이소류신 (일드, I)은 22가 천연 단백질의 일부로서 발생 아미노산 중 하나이다. 다른 포유류와 마찬가지로 인체는 합성 할 수 없기 때문에 이소류신은 식단에서 얻어야하는 9 가지 필수 아미노산 중 하나입니다.
이 아미노산은 1903 년 과학자 F. Ehrlich에 의해 비트 또는 비트 뿌리 당밀의 질소 성분에서 처음으로 분리되었습니다. 나중에 같은 저자는 피브린과 다른 단백질의 분해 산물에서 이소류신을 분리했습니다.
아미노산 이소류신의 화학 구조 (출처 : Wikimedia Commons를 통한 Clavecin)
그것은 살아있는 유기체의 세포 단백질의 대부분에 존재하는 비극성 아미노산이며, 또한 류신 및 류신과 함께 분지 사슬 아미노산 BCAA 그룹의 일부입니다 발린.
그것은 많은 단백질의 3 차 구조를 확립하는 기능을 가지고 있으며, 또한 세포 에너지 대사와 관련된 다양한 대사 전구체의 형성에 참여합니다.
형질
이소류신은 R 기 또는 지방족 성질의 사슬, 즉 소수성 탄화수소 사슬을 가진 비극성 아미노산 군으로 분류됩니다.
이 특성으로 인해 알라닌, 발린 및 류신과 같은이 그룹의 아미노산은 서로 가깝게 유지되는 경향이 있으며 소수성 상호 작용을 통해 단백질의 안정화에 기여합니다.
이 비극성 아미노산의 무게는 약 131g / mol이며 단백질에 6 %에 가까운 비율로 존재하며 종종 그 중심에 "매립"됩니다 (소수성 특성 덕분에).
구조
이소류신은 α- 아미노산으로, 다른 아미노산과 마찬가지로 α 탄소 (키랄)라고하는 중심 탄소 원자를 갖고 있으며, 여기에 수소 원자, 아미노기 (-NH2), 카르복실기 (-COOH) 및 측쇄 또는 R 기.
이소류신의 R 그룹은 4 개의 탄소 원자 (-CH3-CH2-CH (CH3))의 단일 분지 탄화수소로 구성되며, 그 사슬에는 또한 키랄 탄소 원자가 있습니다.
이 특성으로 인해 이소류신은 네 가지 가능한 형태를 가지고 있습니다. 그 중 두 가지는 L- 이소류신과 D- 이소류신으로 알려진 광학 이성질체이고 다른 두 가지는 L- 이소류신의 부분 입체 이성질체입니다. 단백질의 주된 형태는 L- 이소류신입니다.
이소류신의 분자식은 C6H13NO2이고 화학명은 α- 아미노 -β- 메틸 -β- 에틸 프로피온산 또는 2- 아미노 -3- 메틸 펜타 톤산입니다.
풍모
이소류신은 다음을 포함하여 동물의 여러 생리적 기능을 가지고 있습니다.
- 상처 치유
-질소 폐기물 해독
-면역 기능 자극 및
-다른 호르몬 분비 촉진.
이것은 나중에 간에서 포도당 형성에 기여하는 구연산 순환 (Krebs 순환)의 중간체 합성을위한 전구체 분자 역할을하기 때문에 포도당 생성 아미노산으로 간주됩니다.
이러한 이유로 이소류신은 혈장 포도당 수준의 조절에 참여하는 것으로 여겨지며 이는 신체의 에너지 관점에서 중요한 의미를 갖습니다.
이소류신은 글루타민과 알라닌의 합성 경로에 기여하여 분지 사슬 아미노산 간의 균형을 유지합니다.
임상 환경에서 일부 저자는 이소류신, 류신, 티로신 및 발린 농도의 증가가 종양에 영향을받은 세포의 특징적인 마커가 될 수 있으며 그 다음으로 글루타민 수치가 증가 할 수 있다고 지적합니다.
기타 기능
여러 과학적 연구에 따르면 이소류신은 많은 동물의 혈액에서 산소를 운반하는 단백질 인 헤모글로빈의 합성에 필요합니다.
또한,이 아미노산은 영양소가 세포로 들어가는 것을 활성화합니다. 일부 연구에 따르면 장기간 단식하는 동안 포도당을 에너지 원으로 대체 할 수 있으며 또한 케톤 생성 아미노산이기도합니다.
케토 제닉 아미노산은 탄소 골격이 지방산이나 탄수화물로 저장 될 수있는 아미노산으로, 에너지 보유로 기능합니다.
