라이신 : 특성, 구조, 기능, 생합성 - 생물학 - 2025

리신 ( 라이신 , K ) 또는 -diaminocaproic ε 산은 , 구성하는 22 개 개의 아미노산 중 하나 까지 고려하고, 생물 및 인간 단백질을 위해 그것의 생합성에 대한 경로가 없기 때문에, 필수적이다.

1889 년 Drechsel에 의해 카제 이노 겐의 가수 분해 (분해) 산물로 발견되었습니다. 몇 년 후 Fischer, Siegfried 및 Hedin은 이것이 젤라틴, 계란 알부민, conglutin, fibrin 및 기타 단백질과 같은 단백질의 일부라고 결정했습니다.

아미노산 라이신의 화학 구조 (출처 : Borb, via Wikimedia Commons)

그 발생은 나중에 발아 묘목과 조사 된 대부분의 식물성 단백질에서 입증되었으며, 모든 세포 단백질의 일반적인 구성 요소로서의 풍부함이 결정되었습니다.

그것은 곡물이 풍부한 식단에서 주요 "제한적"아미노산 중 하나로 간주되며 이러한 이유로 세계의 저개발 인구가 소비하는 단백질 함량의 품질에 영향을 미치는 것으로 생각됩니다.

일부 연구에서는 라이신 섭취가 신체의 에너지 대사에 중요한 영향을 미치는 호르몬 인슐린과 글루카곤의 생성과 방출에 유리하다는 것을 확인했습니다.

형질

라이신은 양전하를 띤 α- 아미노산이며 분자량은 146g / mol이고 측쇄 (R)의 해리 상수 값은 10.53이며 이는 생리 학적 pH에서 치환기 아미노기임을 의미합니다. 그것은 완전히 이온화되어 아미노산에 순 양전하를 부여합니다.

다양한 유형의 살아있는 유기체의 단백질에서 발생하는 비율은 6 %에 가까우며 다양한 저자들은 라이신이 조직의 성장과 적절한 복구에 필수적이라고 생각합니다.

세포에는 다양한 생리적 기능을 수행하는 다량의 라이신 유도체가 있습니다. 이들 중에는 하이드 록시 라이신, 메틸-라이신 등이 있습니다.

그것은 케톤 생성 아미노산으로, 그 대사가 아세틸 -CoA와 같은 분자의 형성 경로를위한 중간 기질의 탄소 골격을 생성하고, 후속 적으로 간에서 케톤체가 형성됨을 의미합니다.

다른 필수 아미노산과 달리 이것은 포도당 생성 아미노산이 아닙니다. 즉, 그 분해는 포도당 생산 경로 매개체의 생산으로 끝나지 않습니다.

구조

라이신은 염기성 아미노산 그룹으로 분류되며, 그 측쇄에는 양전하를 가진 이온화 가능한 그룹이 있습니다.

그것의 측쇄 또는 R 기는 지방족 사슬의 위치 ε에있는 탄소 원자에 부착 된 두 번째 1 차 아미노기를 가지고 있으며, 따라서 그 이름은 "ε- 아미노 카프로 산"이다.

그것은 분자식 (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +)을 특징으로하는 수소 원자, 아미노기, 카르복실기 및 R 측쇄가 부착 된 α 탄소 원자를 갖는다.

측쇄는 3 개의 메틸렌기를 가지고 있고 라이신 분자는 생리 학적 pH에서 양전하를 띤 아미노기를 가지고 있지만,이 R 기는 강한 소수성 특성을 가지므로 단백질 구조에 종종 "매장"됩니다. , ε- 아미노 그룹 만 제외합니다.

라이신의 측쇄에있는 아미노기는 반응성이 높고 일반적으로 효소 활성을 가진 많은 단백질의 활성 중심에 참여합니다.

풍모

필수 아미노산 인 라이신은 특히 인간과 다른 동물에서 미량 영양소로서의 여러 기능을 수행하지만 박테리아, 효모, 식물 및 조류와 같은 다른 유기체에서도 대사 산물입니다.

측쇄의 특성, 특히 수소 결합을 형성 할 수있는 탄화수소 사슬에 부착 된 ε- 아미노기의 특성은 다양한 유형의 효소에서 촉매 반응에 참여하게하는 특별한 특성을 부여합니다.

근육의 정상적인 성장과 리모델링에 매우 중요합니다. 또한, 지방산을 에너지 생산을 위해 미토콘드리아로 운반하는 역할을하는 간, 뇌 및 신장에서 합성되는 화합물 인 카르니틴의 전구체 분자입니다.

이 아미노산은 인체의 결합 조직 시스템의 중요한 단백질 인 콜라겐의 합성 및 형성에도 필요하므로 피부와 뼈의 구조 유지에 기여합니다.

실험적으로 인정 된 기능은 다음과 같습니다.

