라미닌 : 특성, 구조, 기능, 유형 - 생물학

라미닌은 척추 동물에서 상피 조직의 기저막의 세포 외 기질 인 단백질이다. 이러한 유형의 단백질은 결합 조직의 세포 사이에 결합 지원을 제공하여 이들의 응집 및 압축 기능을합니다.

일반적으로 라미닌은 세포 외 기질 또는 조직의 기저막을 구성하는 복잡한 단백질 네트워크를 주문하는 역할을합니다. 라미닌은 일반적으로 콜라겐, 프로테오글리칸, 엔 타틴 및 헤파 란 설페이트와 같은 단백질과 관련된 것으로 발견됩니다.

라미닌과 척추 동물의 기저막에 대한 그들의 참여 (출처 : Maiaaspe / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) via Wikimedia Commons)

라미닌으로 정렬 된이 복잡한 기저막은 조직의 상피 부분을 분리합니다.

많은 연구에 따르면 돌연변이 된 라미닌 유전자의 발현은 기저막 내에서 발생하는 거의 모든 복잡한 상호 작용을 조절하는 역할도 담당하기 때문에 세포에 잠재적으로 치명적입니다.

모든 척추 동물에는 매우 다양한 라미닌 계열이 있습니다. 구성, 형태, 기능 및 기원이 다양합니다. 동일한 개인, 다른 조직에서 다른 라미닌이 발견 될 수 있으며, 각 라미닌은 그것을 표현하는 조직의 환경에 적응합니다.

라미닌의 특성

라미닌 단량체 또는 단위는 세 가지 다른 당 단백질 사슬의 이종삼 량체로 구성됩니다. 이 단백질은 다양한 도메인 (다중 도메인)을 포함하고 있으며 조직의 초기 배아 발달에 필수적인 부분입니다.

라미닌의 일반적인 모양은 일종의 "십자"또는 "Y"이지만 일부는 4 개의 가지가있는 긴 막대 모양입니다. 이 작은 변화는 각 유형의 라미닌이 조직의 모든 위치에서 적절한 통합을 조절할 수 있도록합니다.

라미닌은 고 분자량을 가지며, 이는 라미닌의 유형에 따라 140 ~ 1000 kDa까지 다양합니다.

일반적으로 각 기저막에는 하나 이상의 서로 다른 유형의 라미닌이 있으며 일부 과학자들은 라미닌이 발견되는 조직의 기저막의 생리적 기능의 상당 부분을 결정한다고 제안합니다.

척추 동물에서 적어도 15 개의 다른 유형의 라미닌이 발견되었으며, 이들은 동일한 삼량 체로 만들어 지지만 조합이 다르기 때문에 한 가족으로 분류됩니다. 무척추 동물에서 1 ~ 2 개의 다른 삼량 체가 발견되었습니다.

현재 연구에 따르면 모든 척추 동물의 라미닌은 직교 유전자의 분화를 통해 발생했습니다. 즉, 라미닌을 암호화하는 모든 유전자는 무척추 동물과 공통된 기원을 가지고 있습니다.

라미닌이 조절하는 많은 기능에도 불구하고, 그들은 대부분 알려진 다른 유형들 사이에서 보존되는 상당히 단순한 구조를 가지고 있습니다.

각 라미닌은 서로 얽힌 3 개의 서로 다른 사슬로 구성되어 일종의 "직조 섬유"를 형성합니다. 세 사슬은 각각 알파 (α), 베타 (β) 및 감마 (γ)로 식별됩니다.

각 라미닌의 삼량 체 형성은 각 사슬의 C- 말단 영역의 결합에 달려 있습니다. 각 분자 내부에서이 사슬은 펩티드 결합과 구조에 큰 기계적 강도를 부여하는 세 개의 이황화 다리를 통해 쌍을 이룹니다.

라미닌 구조의 개략도 (출처 : Maiaaspe / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0), Wikimedia Commons를 통해)

전형적인 라미닌 단량체의 전자 현미경으로 관찰 한 결과, 그 구조는 한쪽 끝에서 눈에 띄는 구형 모양을 특징으로하는 약 77nm (나노 미터)의 긴 팔을 가진 일종의 비대칭 십자형이라는 것이 자세히 설명되어 있습니다.

또한 3 개의 짧은 암이 관찰되는데, 2 개는 약 34nm에서 1 개는 약 48nm에서 관찰됩니다. 각 팔은 메인 체인과 비슷하지만 크기가 더 작은 구형 끝으로 끝납니다.

서로 다른 유형의 라미닌 간의 차이는 주로 α 사슬의 차이로 인한 것이며, 이는 적어도 세 가지 다른 방식으로 접힐 수 있습니다. 현재 모든 체인에 대한 변형이 확인되었지만 :

라미닌의 가장 중요하고 일반적으로 연구되는 기능은 그들이 발견되는 기저막에 인접한 세포의 세포막에 자신을 고정시키는 수용체와의 상호 작용입니다.

이러한 상호 작용은 이들 단백질이 여러 세포 활동 및 신호 전달 경로의 조절에 관여하게합니다. 그들의 기능은 세포 표면의 특정 수용체와의 상호 작용에 달려 있음을 언급해야합니다 (많은 막 수용체는 현재 라미닌에 결합하는 능력에 따라 분류됩니다).

인테그린은 라미닌과 상호 작용하는 수용체이고 "비 인테그린"수용체는 이러한 단백질에 결합하는 능력이없는 수용체입니다. 대부분의 "비 인테그린"유형 수용체는 프로테오글리칸, 일부 디스트로 글리 칸 또는 신 데칸입니다.

신체 장기 조직의 성숙은 초기에 어린 장기를 구성하는 조직의 기저막에 수용된 초기 라미닌의 대체로 발생합니다.

라미닌 중에서 가장 많이 연구 된 유형은 라미닌 -1이며, 이는 체외 조건 하에서 거의 모든 유형의 뉴런의 축삭의 성장과 직접적으로 관련이 있습니다. 뉴런의 표면.

생화학 자들은 라미닌 계열을 매우 큰 단백질 계열로 간주하며 그 구성원 중 일부는 아직 알려져 있지 않습니다. 그러나 최신 도구를 사용하면 새로운 유형의 라미닌을 단시간에 엿볼 수 있습니다.

이러한 단백질은 각각 1로 시작하여 15에서 번호 매기기 (laminin-1, laminin-2… laminin-15)로 끝나는 번호로 식별됩니다.

각 라미닌이 갖는 사슬의 유형을 나타내는 또 다른 유형의 명명법도 사용됩니다. 예를 들어 라미닌 -11은 알파 (α) -5 사슬, 베타 (β) -2 사슬, 감마 (γ) -1 사슬로 구성되어있어 라미닌 -521이라고 명명 할 수있다.

또한 각 라미닌은 관련된 기능에 따라 그리고 그것이 참여하는 신체의 특정 조직에 따라 분류됩니다. 라미닌의 몇 가지 예는 다음과 같습니다.

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