
R 그룹에서 라이신은 소수성을 특징으로하는 양전하 아미노 그룹 (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +)을 가지고 있습니다.
그것은 신체의 세포에 대한 미량 영양소 역할을 할뿐만 아니라 다양한 유형의 유기체에 대한 대사 산물이기도합니다. 그것은 근육 성장과 리모델링에 필수적이며 또한 단백질 메틸화 및 기타 변형에서 항 바이러스 활성을 갖는 것으로 보입니다.
성인 인간에게 합성 경로가 있기 때문에 "반 필수"아미노산이지만 신체의 요구 사항을 항상 충족하지는 않습니다.
히스티딘 (출처 : NEUROtiker / Public domain, via Wikimedia Commons)
이는 이미 다 졸륨으로 알려진 R기를 갖는 극성 아미노산으로, 양성자 전달이 발생하는 다른 효소 반응에 참여할 수있는 특성을 가진 두 개의 질소 원자를 가진 고리 구조를 가지고 있습니다.
히스티딘은 단백질의 메틸화에 참여하고, 헤모글로빈 (동물의 혈액에서 산소를 운반하는 단백질) 구조의 일부이며, 일부 항산화 제 디 펩타이드에 있으며 히스타민과 같은 다른 중요한 분자의 전구체입니다.
양전하를 띤이 아미노산은 1895 년 일부 동물의 녹용 단백질에서 처음 분리되었습니다. 필수 아미노산은 아니지만 동물에서 질소가 배설되는 방식 중 하나 인 요소 합성에 매우 중요합니다.
Arginine (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
R 그룹은 -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2이며 항산화 제, 호르몬 분비 조절제, 암모늄 해독제, 유전자 발현 조절제, 질소 저장고, 단백질 메틸화 등의 역할을합니다. .
아스파르트 산은 두 번째 카르복실기 (-CH2-COOH)를 가진 하나의 R기를 가지며 음전하를 띤 아미노산 그룹의 일부입니다.
아스파르트 산 (출처 : 원래 업 로더는 이탈리아 위키 백과의 Paginazero였습니다. / 공개 도메인, Wikimedia Commons를 통해)
주요 기능은 퓨린, 피리 미딘, 아스파라긴 및 아르기닌의 합성과 관련이 있습니다. 그것은 transamination 반응, 요소 순환 및 이노시톨 합성에 참여합니다.
그것은 또한 음전하를 띤 아미노산 그룹에 속하며, -CH2-CH2-COOH 구조를 갖는 R 그룹은 아스파르트 산과 매우 유사합니다. 1866 년에 가수 분해 된 밀 글루텐에서 발견되었으며 많은 생물체에서 흔히 볼 수있는 많은 단백질의 일부로 알려져 있습니다.
글루타민산 (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)
이 비 필수 아미노산은 동물 세포, 특히 두 개의 다른 단백질 아미노산 인 글루타민과 아르기닌의 합성에서 많은 중요한 기능을합니다.
또한 척추 동물의 중추 신경계에서 흥분성 신호를 전달하는 중요한 매개체이므로 특정 단백질에 존재하는 것은 뇌 기능,인지 발달, 기억 및 학습에 중요합니다.
참고 문헌
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