거친 소포체는 진핵 생물의 세포에서 발견되는 세포 소기관이다. 그것은 편평한 자루 또는 작은 편평한 불룩한 자루 형태의 캡슐화 된 튜브의 상호 연결된 네트워크로 구성됩니다. 이 막은 연속적이며 세포핵의 외부 표면에 부착됩니다.
소포체는 적혈구와 정자를 제외한 모든 진핵 세포에서 발견 될 수 있습니다. 진핵 세포는 막에 포함 된 세포질을 가지고 있고 정의 된 핵을 가진 세포라는 점에 유의해야합니다. 이 세포는 모든 동물과 다양한 식물의 조직을 형성합니다.
소포체에는 거칠고 매끄러운 두 가지 유형이 있습니다. 거친 그물망은 단백질 합성을 담당하는 리보솜이라는 다른 세포 기관으로 둘러싸여 있습니다.
이러한 유형의 그물망은 특히 단백질 합성이 활발하게 일어나는 간세포와 같은 특정 세포 유형에서 두드러집니다. (BSCB, 2015)
거친 소포체는 세포 내에서 수많은 기능을 가지고 있습니다. 이러한 기능에는 단백질 변형 및 수송이 포함됩니다. 특히 이러한 단백질을 골지체로 운반하는 역할을합니다. 망상 막을 통해 이동하는 당 단백질과 같은 다른 단백질이 있습니다.
이 거친 레티 큘럼은 보증 된 순차 신호와 함께 전달되는 단백질을 루멘으로 표시하는 역할도합니다. 다른 단백질은 세망 외부로 이동하여 소포로 포장되고 세포 골격을 통해 세포에서 배출 될 수 있습니다.
합성에서 거친 소포체는 진핵 세포가 이동해야 할 때 포함 된 단백질을 동원하기 위해 사용하는 수송 시스템으로 볼 수 있습니다. 합성, 접기 및 품질 관리를 돕습니다.
세포는 막의 집합으로 정의 할 수 있습니다. 이런 식으로 소포체는 동물 세포에서 발견되는 막의 50 %를 제공합니다. 그러나 식물 세포에도 존재하며 지질 (지방) 및 단백질 제조에 필수적입니다.
거친 소포체의 특징
소포체에는 부드럽고 거친 두 가지 주요 유형이 있습니다. 둘 다 매우 유사한 기능을 수행하는 막이지만 거친 그물망은 표면이 줄무늬가 있고 세포의 핵과 골지체에 더 가깝기 때문에 모양이 다릅니다.
이런 식으로 거친 그물망은 작은 불룩한 원반 모양을하고 부드러운 그물망은 줄무늬가없는 관 모양의 막처럼 보입니다. 거친 그물망에 보이는 것은 막을 따라 부착 된 리보솜이라는 것입니다 (Studios, 2017).
거친 소포체는 모든 진핵 세포에 존재하는 소기관이며, 주요 임무는 단백질을 처리하고 핵에서 표면을 따라 리보솜으로 이동하는 것입니다.
리보솜은 아미노산 사슬을 형성해야하지만, 그물망은이 사슬을 더 복잡한 단백질이 종결 될 수있는 웅덩이 공간과 골지체로 이동시키는 역할을합니다.
동물 세포와 식물 세포 모두 두 가지 유형의 소포체가 있습니다. 그러나이 두 유형은 세포가 위치한 기관에 따라 분리되어 있습니다.
주된 기능이 단백질의 합성 및 생산 인 세포는 더 큰 거친 세망을 가지게되고 지방과 호르몬을 생산하는 세포는 더 높은 농도의 매끄러운 세망을 갖게됩니다.
일단 단백질이 세망에 의해 처리되면 작은 거품 모양의 소포에서 골지체로 전달되는 것으로 믿어집니다.
그러나 일부 과학자들은 세망, 세포 핵막, 골지체가 너무 가깝게 위치하여 이러한 소포가 존재하지도 않고 물질이 단순히 한 곳에서 다른 곳으로 여과된다고 주장합니다. 이 복잡한.
단백질이 골지체를 통과하면 그물망을 통해 세포질로 운반되어 세포 내부에서 사용됩니다.
풍모
거친 소포체는 핵막에 인접한 편평하고 부풀어 오르고 단단한 주머니로 구성된 신근 세포 기관입니다.
이러한 유형의 그물망은 세포질 및 리보솜과 접촉하는 외부 표면에 줄무늬 텍스처가 있기 때문에 "거친"이라고합니다.
거친 소포체에 인접한 리보솜은 막 결합 리보솜으로 알려져 있으며 세망의 세포질 측면에 단단히 부착되어 있습니다. 약 1,300 만 개의 리보솜이 모든 간 세포의 거친 소포체에 존재합니다.
일반적으로 이러한 망상체는 모든 세포 내에 균일하게 분포되어 있으나 진핵 세포의 핵과 골지체 근처에서 더 높은 농도로 볼 수 있습니다. (SoftSchools.com, 2017)
리보솜
리보솜
거친 소포체에서 발견되는 리보솜은 많은 단백질을 만드는 기능을 가지고 있습니다. 이 과정은 번역으로 알려져 있으며 주로 많은 양의 단백질과 효소를 만들어야하는 췌장과 소화관의 세포에서 발생합니다.