이소류신 및 기타 분지 쇄 아미노산 (성장 인자 및 환경 조건에 추가하여)은 라파 마이신 표적 신호 전달 경로 인 mTOR (R apamycin의 기계적 T arget)의 활성화에 작용합니다.
이 경로는 세포 성장과 신진 대사, 단백질 합성 및자가 포식 이벤트를 제어 할 수있는 진핵 생물의 중요한 신호 경로입니다. 또한 노화의 진행과 암이나 당뇨병과 같은 일부 병리를 조절합니다.
생합성
인간과 다른 동물은 이소류신을 합성 할 수 없지만 이것은 우리가 매일 섭취하는 음식에서 획득 한 덕분에 세포 단백질의 일부입니다.
식물, 균류 및 대부분의 미생물은 일반적으로 인간에게 필수적인 것으로 간주되는 다른 아미노산과 상호 연결되는 다소 복잡한 경로에서이 아미노산을 합성 할 수 있습니다.
예를 들어, 아스 파르 테이트로부터 이소류신, 라이신, 메티오닌 및 트레오닌을 생산하는 경로가 있습니다.
특히 박테리아에서 이소류신은 아미노산 트레오닌에서 피루 베이트를 통해 생성되며, 이는 트레오닌에서 파생 된 α- 케토 부티레이트 분자와 2 개의 피루 베이트 탄소가 축합되는 경로를 통해 생성됩니다.
반응은 트레오닌의 탈수를 촉매하여 α- 케토 부티레이트와 암모늄 (NH3)을 생성하는 효소 인 트레오닌 탈수 효소의 작용으로 시작됩니다. 결과적으로 발린의 생합성에 참여하는 동일한 효소가 다음 단계에 기여합니다.
-Transamination
-상응하는 케 토산의 산화 적 탈 카르 복 실화 및
-탈수 소화.
이러한 유형의 미생물에서 라이신, 메티오닌, 트레오닌 및 이소류신과 같은 아미노산의 합성은 특히 반응 생성물이 관련된 효소의 활성을 억제하는 음성 피드백에 의해 고도로 조정되고 조절됩니다.
류신과 발린과 같은 이소류신이 인간에게 필수적인 아미노산이라는 사실에도 불구하고, 신체 조직에 존재하는 아미노 전이 효소는 이들을 해당 α- 케 토산으로 가역적으로 상호 전환 할 수 있으며, 결국이를 대체 할 수 있습니다. 다이어트.
하락
자연에 알려진 많은 아미노산과 마찬가지로 이소류신은 분해되어 다른 대사 경로의 중간체를 형성 할 수 있으며, 그중에서 크렙스주기가 두드러집니다 (이는 에너지 생산에 작용하는 가장 많은 양의 코엔자임을 제공합니다. 다른 화합물의 생합성을 위해).
이소류신, 트립토판, 라이신, 페닐알라닌, 티로신, 트레오닌 및 류신은 모두 여러 세포 반응의 핵심 대사 중간체 인 아세틸 -CoA를 생성하는 데 사용할 수 있습니다.
다른 아미노산과 달리 분지 쇄 아미노산 (류신, 이소류신, 발린)은 간에서 분해되지 않고 근육, 뇌, 신장 및 지방 조직에서 연료로 산화됩니다.
이러한 기관과 조직은 세 가지 모두에 작용하고 이에 상응하는 α- 케토 아미노산을 생성 할 수있는 aminotransferase 효소의 존재 덕분에 이러한 아미노산을 사용할 수 있습니다.
이러한 산화 된 아미노산 유도체가 생성되면 α- 케 토산 탈수소 효소 복합체는 산화 탈 카르 복 실화를 촉매하여 이산화탄소 (CO2) 분자를 방출하고 해당 아미노산의 아실 -CoA 유도체를 생성합니다.
이소류신 대사와 관련된 병리
이소류신 및 기타 아미노산의 대사에 결함이 있으면 "메이플 시럽 소변"(메이플 시럽 냄새가 나는 소변) 또는 분지 사슬 케톤 산 뇨증과 같은 다양한 이상하고 복잡한 병리가 발생할 수 있습니다.
이름에서 알 수 있듯이,이 질병은 구토, 발작, 정신 지체 및 조기 사망뿐만 아니라 고통받는 환자의 소변 특유의 향기가 특징입니다.
