섬유 단백질 도 알려져 scleroproteins는 살아있는 세포의 중요한 구성 성분 인 단백질의 부류이다. 콜라겐, 엘라스틴, 케라틴 또는 피브로인이 이러한 유형의 단백질의 예입니다.
그들은 매우 다양하고 복잡한 기능을 수행합니다. 가장 중요한 것은 보호 (예 : 고슴도치의 가시) 또는지지 (예 : 거미에게 거미줄을 직접 짜서 매달아 두는 거미줄을 제공하는 것)입니다.
섬유질 단백질 인 실크 피브로인의 반복적 구조 (출처 : Wikimedia Commons를 통한 Sponk)
섬유질 단백질은 완전히 확장 된 폴리 펩타이드 사슬로 구성되며, 이는 일종의 "섬유"또는 "로프"로 구성되어 큰 저항성을 갖습니다. 이 단백질은 기계적으로 매우 강하며 물에 녹지 않습니다.
대부분의 경우 섬유질 단백질의 구성 요소는 연속적으로 반복되는 아미노산의 중합체입니다.
인류는 다양한 생명 공학 도구를 사용하여 섬유질 단백질의 특성을 재현하려고 시도했지만, 폴리펩티드 사슬에서 각 아미노산의 배열을 그렇게 정확하게 설명하는 것은 쉬운 일이 아닙니다.
구조
섬유질 단백질은 구조가 비교적 단순한 구성을 가지고 있습니다. 그들은 일반적으로 여러 번 반복되는 함께 결합 된 3 개 또는 4 개의 아미노산으로 구성됩니다.
즉, 단백질이 라이신, 아르기닌 및 트립토판과 같은 아미노산으로 구성되어있는 경우 트립토판에 결합 할 다음 아미노산은 다시 라이신이되고 그 다음에는 아르기닌과 다른 트립토판 분자가 이어집니다.
아미노산 모티프가 서열의 반복적 인 모티프와 떨어져 2 개 또는 3 개의 서로 다른 아미노산 간격을두고있는 섬유질 단백질이 있으며, 다른 단백질에서는 아미노산 서열이 10 개 또는 15 개의 서로 다른 아미노산으로 매우 가변적 일 수 있습니다.
많은 섬유질 단백질의 구조는 X- 선 결정학 기술과 핵 자기 공명 방법에 의해 특성화되었습니다. 덕분에 섬유 모양의 단백질, 관형, 층류, 나선형, "깔때기"모양 등이 자세히 설명되었습니다.
각각의 고유 한 반복 패턴 폴리펩티드는 가닥을 형성하고 각 가닥은 "섬유 단백질"의 초 구조를 구성하는 수백 개의 단위 중 하나입니다. 일반적으로 각 필라멘트는 서로에 대해 나선형으로 배열됩니다.
풍모
섬유질 단백질을 구성하는 섬유 네트워크로 인해 주요 기능은 다른 살아있는 유기체의 조직에 대한 지원, 저항 및 보호를위한 구조적 재료로 사용됩니다.
섬유질 단백질로 구성된 보호 구조는 기계적 충격, 악천후 또는 포식자의 공격으로부터 척추 동물의 중요한 장기를 보호 할 수 있습니다.
섬유질 단백질의 전문화 수준은 동물계에서 독특합니다. 예를 들어, 거미줄은 거미가 이끄는 삶의 방식에 필수적인 지원 직물입니다. 이 소재는 고유 한 강도와 유연성을 가지고 있습니다.
요즘에는 많은 합성 물질이 거미줄의 유연성과 저항성을 재현하려고합니다. 심지어 유전자 변형 유기체를 사용하여 생명 공학 도구를 사용하여이 물질을 합성하기도합니다. 그러나 예상되는 성공은 아직 달성되지 않았다는 점에 유의해야합니다.
섬유질 단백질이 갖는 중요한 특성은 척추 동물의 여러 조직 사이의 연결을 허용한다는 것입니다.
또한 이러한 단백질의 다양한 특성으로 인해 살아있는 유기체는 강도와 유연성을 결합한 물질을 만들 수 있습니다. 이것은 많은 경우 척추 동물의 근육 운동에 필수적인 요소를 구성합니다.
