발린은 단백질의 "기본"컴포넌트로서 식별되는 22 개 개의 아미노산에 속한다; 두문자어 "Val"과 문자 "V"로 식별됩니다. 이 아미노산은 인체에서 합성 할 수 없기 때문에 인체를위한 9 가지 필수 아미노산으로 분류됩니다.
많은 구형 단백질은 내부가 풍부한 발린과 류신 잔기를 가지고 있는데, 둘 다 소수성 상호 작용에 의해 연관되고 구조의 접힘과 단백질의 3 차원 입체 형태에 필수적이기 때문입니다.
아미노산 발린의 화학 구조 (출처 : Wikimedia Commons를 통한 Clavecin)
발린은 췌장의 수성 추출물에서 V. Grup-Besanez에 의해 1856 년에 처음으로 정제되었습니다. 그러나 "발린"이라는 이름은 1906 년 E. Fisher가 인공적으로 합성 할 수 있었고 그 구조가 일반적으로 "발레리 안"으로 알려진 식물에서 발견되는 발레르 산의 구조와 매우 유사하다는 것을 관찰했을 때 만들어졌습니다.
발린은 척추 동물이 공유하는 특정 단백질의 보존 된 위치에서 발견되는 아미노산 중 하나입니다. 예를 들어 척추 동물 사이토 크롬 C의 80 번 위치에서 류신, 발린, 이소류신 및 메티오닌이 동일한 순서로 발견됩니다.
다량의 발린은 인대, 힘줄, 혈관, 실 또는 거미줄과 같은 저항력이 있고 단단하며 탄력적 인 특성을 가진 조직 또는 생체 재료에서 발견되며, 다른 아미노산과의 소수성 상호 작용 덕분에 유연성과 저항성을 제공합니다.
혈액을 통해 산소를 운반하는 단백질 인 헤모글로빈의 β 사슬에서 발린 잔기로 글루타메이트 잔기를 대체하면 단백질 구조가 제대로 형성되지 않아 헤모글로빈 "S"가 발생합니다.
이 돌연변이는 겸상 적혈구 빈혈 또는 겸상 적혈구 질환을 유발하며, 적혈구가 특징적인 초승달 모양 또는 낫 모양을 얻고 정상 혈액 세포와 구별되며 둥글고 평평한 모양을 갖습니다.
오늘날 가장 많이 사용되는 제초제 중 일부는 활성 화합물로 설 포닐 우레아와 메틸 설 포메 투론을 함유하고 있으며, 이는 발린, 류신 및 이소류신 합성의 첫 번째 단계에 필요한 효소 아세토 락 테이트 신타 제에 손상을 일으 킵니다. 이러한 살충제로 인한 피해는 풀과 잡초가 정상적으로 자라는 것을 방해합니다.
형질
발린은 5 개의 탄소 골격을 가진 아미노산이며 지방족 측쇄를 가진 아미노산 그룹에 속합니다. 소수성 특성은 페닐알라닌, 류신 및 이소류신의 특성과 비교할 수 있습니다.
R 기 또는 측쇄에 탄화수소 사슬을 보유하는 아미노산은 일반적으로 문헌에서 분지 또는 분지 사슬 아미노산으로 알려져 있습니다. 발린, 페닐알라닌, 류신 및 이소류신이이 그룹에 속합니다.
일반적으로이 그룹의 아미노산은 소수성 상호 작용을 통해 서로 결합 할 수 있고, 물에서 "도피"하고 많은 단백질의 특징적인 구조적 주름을 형성 할 수 있기 때문에 단백질 합성에서 내부 구조 요소로 사용됩니다.
분자량은 약 117g / mol이며, R 기 또는 측쇄가 분 지형 탄화수소이기 때문에 전하가없고 단백질 구조의 상대적인 풍부도는 6 %를 약간 넘습니다.
구조
발린은 모든 아미노산의 일반적인 구조와 세 가지 일반적인 화학 그룹 인 카르복실기 (COOH), 아미노기 (NH2) 및 수소 원자 (-H)를 공유합니다. R 그룹 또는 측쇄에는 매우 소수성 특성을 제공하는 세 개의 탄소 원자가 있습니다.
"아미노산"으로 분류 된 모든 화합물에 해당하는 것처럼 발린은 4 개의 언급 된 화학 그룹이 부착 된 α- 탄소로 알려진 키랄 인 중심 탄소 원자를 가지고 있습니다.
발린의 IUPAC 이름은 2-3-amino-3-butanoic acid이지만 일부 화학자들은 α-amino valerian acid라고 부르며 화학식은 C5H11NO2입니다.
모든 아미노산은 D 또는 L 형태로 찾을 수 있으며 발린도 예외는 아닙니다. 그러나 L- 발린 형태는 D- 발린 형태보다 훨씬 풍부하며, 또한 D 형태보다 분광 활성이 더 높습니다.
