단백질 의 변성은 온도, pH 또는 특정 화학 작용제와 같은 다양한 환경 요인으로 인한 3 차원 구조의 손실로 구성됩니다. 구조의 손실은 그 단백질과 관련된 생물학적 기능, 즉 효소 적, 구조적, 수송 체 등의 손실을 초래합니다.
단백질의 구조는 변화에 매우 민감합니다. 단일 필수 수소 결합의 불안정화는 단백질을 변성시킬 수 있습니다. 같은 방식으로 단백질 기능을 수행하는 데 꼭 필요하지 않은 상호 작용이 있으며 불안정한 경우 기능에 영향을 미치지 않습니다.
단백질의 구조
단백질 변성 과정을 이해하려면 단백질이 어떻게 구성되는지 알아야합니다. 이들은 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차 구조를 나타냅니다.
기본 구조
상기 단백질을 구성하는 아미노산의 서열입니다. 아미노산은 이러한 생체 분자를 구성하는 기본 구성 요소이며 각각 특정 물리적 및 화학적 특성을 가진 20 가지 유형이 있습니다. 그들은 펩타이드 결합을 통해 서로 연결됩니다.
2 차 구조
이 구조에서이 선형 아미노산 사슬은 수소 결합을 통해 접 히기 시작합니다. 두 가지 기본 2 차 구조가 있습니다. α 나선, 나선형; 두 개의 선형 체인이 평행하게 정렬 된 경우 접힌 시트 β.
3 차 구조
이것은 3 차원 형태의 특정 접힘을 초래하는 다른 유형의 힘을 포함합니다.
단백질 구조를 구성하는 아미노산 잔기의 R 사슬은 이황화 가교를 형성 할 수 있으며, 단백질의 소수성 부분은 내부에서 함께 응집되는 반면 친수성 부분은 물을 향합니다. van der Waals 힘은 설명 된 상호 작용에 대한 안정제 역할을합니다.
4 차 구조
그것은 단백질 단위의 집합체로 구성됩니다.
단백질이 변성되면 4 차, 3 차 및 2 차 구조가 손실되고 1 차 단백질은 손상되지 않습니다. 이황화 결합 (3 차 구조)이 풍부한 단백질은 변성에 더 큰 저항력을 제공합니다.
변성을 일으키는 요인
단백질의 고유 구조를 유지하는 비공유 결합을 불안정하게 만드는 요인은 변성을 유발할 수 있습니다. 가장 중요한 것은 다음과 같습니다.
pH
산성이든 염기성이든 매우 극단적 인 pH 값에서 단백질은 3 차원 구성을 잃을 수 있습니다. 과량으로 H + 와 OH - 이온 배지는 단백질의 상호 작용을 불안정화.
이러한 이온 패턴의 변화는 변성을 유발합니다. pH에 의한 변성은 어떤 경우에는 가역적 일 수 있고 다른 경우에는 비가역적일 수 있습니다.
온도
열 변성은 온도가 증가함에 따라 발생합니다. 평균적인 환경 조건에 사는 유기체에서 단백질은 40 ° C 이상의 온도에서 불안정하기 시작합니다. 분명히 호 열성 유기체의 단백질은 이러한 온도 범위를 견딜 수 있습니다.
온도 상승은 수소 결합 및 기타 비공유 결합에 영향을 미치는 분자 이동 증가로 변환되어 3 차 구조가 손실됩니다.
이러한 온도 상승은 우리가 효소에 대해 이야기하고 있다면 반응 속도를 감소시킵니다.
화학 물질
요소와 같은 극성 물질은 고농도의 수소 결합에 영향을 미칩니다. 또한 비극성 물질은 비슷한 결과를 가져올 수 있습니다.
세제는 또한 단백질 구조를 불안정하게 만들 수 있습니다. 그러나 공격적인 프로세스가 아니며 대부분 되돌릴 수 있습니다.
환원제
Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH)은 단백질을 변성시키기 위해 실험실에서 자주 사용되는 화학 물질입니다. 아미노산 잔기 사이의 이황화 가교를 줄이는 역할을합니다. 그것은 단백질의 3 차 또는 4 차 구조를 불안정하게 할 수 있습니다.
유사한 기능을 가진 또 다른 환원제는 디티 오 트레이 톨 (DTT)입니다. 또한 단백질의 고유 구조 손실에 기여하는 다른 요인은 고농도의 중금속과 자외선입니다.
결과
변성이 발생하면 단백질은 기능을 상실합니다. 단백질은 원래 상태에서 최적으로 기능합니다.
기능 상실이 항상 변성 과정과 관련이있는 것은 아닙니다. 단백질 구조의 작은 변화는 전체 3 차원 구조를 불안정하게하지 않고 기능 상실로 이어질 수 있습니다.
이 프로세스는 되돌릴 수 없거나 되돌릴 수 없습니다. 실험실에서 조건이 역전되면 단백질이 초기 구성으로 돌아갈 수 있습니다.
재생산
재생성에 대한 가장 유명하고 결정적인 실험 중 하나가 리보 뉴 클레아 제 A에서 입증되었습니다.
연구자들이 요소 나 β- 머 캅토 에탄올과 같은 변성제를 첨가했을 때 단백질이 변성되었습니다. 이러한 물질이 제거되면 단백질은 원래 형태로 되돌아가 100 % 효율로 기능을 수행 할 수 있습니다.
이 연구의 가장 중요한 결론 중 하나는 단백질의 3 차원 형태가 기본 구조에 의해 제공된다는 것을 실험적으로 입증하는 것입니다.
어떤 경우에는 변성 과정이 완전히 되돌릴 수 없습니다. 예를 들어 계란을 요리 할 때 계란을 구성하는 단백질 (주요 단백질은 알부민)에 열을 가하면 흰색이 단단하고 희끄무레하게 보입니다. 직관적으로 우리는 그것을 식혀도 초기 형태로 돌아 가지 않을 것이라고 결론을 내릴 수 있습니다.
대부분의 경우 변성 과정은 용해도 손실을 동반합니다. 또한 점도, 확산 속도를 줄이고 더 쉽게 결정화합니다.
샤페론 단백질
샤페론 또는 샤 페로 닌 단백질은 다른 단백질의 변성을 방지하는 역할을합니다. 또한 단백질의 올바른 폴딩을 보장하기 위해 단백질간에 적합하지 않은 특정 상호 작용을 억제합니다.
배지의 온도가 상승하면 이들 단백질은 농도를 높이고 다른 단백질의 변성을 방지하는 역할을합니다. 이것이 "열 충격 단백질"또는 HSP (열 충격 단백질)라고도하는 이유입니다.
샤 페로 닌은 내부에서 관심있는 단백질을 보호하는 새장이나 통과 유사합니다.
세포 스트레스 상황에 반응하는 이러한 단백질은 다양한 생물 그룹에서보고되었으며 매우 보존되어 있습니다. 샤 페로 닌에는 여러 종류가 있으며 분자량에 따라 분류됩니다.
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