-스트레스 성 자극, 세균 및 바이러스 병원균 오염 등으로부터 장 보호

-만성 불안 증상 감소

-저질식이로 성장하는 영유아의 성장 촉진

생합성

인간과 다른 포유류는 생체 내에서 아미노산 라이신을 합성 할 수 없기 때문에 음식과 함께 섭취하는 동식물 단백질에서 얻어야합니다.

라이신 생합성을위한 두 가지 다른 경로가 자연계에서 진화했습니다. 하나는 "낮은"박테리아, 식물 및 균류가 사용하고 다른 하나는 유 글레 네이드와 "고등"균류가 사용합니다.

식물, 진균 및 박테리아의 라이신 생합성

이 유기체에서 라이신은 피루 베이트와 아스 파르 테이트 세미 알데히드로 시작하는 7 단계 경로를 통해 디아 미노 피 멜산에서 얻습니다. 예를 들어, 박테리아의 경우이 경로는 (1) 단백질 합성, (2) 디아 미노 피멜 레이트 합성 및 (3) 펩티도 글리 칸 세포벽에 사용될 라이신 합성을위한 라이신 생산을 포함합니다.

아스 파르 테이트는이 경로를 나타내는 유기체에서 라이신을 생성 할뿐만 아니라 메티오닌과 트레오닌도 생성합니다.

이 경로는 라이신 생산을위한 아스파 테이트 세미 알데히드와 트레오닌과 메티오닌의 전구체 인 호모 세린으로 분기됩니다.

고등 및 유 글렌 균류의 라이신 생합성

고등 균 및 유 글렌 미생물에서 드 노보 라이신 합성은 중간체 L-α- 아미노 아디 페이트를 통해 발생하며, 이는 박테리아 및 식물 에서와는 다른 방식으로 여러 번 변형됩니다.

이 경로는 7 개의 유리 중간체를 포함하는 8 개의 효소 단계로 구성됩니다. 경로의 전반부는 미토콘드리아에서 일어나며 α- 아미노 아디 페이트의 합성을 달성합니다. α-aminoadipate에서 L-lysine으로의 전환은 나중에 cytosol에서 발생합니다.

-경로의 첫 번째 단계는 α-ketoglutarate와 acetyl-CoA 분자가 homocytric acid를 생성하는 효소 homocitrate synthase에 의해 축합되는 것입니다.

-Homocytric acid는 cis-homoaconitic acid로 탈수 된 후 homoaconitase 효소에 의해 homoisocitric acid로 전환됩니다.

-Homoisocytric acid는 homoisocitrate dehydrogenase에 의해 산화되어 이산화탄소 (CO2) 분자를 잃고 α-catoadipic acid가되는 oxoglutarate가 일시적으로 형성됩니다.

-이 마지막 화합물은 L-α- 아미 노아 디프 산을 생성하는 아미노 아디 페이트 아미노 트랜스퍼 라 아제 효소의 작용으로 글루타메이트 의존적 과정에 의해 트랜스 아 민화됩니다.

-ATP와 NADPH를 필요로하는 반응 인 aminoadipate reductase의 작용에 의해 L-α-aminoadipic acid의 측쇄가 환원되어 L-α-aminoadipic-δ-semialdehyde 산을 형성합니다.

-Sacropin reductase는 L-α-aminoadipic acid-δ-semialdehyde와 L-glutamate 분자의 축합을 촉매합니다. 그 후 이미 노가 환원되고 수 크로 핀이 얻어진다.

-마지막으로, 사카로 핀의 글루타메이트 부분에있는 탄소-질소 결합은 효소 사카로 핀 탈수소 효소에 의해 "절단"되어 최종 산물로 L- 리신과 α- 케 토글 루타 레이트 산을 생성합니다.

라이신의 대안

성장기에 쥐를 대상으로 실시한 실험적 테스트와 분석을 통해 ε-N- 아세틸-라이신이 라이신을 대체하여 자손의 성장을 지원할 수 있다는 사실을 밝혀 낼 수 있었으며, 이는 효소 : ε- 라이신 아실 라 아제 덕분에 가능했습니다. .

이 효소는 ε-N- 아세틸-라이신의 가수 분해를 촉매하여 라이신을 생성하며, 매우 빠르고 대량으로 수행합니다.

하락

모든 포유류 종에서 라이신 분해의 첫 번째 단계는 라이신과 α- 옥소 글 루타 레이트를 동물 생리 액에 존재하는 아미노산 유도체 인 사카로 핀으로 전환 할 수있는 효소 라이신 -2- 옥소 글 루타 레이트 환원 효소에 의해 촉매됩니다. 그들의 존재는 60 년대 말에 입증되었습니다.

Sucropin은 효소 saccharopin dehydrogenase의 작용에 의해 α-aminoadipate δ-semialdehyde 및 glutamate로 전환됩니다. 또 다른 효소는 사카로 핀을 기질로 사용하여이를 다시 라이신과 α- 옥소 글 루타 레이트로 가수 분해 할 수 있으며,이를 사카로 핀 산화 환원 효소라고합니다.