L- 발린은 세포 단백질의 형성에 사용되는 형태이므로 두 가지 중 생물학적 활성 형태입니다. 그것은 다른 많은 기능들 중에서도 기능성 식품, 식물의 미량 영양소, 인간, 조류, 효모 및 박테리아의 대사 산물로서의 기능을 수행합니다.
풍모
발린은 9 가지 필수 아미노산 중 하나 임에도 불구하고 단백질 합성에 참여하고 자체 분해 경로에서 대사 산물로서 중요한 역할을하지 않습니다.
그러나 발린 및 티로신과 같은 부피가 큰 아미노산은 일반적으로 누에 또는 누에로 알려진 Bombyx mori 종의 벌레가 생산하는 실크 실의 주요 단백질 구성 요소 인 피브로인의 유연성을 담당합니다. 뽕나무.
인대 및 동맥 혈관과 같은 조직은 엘라스틴으로 알려진 섬유질 단백질로 구성됩니다. 이것은 아미노산 글리신, 알라닌 및 발린의 반복 된 서열을 갖는 폴리펩티드 사슬로 구성되며, 발린은 단백질의 확장 및 유연성과 관련하여 가장 중요한 잔기입니다.
발린은 과일의 특징적인 냄새를 담당하는 화합물의 주요 합성 경로에 참여합니다. 발린 분자는 에스테르와 알코올의 분 지형 및 메틸화 유도체로 변형됩니다.
식품 산업에서
특정 요리 준비에서 맛좋은 냄새를 얻기 위해 포도당과 함께 발린을 사용하는 많은 화학 첨가제가 있습니다.
100 ° C의 온도에서 이러한 첨가제는 특유의 호밀 냄새가 나고 170 ° C 이상에서는 핫 초콜릿 냄새가 나기 때문에 제빵 및 패스트리 산업의 식품 생산에 인기가 있습니다.
이러한 화학적 첨가제는 생물학적 공급원으로부터의 정제가 번거롭고 필요한 순도를 일반적으로 얻지 못하기 때문에 인공적으로 합성 된 L- 발린을 사용합니다.
생합성
발린, 류신 및 이소류신과 같은 모든 분지 사슬 아미노산은 주로 식물과 박테리아에서 합성됩니다. 즉, 인간과 다른 포유류와 같은 동물은 영양 요구 사항을 충족하기 위해 이러한 아미노산이 풍부한 음식을 먹어야합니다.
발린 생합성은 일반적으로 효소 아세토 히드 록시 이성질체 산 환원 효소에 의해 히드 록시 에틸 티아민 피로 포스페이트에서 피루 베이트로 2 개의 탄소 원자가 이동하는 것으로 시작됩니다.
두 개의 탄소 원자는 효소 pyruvate decarboxylase에 의해 촉매되는 것과 매우 유사하지만 dihydroxy acid dehydratase에 의해 촉매되는 TPP 의존 반응을 통해 두 번째 pyruvate 분자에서 파생됩니다.
마지막으로 효소 발린 아미노 트랜스퍼 라제는 이전의 탈 카복실 화로 인한 케 토산 화합물에 아미노 그룹을 통합하여 L- 발린을 형성합니다. 아미노산 류신, 이소류신 및 발린은 구조적으로 매우 유사하며 생합성 경로에서 많은 중간체와 효소를 공유하기 때문입니다.
L- 발린의 생합성 과정에서 생성 된 케톤 산은 류신 및 기타 관련 아미노산의 생합성 경로에서 부정적인 피드백 또는 알로 스테 릭 조절에 의해 일부 효소 단계를 조절합니다.
이것은 생합성 경로가 생성 된 대사 산물에 의해 억제되며, 축적되면 특정 아미노산이 과잉이어서 합성이 중단 될 수 있음을 나타내는 특정 신호를 세포에 제공합니다.
하락
발린의 처음 세 분해 단계는 모든 분지 사슬 아미노산의 분해 경로에서 공유됩니다.
발린은 구연산 회로 또는 크렙스 회로에 들어가 석시 닐 -CoA로 변환 될 수 있습니다. 분해 경로는 BCAT (branched-chain amino acid aminotransferase)로 알려진 효소에 의해 촉매되는 초기 transamination으로 구성됩니다.
이 효소는 분지 사슬 아미노산을 상응하는 분지 사슬 α- 케토 산으로 전환시키는 가역적 트랜스 아미 노화를 촉매합니다.
이 반응에서 2-ketoglutarate는 대사되는 아미노산에서 제거되어 글루타메이트가되는 아미노기를 받기 때문에 글루타메이트 / 2- 케 토글 루타 레이트 쌍의 참여가 필수적입니다.
발린 이화 작용의 첫 번째 반응 단계는 2- 케 토이 소 발레 레이트를 생성하고 피리 독살 5'- 포스페이트 (PLP)가 피리 독사 민 5'- 포스페이트 (PMP)로 전환되는 것을 동반합니다.