특히 이소류신과 같은 분지 쇄 아미노산과 그 산화 유도체가 소변으로 배설되는 효소 복합체 α- 케톤 산 탈수소 효소의 오류와 관련이 있습니다.
전체적으로 이소류신과 같은 분지 쇄 아미노산의 이화 작용과 관련된 병리는 유기 산 뇨증으로 알려져 있지만,이 아미노산과 직접 관련된 병리는 매우 드뭅니다.
이소류신이 풍부한 식품
이 아미노산은 동물의 근육 조직에 풍부하기 때문에 소고기, 돼지 고기, 생선과 같은 동물성 육류와 양고기, 닭고기, 칠면조, 사슴 고기 등과 같은 기타 유사한 육류가 그 이유입니다. , 풍부합니다.
또한 유제품 및 치즈와 같은 파생물에서도 발견됩니다. 그것은 계란과 다른 종류의 씨앗과 견과류에 있으며, 그것들을 구성하는 단백질의 필수 부분입니다.
콩과 완두콩은 물론 다양한 식품 용도로 사용되는 효모 추출물에 풍부합니다.
성인의 혈장 이소류신 수치는 30 ~ 108μmol / l이고, 2 ~ 18 세 어린이와 청소년의 경우 22 ~ 107μmol / l, 0 ~ 2 세 영아의 경우 약 26 ~ 86 μmol / l.
이 데이터는 인간이 새로 합성 할 수 없기 때문에 유기체의 많은 생리적 기능을 유지하기 위해이 아미노산과 기타 관련 아미노산이 풍부한 식품의 소비가 필요함을 시사합니다.
섭취의 이점
이소류신 영양 보충제는 일반적으로 발린이나 류신 또는 기타 필수 분지 사슬 아미노산을 포함합니다.
이소류신 소비의 가장 일반적인 예 중에는 운동 선수가 근육 질량 또는 단백질 합성 비율을 높이기 위해 사용하는 영양 보충제가 있습니다. 그러나 이러한 관행이 뒷받침되는 과학적 근거는 지속적으로 논의되고 있으며 그 결과가 완전히 보장되지는 않습니다.
그러나 이소류신은 트립토판 및 인간의 니코틴산.
예를 들어 실험 쥐에서 펠라그라의 효과는 성장 지연을 포함하며, 이는 이소류신 보충으로 극복됩니다.
-축산 산업에서
동물 생산 분야에서 라이신, 트레오닌, 메티오닌 및 이소류신과 같은 아미노산은 통제 된 조건에서 성장하는 돼지를 먹이기위한 파일럿 테스트에 사용되었습니다.
특히 이소류신은 이러한 농장 동물의 체중 증가에 기여하지 않지만 질소 동화에 영향을 미치는 것으로 보입니다.
-일부 임상 조건에서
일부 간행물에 따르면 이소류신은 혈장 포도당 수치를 낮출 수 있으므로 당뇨병이나 낮은 인슐린 생산 률과 같은 장애로 고통받는 환자에게 섭취를 권장합니다.
바이러스 감염
이소류신 보충제는 어린 아이들과 다른 어린 동물들에게 위장염과 설사와 같은 질병을 일으키는 로타 바이러스에 감염된 환자에게 유용한 것으로 입증되었습니다.
최근 연구에 따르면 앞서 언급 한 특성 (로타 바이러스에 감염 됨)을 가진 실험 동물의이 아미노산 소비는 PRR 신호 전달 경로 또는 수용체의 활성화 덕분에 타고난 면역 체계의 성장과 성능에 도움이됩니다. 패턴.
결핍 장애
이소류신 결핍은 시력, 피부 (예 : 피부염) 및 장 (설사 및 기타 위장 증상으로 명백 함)에 문제를 일으킬 수 있습니다.
헤모글로빈의 형성 및 합성과 적혈구 (혈구) 재생에 필수적인 아미노산이기 때문에 심각한 이소류신 결핍은 특히 빈혈 및 기타 혈액 질환과 관련된 심각한 생리적 결과를 초래할 수 있습니다. .
이것은이 이소류신이 부족한식이 요법을받은 "정상적인"설치류에서 실험적으로 입증되었으며, 이는 심각한 빈혈 상태로 끝납니다.
그러나 이소류신은 성인 인간의 단백질이 상당한 양의 아미노산을 보유하지 않기 때문에 유아에서만 헤모글로빈 형성에 참여합니다. 이것은 이소류신 결핍이 발달 초기 단계에서 가장 분명하다는 것을 의미합니다.
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