미오글로빈은 골격 및 심근 세포의 세포질에서 발견되는 세포 구상 단백질이다. 주요 기능은 산소 저장고를 구성하고 산소의 세포 내 수송을 촉진하는 것입니다.
John Kendrew와 Max Perutz는 구상 단백질에 대한 연구로 1962 년 노벨 화학상을 받았습니다. 이 저자들은 각각 미오글로빈과 헤모글로빈의 3 차원 구조를 설명했습니다. 역사적으로 미오글로빈은 3 차원 구조가 결정된 최초의 단백질 중 하나였습니다.
레그 헤모글로빈, 헤모글로빈 및 미오글로빈 (출처 : Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0), Wikimedia Commons를 통한)의 세 가지 산소 단백질 분자 구조의 그래픽 표현
구형 단백질은 구형의 조밀 한 분자입니다. 그들은 세포질 또는 세포막의 지질 부분에 용해됩니다. 그들은 주요 기능이 구조적 인 섬유질 단백질과 달리 주요 생물학적 작용을 담당합니다.
미오글로빈은 신선한 고기를 붉은 색으로 만듭니다. 이것은 미오글로빈이 옥시 미오글로빈으로 산소화되고 그것을 구성하는 철이 철 철의 형태 인 경우 발생합니다 : Mb-Fe2 + O2.
육류가 환경에 노출되면 불안정한 철이 산화되어 철이되고, 이러한 조건 하에서 메타 미오글로빈 (Mb-Fe3 + + O2-)의 형성으로 인해 색이 갈색 톤으로 변합니다.
일반적으로 혈중 미오글로빈 수치는 매우 적으며 리터당 마이크로 그램 (μg / L) 정도입니다. 이러한 수준은 골격근의 횡문근 융해증에서와 같이 근육 파괴가 발생하거나 조직 파괴를 수반하는 심장 경색 및 일부 근병증에서 증가합니다.
조직 손상이 매우 중요한 특정 조건에서 소변에 존재하는 것이 관찰됩니다. 심장 마비에 대한 초기 진단 가치는 논쟁의 여지가 있습니다.
미오글로빈의 구조
미오글로빈은 헴 그룹을 포함하여 거의 18kDa의 분자량을 가지고 있습니다. 그것은 "예리한 회전"에 의해 결합 된 4 개의 나선형 세그먼트로 구성됩니다. 이 미오글로빈 나선은 단단히 포장되어 헴 그룹이 제거 된 경우에도 구조적 무결성을 유지합니다.
구상 단백질과 모든 세포 단백질의 구조는 계층 적이므로 미오글로빈의 구조도 계층 적입니다. 첫 번째 수준은 아미노산의 선형 서열에 의해 형성되는 1 차 구조이며 미오글로빈은 153 개의 아미노산 사슬로 구성됩니다.
미오글로빈의 나선형 및 구형 구조의 그래픽 체계 (출처 : Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0), Wikimedia Commons를 통한)
미오글로빈의 2 차 구조는 알파 나선의 형태로 구성됩니다. 미오글로빈은 비 주기적 배열의 짧은 세그먼트로 연결된 반복되는 폴리펩티드 부분에 의해 형성된 8 개의 알파 나선을 포함합니다.
3 차 구조는 생물학적 활동과 함께 3 차원 형태로 구성됩니다. 이 구조의 가장 중요한 특징은 접힘입니다. 4 차 구조는 비공유 결합 또는 상호 작용을 통해 분리되고 연결된 2 개 이상의 폴리펩티드 사슬의 집합을 의미합니다.
Myoglobin 및 그 헴 보철 그룹 (출처 : Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0), Wikimedia Commons 경유)
미오글로빈은 내부로 향하는 소수성 잔기와 바깥쪽으로 향하는 친수성 또는 극성 잔기로 매우 조밀 한 구조를 가지고 있습니다. 내부 무극성 잔기는 류신, 발린, 메티오닌 및 페닐알라닌으로 구성됩니다. 유일한 내부 극성 잔기는 활성 부위에서 기능을하는 두 개의 히스티딘입니다.
보철 헴 그룹은 미오글로빈 폴리펩티드 사슬의 무극성 내부 부분의 틈새에 위치합니다. 이 그룹에는 산소와 결합하여 옥시 미오글로빈을 형성하는 철 형태의 철이 포함되어 있습니다.
함수
미오글로빈의 기능은 산소를 구조의 헴 그룹에 결합하고 근육 기능을위한 산소 예비를 형성하는 것입니다. 산소가 근육 세포의 세포질에있는 미오글로빈 구조에 갇혀 있기 때문에 유리 산소에 의해 결정되는 세포 내 압력은 낮게 유지됩니다.
낮은 세포 내 산소 압력은 세포로의 산소 유입 구배를 유지합니다. 이것은 혈류에서 근육 세포로의 산소 전달에 유리합니다. 미오글로빈이 포화되면 세포 내 산소가 증가하여 점차적으로 기울기가 감소하여 전달이 감소합니다.
미오글로빈에 대한 산소의 결합 곡선은 쌍곡선입니다. 곡선의 초기 부분에서 산소 분압의 작은 변화는 미오글로빈의 산소 포화도에 큰 변화를 일으 킵니다.
그런 다음 산소 분압이 증가함에 따라 포화도는 계속 증가하지만 더 천천히 즉, 미오글로빈의 포화도를 높이기 위해서는 산소 분압의 훨씬 더 큰 증가가 필요합니다. 곡선이 평평 해집니다.
P50이라는 곡선의 친화도를 측정하는 변수가 있는데, 이것은 용액에 포함 된 미오글로빈을 50 % 포화시키는 데 필요한 산소의 분압을 나타냅니다. 따라서 P50이 증가하면 미오글로빈은 친화력이 낮고 P50이 감소하면 미오글로빈은 산소에 대한 친화력이 높다고합니다.
미오글로빈과 헤모글로빈에 대한 산소 결합 곡선을 살펴보면, 검사 한 산소 분압에 대해 미오글로빈이 헤모글로빈보다 포화되어 미오글로빈이 산소에 대한 친화력이 더 높다는 것을 알 수 있습니다. 헤모글로빈.
근육 섬유와 미오글로빈의 종류
골격근은 구성에 다른 유형의 근육 섬유를 가지고 있으며, 일부는 느린 트 위치라고하고 다른 일부는 빠른 트 위치라고합니다. 빠른 트 위치 섬유는 구조적으로 그리고 신진 대사 적으로 신속하고 격렬하게 그리고 혐 기적으로 수축하도록 적응됩니다.
느린 트 위치 섬유는 저속이지만 저항 유산소 운동의 전형적인 더 긴 수축에 적합합니다. 이 섬유의 구조적 차이점 중 하나는 미오글로빈의 농도로 흰색과 빨간색 섬유의 이름을 부여합니다.
적색 섬유는 미오글로빈 함량이 높아 붉은 색을 띠지 만 기능에 필수적인 다량의 산소를 유지할 수 있습니다.
정상 값
남성의 정상 혈액 수치는 19 ~ 92 µg / l이고 여성의 경우 12 ~ 76 µg / l이지만 실험실마다 수치에 차이가 있습니다.
상기 값은 골격근의 횡문근 융해증, 광범위한 화상, 전기 충격 또는 동맥 폐색으로 인한 광범위한 근육 괴사, 심근 경색 및 일부 근병증에서와 같이 근육 파괴가 발생할 때 증가합니다.
이러한 조건에서 미오글로빈은 소변에 나타나고 독특한 색을 띕니다.
참고 문헌
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