다음으로 2-ketoisovalerate는 분지 쇄 α-ketoacid dehydrogenase로 알려진 미토콘드리아 효소 복합체의 기질로 사용됩니다. 이는 CoASH 부분을 추가하고 이소 부티 릴 -CoA를 형성하며, 이는 후속 적으로 탈수 소화되고 메타 크릴 릴 -CoA로 전환됩니다.
Methacrylyl-CoA는 수화, CoASH 부분의 제거, 산화, 다른 CoASH 부분의 추가 및 분자 재 배열을 포함하는 5 개의 추가 효소 단계로 다운 스트림에서 처리되며, 바로 순환에 들어가는 succinyl-CoA의 생산으로 끝납니다. 크렙스.
발린이 풍부한 음식
참깨 나 참깨에 함유 된 단백질은 발린이 풍부하며 단백질 1g 당 아미노산이 거의 60mg에 이릅니다. 따라서이 아미노산이 부족한 어린이에게는 참깨 쿠키, 케이크, 바 또는 누가를 추천합니다.
일반적으로 대두에는 발린을 포함한 모든 필수 아미노산이 풍부합니다. 그러나 메티오닌과 시스테인이 부족합니다. 대두 단백질 또는 텍스처링은 매우 복잡한 4 차 구조를 가지고 있지만, 위액이있을 때 쉽게 용해되어 더 작은 단위로 분리됩니다.
우유와 그 유도체에서 일반적으로 발견되는 카제인은 반복되는 발린 서열이 풍부합니다. 콩 단백질과 마찬가지로이 단백질은 포유류의 장에서 쉽게 분해되어 흡수됩니다.
콩 단백질 100g 당 발린 약 4.9g이 섭취되는 것으로 추정됩니다. 우유 100ml 당 약 4.6ml의 발린이 섭취됩니다.
이 아미노산이 풍부한 다른 음식으로는 쇠고기, 생선, 다양한 종류의 야채와 채소가 있습니다.
섭취의 이점
발린은 아미노산의 상당 부분과 마찬가지로 포도당 생성 아미노산입니다. 즉, 포도당 생성 경로에 포함될 수 있으며 많은 신경 과학자들은 그 섭취가 정신 건강, 근육 조정을 유지하고 스트레스를 줄이는 데 도움이된다고 주장합니다.
많은 운동 선수들은 조직, 특히 근육 조직을 재생하는 데 도움이되는 발린이 풍부한 정제를 섭취합니다. 포도당 생성에 통합 될 수있는 아미노산이기 때문에 에너지 생성에 도움이되며, 이는 신체 활동뿐만 아니라 신경 기능에도 중요합니다.
발린이 풍부한 식품은 체내 질소 화합물의 균형을 유지하는 데 도움이됩니다. 이 균형은 섭취 된 단백질로부터 에너지 생성, 신체 성장 및 치유에 필수적입니다.
그것의 소비는 간과 담낭의 손상을 예방할뿐만 아니라 많은 신체 기능의 최적화에 기여합니다.
근육량 증가와 근육 회복을 위해 운동 선수들 사이에서 가장 인기있는식이 보조제 중 하나는 BCAA입니다.
이 유형의 정제는 일반적으로 L- 발린, L- 이소류신 및 L- 류신과 같은 분지 쇄 아미노산을 포함하는 상이한 아미노산의 혼합물이있는 정제로 구성됩니다. 그들은 또한 비타민 B12와 다른 비타민이 풍부합니다.
돼지를 대상으로 수행 된 일부 실험에서는이 아미노산이 모유 분비를 돕고 수유중인 신생아의 성장률을 향상시키기 때문에 발린의 요구량이 수유기 동안 어머니에게 훨씬 더 높고 제한적이라는 것을 보여주었습니다.
결핍 장애
유아에게 권장되는 발린 일일 권장 섭취량은 단백질 섭취 1g 당 약 35mg이며, 성인의 경우 약간 더 낮습니다 (약 13mg).
발린 및 기타 분지 쇄 아미노산과 관련된 가장 흔한 질병은 "메이플 시럽 소변 질환"또는 "케 토산 뇨증"으로 알려져 있습니다.
이는 신진 대사에 필요한 류신, 이소류신, 발린 유래 α- 케 토산의 탈수소 효소를 암호화하는 유전자의 결함으로 인한 유전성 질환입니다.
이 질환에서 신체는 이러한 세 가지 아미노산을 식단에서 얻을 때 동화 될 수 없으므로 파생 된 케톤 산이 축적되어 소변으로 배출됩니다 (혈청과 뇌척수액에서도 검출 될 수 있음).
반면에 발린이 부족한 식단은 간질과 같은 신경 학적 병리와 관련이 있습니다. 또한 조직 복구 시스템과 생체 분자의 합성이 손상되기 때문에 체중 감소, 헌팅턴병을 유발할 수 있으며 특정 유형의 암 발병으로 이어질 수도 있습니다.
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