라이신 분해의 주요 대사 매개체 중 하나 인 Sacropin은 생리적 조건 하에서 매우 높은 회전율을 나타내므로 체액이나 조직에 축적되지 않는 것으로 나타났습니다. 사카로 핀 탈수소 효소의.

그러나 라이신 대사에 관여하는 효소의 양과 활성은 내재적 변이와 특정 제어 또는 조절 메커니즘이 있기 때문에 각 특정 종의 다양한 유전 적 측면에 크게 좌우됩니다.

"사카로 피 뇨증"

소변을 통한 라이신, 시트룰린, 히스티딘과 같은 아미노산의 다량 손실과 관련된 병리학 적 상태가 있으며이를 "사카로 피 뇨증"이라고합니다. Sucropin은 "sacropinuric"환자의 소변에서 언급 된 3 개의 아미노산과 함께 배설되는 라이신 대사의 아미노산 유도체입니다.

Sucropin은 처음에 맥주 효모에서 발견되었으며 이러한 미생물에서 라이신의 전구체입니다. 다른 진핵 생물에서이 화합물은 간세포의 미토콘드리아에서 라이신이 분해되는 동안 생성됩니다.

라이신이 풍부한 식품

라이신은 식단에서 섭취하는 음식에서 얻어지며 평균 성인 인간은 하루에 최소한 0.8g이 필요합니다. 그것은 동물 기원의 수많은 단백질, 특히 쇠고기, 양고기 및 닭고기와 같은 붉은 육류에서 발견됩니다.

참치와 연어와 같은 생선과 굴, 새우, 홍합과 같은 해산물에서 발견됩니다. 또한 유제품 및 그 유도체의 구성 단백질에도 존재합니다.

식물성 식품에서는 감자, 고추 및 부추에서 발견됩니다. 아보카도, 복숭아, 배에서도 발견됩니다. 강낭콩, 병아리 콩 및 대두와 같은 콩과 식물; 호박씨, 마카다미아 너트 및 캐슈 (메리, 캐슈 등)에서.

섭취의 이점

이 아미노산은 천연 화합물, 특히 식물에서 분리 된 수많은 기능 식품 제제에 포함되어 있습니다.

이는 항 경련제로 사용되며 면역 체계가 저하되거나 물집으로 "약해진"스트레스를받을 때 일반적으로 나타나는 단순 포진 바이러스 1 형 (HSV-1)의 복제를 억제하는 데 효과적인 것으로 나타났습니다. 또는 입술에 헤르페스.

구순 포진 치료를위한 L- 라이신 보충제의 효과는 HSV-1의 증식에 필요한 또 다른 단백질 아미노산 인 아르기닌을 "경쟁"하거나 "차단"한다는 사실 때문입니다.

라이신은 또한“스트레스 호르몬”인 코티솔 수치의 감소에 참여하는 것 외에도 다양한 스트레스 자극에 대한 반응에 관여하는 수용체를 차단하는 데 도움이되므로 항불안제 효과가있는 것으로 확인되었습니다.

일부 연구에 따르면 암 종양의 성장 억제, 눈 건강, 혈압 조절 등에 유용 할 수 있습니다.

동물에서

고양이에서 헤르페스 바이러스 I 감염을 치료하는 일반적인 전략은 라이신 보충제입니다. 그러나 일부 과학 간행물은이 아미노산이 고양이에서 항 바이러스 특성을 갖지 않고 오히려 아르기닌의 농도를 감소시킴으로써 작용한다고 입증합니다.

유아의 건강에

수유기 동안 유아의 젖에 첨가 된 L- 라이신의 실험적 섭취는 출생 후 발달의 첫 단계에서 어린이의 체질량 증가와 식욕 유도에 유익한 것으로 나타났습니다.

그러나 과량의 L- 라이신은 중성 및 기본 특성 모두에서 아미노산의 과장된 소변 배설을 유발하여 신체 불균형을 초래할 수 있습니다.

과도한 L- 라이신 보충은 아마도 소변의 아미노산 손실로 인해 주요 기관에서 성장 억제 및 기타 명백한 조직 학적 효과를 유발할 수 있습니다.

같은 연구에서 라이신 보충제가 섭취 한 식물성 단백질의 영양 적 특성을 향상시키는 것으로 나타났습니다.

가나, 시리아 및 방글라데시에서 성인과 남녀 모두를 대상으로 수행 된 다른 유사한 연구에서 라이신 섭취가 어린이의 설사 감소와 성인 남성의 일부 치명적인 호흡기 질환의 유익한 특성을 밝혀 냈습니다.

라이신 결핍 장애

라이신은 모든 필수 및 비 필수 아미노산과 마찬가지로 신체의 유기 시스템 형성에 기여하는 세포 단백질의 올바른 합성에 필요합니다.

라이신이 신체에서 생성되지 않는 필수 아미노산이기 때문에식이 요법에서 현저한 라이신 결핍은 세로토닌 수용체와 관련된 설사 외에도 세로토닌에 의해 매개되는 불안 증상을 유발할 수 있습니다.

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