퍼 옥시다아제는 대부분이 과산화수소 또는 관련없는 다른 물질에 사용하는 유기 및 무기 각종 기판의 산화를 촉매하는 효소 활성을 갖는 hemoproteins이다.
넓은 의미에서 용어 "퍼 옥시 다제"는 NAD- 및 NADP- 퍼 옥시 다제, 지방산-퍼 옥시 다제, 사이토 크롬-퍼 옥시 다제, 글루타티온-퍼 옥시 다제 및 기타 많은 비특이적 효소와 같은 효소를 포함한다.
헴 의존성 과산화 효소 단백질의 다이어그램 (출처 : Wikimedia Commons를 통한 European Bioinformatics Institute의 Jawahar Swaminathan 및 MSD 직원)
그러나 산화 환원 효소 활성이 있고 과산화수소 및 기타 기질을 사용하여 산화-환원 반응을 촉매하는 다양한 공급원의 비특이적 효소를 지칭하는 데 더 일반적으로 사용됩니다.
Heme peroxidases는 본질적으로 매우 흔합니다. 그들은 동물, 고등 식물, 효모, 곰팡이 및 박테리아에서 발견됩니다.
포유류에서 이들은 백혈구, 자궁, 비장 및 간, 타액선, 위벽, 폐, 갑상선 및 기타 조직에서 생성됩니다.
식물에서 퍼 옥시다아제가 가장 풍부한 식물 종은 양 고추 냉이와 무화과 나무입니다. 양 고추 냉이에서 정제 된 과산화 효소는 실험 생물학 및 생화학에서 다양한 목적으로 광범위하게 연구되고 사용되었습니다.
진핵 세포에서 이러한 중요한 효소는 일반적으로 단일 막으로 둘러싸여 있고 수많은 세포 대사 과정에 관여하는 "퍼 옥시 좀"으로 알려진 특수 세포 기관에서 발견됩니다.
구조
서로 다른 부류의 퍼 옥시다아제 사이에 존재하는 약간의 상동성에도 불구하고, 이들의 2 차 구조와 조직 방식은 서로 다른 종들 사이에서 상당히 보존된다는 것이 확인되었습니다.
몇 가지 예외가 있지만 대부분의 과산화 효소는 당 단백질이며 탄수화물은 고온 안정성에 기여하는 것으로 여겨집니다.
이들 단백질은 분자량이 35 ~ 150kDa이며, 이는 약 250 ~ 730 개의 아미노산 잔기와 동일합니다.
myeloperoxidase를 제외하고,이 유형의 모든 분자는 구조에 헴 그룹을 포함하며, 휴지 상태에서는 철 원자가 Fe + 3 산화 상태입니다. 식물은 ferroporphyrin XI로 알려진 보철 그룹을 가지고 있습니다.
퍼 옥시다아제는 헴 그룹을 "둘러싸는"두 개의 구조적 도메인을 가지고 있으며, 이들 도메인 각각은 중복 사건을 겪은 유전자 발현의 산물입니다. 이러한 구조는 폴리 펩타이드 루프와 턴으로 연결된 10 개 이상의 알파 나선으로 구성됩니다.
분자의 적절한 폴딩은 보존 된 글리신 및 프롤린 잔기뿐만 아니라 두 구조 도메인을 연결하는 이들 사이에 염 다리를 형성하는 아스파르트 산 잔기 및 아르기닌 잔기의 존재에 따라 달라지는 것으로 보입니다.
풍모
퍼 옥시다아제 효소의 주요 기능은 세포 환경에서 과산화수소를 제거하는 것인데, 이는 다른 메커니즘에 의해 생성 될 수 있으며 세포 내 안정성에 심각한 위협을 나타낼 수 있습니다.
그러나이 활성 산소 종 (산소가 중간 산화 상태를 가짐)의 제거 과정에서 퍼 옥시다아제는이 물질의 산화 능력을 사용하여 대사를위한 다른 중요한 기능을 수행합니다.
식물에서 이러한 단백질은 병원체에 감염되었거나 물리적 손상을 입은 조직에서 갈화 과정 및 방어 메커니즘의 중요한 부분입니다.
과학적 맥락에서 퍼 옥시다아제에 대한 새로운 응용 프로그램이 등장했으며 여기에는 페놀 화합물을 함유 한 폐수 처리, 방향족 화합물 합성 및 음식물 또는 폐기물에서 과산화물 제거가 포함됩니다.
분석 및 진단 용어에서 양 고추 냉이 과산화 효소는 아마도 ELISA (Enzyme-linked immunosorbent assay)와 같은 면역 학적 흡수 테스트에 사용되는 접합 항체의 제조에 가장 일반적으로 사용되는 효소 일 것입니다. 다양한 유형의 화합물 결정.
행동의 메커니즘
과산화 효소의 촉매 과정은 효소의 활성 부위와 과산화수소 사이의 상호 작용으로 시작하여 헴 그룹의 철 원자를 산화시키고 화합물 I로 알려진 불안정한 중간 화합물을 생성하는 순차적 단계를 통해 발생합니다. (CoI).
산화 된 단백질 (CoI)은 산화 상태 III에서 상태 IV로 바뀌는 철 원자를 가진 헴 그룹을 가지며이 과정에서 과산화수소는 물로 환원됩니다.
화합물 I은 전자 공여 기질을 산화시켜 기질 라디칼을 형성하고 화합물 II (CoII)로 알려진 새로운 화학 종이 될 수 있으며, 이는 후속 적으로 두 번째 기질 분자에 의해 환원되어 철을 재생합니다. 상태 III 및 또 다른 라디칼을 생성합니다.
종류
-몸에 따라
퍼 옥시다아제는 발견되는 유기체에 따라 세 가지 부류로 분류됩니다.
-Class I : 세포 내 원핵 과산화 효소.
-클래스 II : 세포 외 진균 퍼 옥시다아제.
-Class III : 분비 된 식물성 과산화 효소.
클래스 I 단백질과 달리, 클래스 II 및 III의 단백질은 구조의 시스테인 잔류 물 사이에 이황화 가교가 형성되어있어 훨씬 더 큰 강성을 제공합니다.
클래스 II 및 III 단백질은 일반적으로 표면에 글리코 실화가 있다는 점에서 클래스 I와 다릅니다.
-활성 사이트에 따라
기계적으로 말하면 과산화 효소는 촉매 중심에서 발견되는 원자의 특성에 따라 분류 될 수도 있습니다. 이러한 방식으로 헤 모페 록시 다제 (가장 흔한), 바나듐-할 로퍼 옥시 다제 및 기타가 설명되었습니다.
헤 모과 산화 효소
이미 언급했듯이 이러한 과산화 효소는 헴 그룹으로 알려진 촉매 중심에 보철 그룹을 가지고 있습니다. 이곳의 철 원자는 질소 원자와 4 개의 결합으로 배위되어 있습니다.
바나듐-할로 페 록시 다제
헴 그룹 대신 vanadium-haloperoxidases는 보철 그룹으로 vanadate를 소유합니다. 이 효소는 해양 생물과 일부 육상 곰팡이에서 분리되었습니다.
이 그룹의 바나듐은 3 개의 비 단백질 산소, 히스티딘 잔기의 질소 및 아 지드 결합의 질소에 의해 조정됩니다.
기타 과산화 효소
heme 또는 vanadium 이외의 보철 그룹을 가진 많은 박테리아 haloperoxidases가이 그룹에 분류됩니다. 글루타티온 퍼 옥시다아제도이 그룹에 포함되며, 셀레 노-시스테인 보철 그룹과 리그닌을 산화시킬 수있는 일부 효소를 포함합니다.
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