핵 단백질은 구조적으로 핵산과 연관된 단백질의 임의의 유형 - 중 RNA (리보 핵산) 또는 DNA (디옥시리보 핵산). 가장 두드러진 예는 바이러스의 리보솜, 뉴 클레오 좀 및 뉴 클레오 캡시드입니다.
그러나 DNA에 결합하는 단백질은 핵 단백질로 간주 될 수 없습니다. 이들은 일시적이고 잠깐 상호 작용하는 DNA 합성 및 분해를 매개하는 단백질과 같은 단순한 일시적 결합이 아닌 안정적인 복합체를 형성하는 것이 특징입니다.
히스톤은 두드러진 핵 단백질의 일종입니다. 출처 : Wikimedia Commons의 Asasia
핵 단백질의 기능은 매우 다양하며 연구 할 그룹에 따라 다릅니다. 예를 들어, 히스톤의 주요 기능은 DNA를 뉴 클레오 솜으로 압축하는 반면 리보솜은 단백질 합성에 참여합니다.
구조
일반적으로 핵 단백질은 높은 비율의 염기성 아미노산 잔기 (라이신, 아르기닌 및 히스티딘)로 구성됩니다. 각 핵 단백질은 고유 한 구조를 가지고 있지만 모두 수렴하여 이러한 유형의 아미노산을 포함합니다.
생리적 pH에서 이러한 아미노산은 양전하를 띠며 유전 물질 분자와의 상호 작용에 유리합니다. 다음으로 이러한 상호 작용이 어떻게 발생하는지 살펴 보겠습니다.
상호 작용의 특성
핵산은 당과 인산염의 백본으로 구성되어 음전하를 띠게됩니다. 이 요소는 핵 단백질이 핵산과 상호 작용하는 방식을 이해하는 데 중요합니다. 단백질과 유전 물질 사이에 존재하는 결합은 비공유 결합에 의해 안정화됩니다.
마찬가지로 정전기의 기본 원리 (쿨롱의 법칙)에 따라 서로 다른 기호 (+ 및-)의 전하가 서로 끌어 당긴다는 것을 알 수 있습니다.
단백질의 양전하와 유전 물질의 음전하 사이의 인력은 비특이적 상호 작용을 일으 킵니다. 대조적으로, 특정 접합은 리보솜 RNA와 같은 특정 서열에서 발생합니다.
단백질과 유전 물질 사이의 상호 작용을 변경할 수있는 여러 요인이 있습니다. 가장 중요한 것은 용액의 이온 강도를 증가시키는 염의 농도입니다. 이온 성 계면 활성제 및 페놀, 포름 아미드와 같은 극성 특성의 기타 화합물.
분류 및 기능
핵 단백질은 부착 된 핵산에 따라 분류됩니다. 따라서 우리는 deoxyribonucleoproteins과 ribonucleoproteins이라는 두 가지 잘 정의 된 그룹을 구별 할 수 있습니다. 논리적으로, 전자의 표적 DNA와 후자의 RNA.
데 옥시 리보 핵 단백질
deoxyribonucleoproteins의 가장 두드러진 기능은 DNA의 압축입니다. 세포는 극복하기 거의 불가능 해 보이는 도전에 직면 해 있습니다. 거의 2 미터의 DNA를 미세한 핵에 적절하게 감습니다. 이 현상은 가닥을 구성하는 핵 단백질의 존재 덕분에 달성 될 수 있습니다.
이 그룹은 또한 복제, DNA 전사, 상동 재조합 등의 과정에서 조절 기능과 관련이 있습니다.
리보 핵 단백질
리보 핵 단백질은 DNA 복제에서 유전자 발현 조절 및 RNA의 중앙 대사 조절에 이르는 필수 기능을 수행합니다.
메신저 RNA는 분해되기 쉽기 때문에 세포 내에서 절대 자유롭지 않기 때문에 보호 기능과도 관련이 있습니다. 이를 피하기 위해 일련의 리보 핵 단백질은 보호 복합체에서이 분자와 결합합니다.