섬유질 단백질 예
콜라겐
그것은 동물 기원의 단백질이며 대부분의 결합 조직을 구성하기 때문에 척추 동물의 몸에서 가장 풍부한 단백질 중 하나 일 것입니다. 콜라겐은 강력하고 확장 가능하며 불용성이며 화학적으로 불활성 인 특성이 두드러집니다.
동물 기원의 섬유질 단백질 인 콜라겐의 분자 구조 (출처 : Nevit Dilmen via Wikimedia Commons)
주로 피부, 각막, 추간판, 힘줄 및 혈관으로 구성됩니다. 콜라겐 섬유는 아미노산 글리신의 거의 1/3 인 평행 삼중 나선으로 구성됩니다.
이 단백질은 여러 콜라겐 삼중 나선의 결합으로 구성된 "콜라겐 미세 섬유"라는 구조를 형성합니다.
엘라스틴
콜라겐과 마찬가지로 엘라스틴은 결합 조직의 일부인 단백질입니다. 그러나 첫 번째와 달리 저항 대신 조직에 탄력을 제공합니다.
엘라스틴 섬유는 아미노산 발린, 프롤린 및 글리신으로 구성됩니다. 이 아미노산은 매우 소수성이며이 섬유질 단백질의 탄력성은 구조 내에서 정전 기적 상호 작용에 기인하는 것으로 확인되었습니다.
엘라스틴은 집중적으로 확장 및 이완주기를받는 조직에 풍부합니다. 척추 동물에서는 동맥, 인대, 폐 및 피부에서 발견됩니다.
케라틴
케라틴은 척추 동물의 외배엽에서 주로 발견되는 단백질입니다. 이 단백질은 머리카락, 손톱, 가시, 깃털, 뿔 등과 같은 중요한 구조를 형성합니다.
케라틴은 α- 케라틴 또는 β- 케라틴으로 구성 될 수 있습니다. A- 케라틴은 β- 케라틴보다 훨씬 더 뻣뻣합니다. 이는 α- 케라틴이 아미노산 시스테인이 풍부한 α 나선으로 구성되어 다른 동일한 아미노산과 이황화 다리를 형성하는 능력을 가지고 있기 때문입니다.
반면 β- 케라틴에서는 극성 및 무극성 아미노산이 더 많이 구성되어 수소 결합을 형성 할 수 있고 접힌 β 시트로 구성됩니다. 이것은 그 구조가 덜 저항 함을 의미합니다.
피브로인
이것은 거미줄과 누에가 생산하는 실을 구성하는 단백질입니다. 이 실은 대부분 아미노산 글리신, 세린 및 알라닌으로 구성됩니다.
이러한 단백질의 구조는 필라멘트의 방향에 반 평행하게 구성된 β 시트입니다. 이 특성은 저항, 유연성 및 스트레칭 능력을 거의 제공하지 않습니다.
피브로인은 물에 잘 녹지 않으며 아미노산의 결합으로 인해 1 차 구조로 제공되는 강성과 2 차 아미노산 그룹 사이에 형성되는 Vander Waals 브릿지에 큰 유연성이 있습니다.
참고 문헌
- Bailey, K. (1948). 생물학적 시스템의 구성 요소로서의 섬유질 단백질. 영국 의학 게시판, 5 (4-5), 338-341.
- Huggins, ML (1943). 섬유질 단백질의 구조. Chemical Reviews, 32 (2), 195-218.
- Kaplan, DL (1998). 모델 시스템으로서의 섬유질 단백질-실크. 폴리머 분해 및 안정성, 59 (1-3), 25-32.
- Parry, DA, & Creamer, LK (1979). 섬유질 단백질, 과학, 산업 및 의료 측면. 섬유질 단백질에 관한 국제 회의 1979 : Massey University). 학술 보도.
- Parry, DA, & Squire, JM (2005). 섬유질 단백질 : 새로운 구조적 및 기능적 측면이 밝혀졌습니다. 단백질 화학의 발전 (Vol. 70, pp. 1-10). 학술 보도.
- 슈미트, FO (1968). 섬유질 단백질 – 신경 세포 기관. 미국 국립 과학원 회보, 60 (4), 1092.
- Wang, X., Kim, HJ, Wong, C., Vepari, C., Matsumoto, A., & Kaplan, DL (2006). 섬유질 단백질 및 조직 공학. 오늘 자료, 9 (12), 44-53.