거친 소포체는 막 결합 리보솜과 함께 작용하여 세포질에서 폴리펩티드와 아미노산을 가져와 단백질 생성 과정을 계속합니다. 이 과정에서 세망은 형성 초기 단계에서 각 단백질에 "표지"를 부여하는 역할을합니다.
단백질은 원형질막, 골지체, 분비 소포, 리소좀, 엔도 좀 및 소포체 자체에 의해 생성됩니다. 일부 단백질은 레티 큘럼 내부의 루멘이나 빈 공간에 축적되고 다른 단백질은 그 안에서 처리됩니다.
루멘에서 단백질은 당 단백질과 혼합되어 당 단백질을 형성합니다. 일부는 소포체를 통과하는 동안 금속기와 혼합되어 결합하여 헤모글로빈을 생성하는 폴리펩티드 사슬을 생성 할 수도 있습니다.
단백질 폴딩
거친 소포체의 내강 내에서 단백질은 복잡한 구조적 생화학 단위로 접혀 더 복잡한 구조를 만들기 위해 인코딩됩니다.
단백질 품질 관리
포괄적 인 단백질 품질 관리 프로세스도 루멘에서 수행됩니다. 각각 가능한 오류가 있는지 확인합니다.
잘못 접힌 단백질을 발견하는 경우 내강은이를 거부하고 더 복잡한 구조를 형성하는 과정을 계속하지 못하게합니다.
거부 된 단백질은 루멘에 저장되거나 재활용되어 결국 아미노산으로 분해됩니다. 예를 들어, A 형 폐 폐기종은 거친 소포체의 내강에서 발생하는 품질 관리가 올바르게 접히지 않은 단백질을 지속적으로 거부 할 때 생성됩니다.
잘못 접힌 단백질은 결과적으로 루멘에서 읽을 수없는 변형 된 유전 적 메시지를 받게됩니다.
이 단백질은 세망의 내강을 결코 떠나지 않습니다. 오늘날,이 과정을 HIV가있는 상태에서 신체에 발생할 수있는 장애와 관련시키는 연구가 수행되었습니다.
품질 관리 및 낭포 성 섬유증
단백질 생성 과정의 특정 위치에 아미노산 (페닐 아민)이 없을 때 발생하는 일종의 낭포 성 섬유증이 있습니다.
이러한 단백질은 아미노산 없이도 잘 작동 할 수 있지만, 내강은 해당 단백질에 오류가 있음을 감지하고이를 거부하여 형성 과정 내에서 진행되는 것을 방지합니다.
이 경우 낭포 성 섬유증 환자는 내강이 품질이 낮은 단백질이 통과하는 것을 허용하지 않기 때문에보다 정교한 단백질을 만드는 능력을 완전히 상실합니다 (Benedetti, Bánhegyi, & Burchell, 2005).
그물망에서 골지체까지
대부분의 경우 단백질은 골지체로 옮겨져 '완성'됩니다. 이 장소에서 그들은 소포로 운반되거나 아마도 소포체의 표면과 골지체 장치 사이에 위치합니다. 완료되면 신체 내의 특정 위치로 보내집니다 (Rogers, 2014).
구조
구조적으로 거친 소포체는 세포의 어느 곳에서나 찾을 수 있고 핵과 직접 연결되는 막의 네트워크입니다.
세포가 작동하는 방식에 따라 필요한 세망의 크기와 구조가 결정되기 때문에 세포막은 세포마다 약간 다릅니다.
예를 들어, 원핵, 정자 또는 적혈구와 같은 일부 세포에는 어떤 유형의 소포체도 없습니다.
더 높은 농도의 단백질을 합성하고 방출하는 세포는 반면에 더 큰 소포체를 가져야합니다.
이것은 단백질을 합성 할 수있는 커다란 소포체를 가지고있는 췌장과 간 세포에서 분명하게 볼 수 있습니다 (Inc., 2002).
참고 문헌
- Benedetti, A., Bánhegyi, G., & Burchell, A. (2005). Endoplasmic Reticulum : 대사 구획. 시에나 : IOS Press.
- (2015 년 11 월 19 일). 영국 세포 생물학 학회. Endoplasmic Reticulum (Rough and Smooth)에서 얻음 : bscb.org.
- , TG (2002). 소포체. Endoplasmic Reticulum에서 얻음 : encyclopedia.com.
- Rogers, K. (2014 년 12 월 12 일). 브리태니커 백과 사전. Endoplasmic reticulum (ER)에서 얻음 : global.britannica.com.
- com. (2017). SoftSchools.com. Endoplasmic Reticulum의 기능에서 검색 : softschools.com.
- 스튜디오, 아칸소 (2017). 어린이를위한 생물학. Endoplasmic Reticulum-Wrapping it Up에서 얻음 : bio4kids.com.