우리는 바이러스에서 RNA 분자를 분해 할 수있는 효소의 작용으로부터 보호하는 동일한 시스템을 발견합니다.
예
히스톤
히스톤은 염색질의 단백질 성분에 해당합니다. 히스톤이 아닌 DNA에 결합 된 다른 단백질도 발견하고 비 히스톤 단백질이라고하는 큰 그룹에 포함되어 있지만이 범주 내에서 가장 두드러집니다.
구조적으로 그들은 염색질에서 가장 기본적인 단백질입니다. 그리고 풍부의 관점에서 보면 DNA의 양에 비례합니다.
히스톤에는 5 가지 종류가 있습니다. 그 분류는 역사적으로 염기성 아미노산의 함량을 기반으로했습니다. 히스톤 클래스는 진핵 생물 그룹간에 실질적으로 변하지 않습니다.
이러한 진화 적 보존은 히스톤이 유기체에서하는 엄청난 역할에 기인합니다.
히스톤을 코딩하는 서열이 변하는 경우, DNA 포장에 결함이 있기 때문에 유기체는 심각한 결과에 직면하게됩니다. 따라서 자연 선택은 이러한 비 기능적 변형을 제거합니다.
다른 그룹 중에서 가장 보존 된 것은 히스톤 H3 및 H4입니다. 사실, 그 서열은 계통 발생적으로 말하면 소와 완두콩처럼 멀리 떨어진 유기체에서 동일합니다.
DNA는 히스톤 옥타 머로 알려진 것에 감겨 있으며,이 구조는 유전 물질의 첫 번째 압축 수준 인 뉴 클레오 솜입니다.
프로타민
프로타민은 아미노산 잔기 아르기닌의 함량이 높은 작은 핵 단백질 (포유류에서 거의 50 개 아미노산의 폴리펩티드로 구성됨)입니다. 프로타민의 주요 역할은 정자 형성의 반수체 단계에서 히스톤을 대체하는 것입니다.
이러한 유형의 기본 단백질은 수컷 배우자에서 DNA의 포장 및 안정화에 중요하다고 제안되었습니다. 밀도가 높은 패킹을 허용한다는 점에서 히스톤과 다릅니다.
척추 동물에서는 단백질에 대한 1 ~ 15 개의 코딩 서열이 발견되었으며, 모두 동일한 염색체에 그룹화되어 있습니다. 서열 비교는 그들이 히스톤에서 진화했음을 시사합니다. 포유류에서 가장 많이 연구되는 것은 P1과 P2입니다.
리보솜
RNA에 결합하는 단백질의 가장 눈에 띄는 예는 리보솜에 있습니다. 그들은 작은 박테리아에서 큰 포유류에 이르기까지 거의 모든 생물체에 존재하는 구조입니다.
리보솜은 RNA 메시지를 아미노산 서열로 번역하는 주요 기능을 가지고 있습니다.
그들은 하나 이상의 리보솜 RNA와 단백질 세트로 구성된 매우 복잡한 분자 기계입니다. 우리는 그것들이 세포질 내에서 자유롭거나 또는 거친 소포체에 고정되어 있음을 찾을 수 있습니다 (사실이 구획의 "거친"모양은 리보솜 때문입니다).
진핵 생물과 원핵 생물 간에는 리보솜의 크기와 구조에 차이가 있습니다.
참고 문헌
- Baker, TA, Watson, JD, Bell, SP, Gann, A., Losick, MA, & Levine, R. (2003). 유전자의 분자 생물학. Benjamin-Cummings Publishing Company.
- Balhorn, R. (2007). 정자 핵 단백질의 프로타민 계열. 게놈 생물학, 8 (9), 227.
- Darnell, JE, Lodish, HF 및 Baltimore, D. (1990). 분자 세포 생물학. Scientific American 책.
- Jiménez García, LF (2003). 세포 및 분자 생물학. 멕시코의 피어슨 교육.
- Lewin, B (2004). 유전자 VIII. 피어슨 프렌 티스 홀.
- Teijón, JM (2006). 구조 생화학의 기초. 에디토리얼 Tébar.