티로신 (티르, Y)은 생명체의 모든 세포의 단백질을 구성하는 22 개 아미노산 중 하나입니다. 발린, 트레오닌, 트립토판, 류신, 라이신 등과 같은 다른 아미노산과 달리 티로신은 "조건부"필수 아미노산입니다.
"티로신"이라는 이름은 치즈를 의미하는 그리스어 "tiros"에서 유래되었습니다.이 아미노산은이 음식에서 처음으로 발견되었습니다. 이 용어는 1846 년에 치즈와 수산화 칼륨을 혼합하여 물에 거의 녹지 않는 미지의 화합물을 얻은 Liebig에 의해 만들어졌습니다.
아미노산 Tyrosine의 화학 구조 (출처 : Clavecin via Wikimedia Commons)
초기 설명 후 Warren de la Rue 및 Hinterberger와 같은 다른 연구자들은 각각 코코 이드 곤충과 뿔 단백질에서이를 얻었습니다. 염산에 의한 다른 단백질의 가수 분해로부터의 분리는 Mörner에 의해 1901 년에 설명되었습니다.
일반적으로이 아미노산은 페닐알라닌의 하이드 록 실화 덕분에 포유류에서 얻어 지지만 음식과 함께 섭취되는 단백질의 장에서도 흡수됩니다.
티로신은 인체에서 여러 기능을 가지고 있으며, 그중 가장 관련성이 높은 것은 아마도 신경 전달 물질과 아드레날린 및 갑상선 호르몬과 같은 호르몬 생산을위한 기질의 기능 일 것입니다.
형질
티로신의 무게는 약 180g / mol이고 R 기 또는 측쇄의 해리 상수 pKa는 10.07입니다. 세포 단백질의 상대적 풍부도는 4 %를 초과하지 않지만 인간 생리에 필수적인 여러 기능을 가지고 있습니다.
이 아미노산은 페닐알라닌과 트립토판도 발견되는 방향족 아미노산 그룹에 속합니다. 이 그룹의 구성원은 R 그룹 또는 측쇄에 방향족 고리를 가지며 일반적으로 소수성 또는 무극성 아미노산입니다.
트립토판과 마찬가지로 티로신은 자외선을 흡수하고 많은 단백질의 280nm에서 빛의 흡수를 담당하는 아미노산 잔기 중 하나이므로 특성 분석에 유용합니다.
인간의 생합성은 필수 아미노산 인 페닐알라닌에 의존하기 때문에 "조건부"필수 아미노산으로 간주됩니다. 신체가 일일 페닐알라닌 요구량을 충족하면 티로신은 문제없이 합성 될 수 있으며 제한 아미노산이 아닙니다.
그러나 식단에 페닐알라닌이 부족하면 신체는이 아미노산의 불균형뿐만 아니라 티로신도 가질 수 있습니다. 페닐알라닌으로부터의 티로신 합성 반응은 가역적이지 않기 때문에 티로신은 페닐알라닌에 대한 세포 요구를 충족시킬 수 없다는 점도 중요합니다.
티로신은 또한 뇌를위한 포도당 합성과 간에서 케톤체 형성에 관여하는 글리코겐 및 케톤 대사 중간체의 생산에 이중 역할을하는 아미노산 그룹에 속합니다.
구조
나머지 아미노산과 마찬가지로, 티로신 또는 β- 파라 히드 록시 페닐 -α- 아미노 프로피온산은 α 탄소라고하는 중심 탄소 원자를 가진 α- 아미노산입니다. 다른 치환기 원자 또는 분자.
이 키랄 탄소는 아미노산의 두 가지 특징적인 그룹, 즉 아미노 그룹 (NH2)과 카르 복실 그룹 (COOH)에 부착됩니다. 그것은 또한 수소 원자와 결합 중 하나를 공유하고 나머지 결합은 R 그룹 또는 각 아미노산의 적절한 측쇄가 차지합니다.
티로신의 경우,이 그룹은 하이드 록실 그룹 (OH)과 관련된 방향족 고리로 구성되어 다른 분자와 수소 결합을 형성하는 능력을 부여하고 특정 효소에 필수적인 기능적 특성을 부여합니다.
풍모
티로신은 생물학적 활동과 기능이 매우 다양한 많은 단백질의 기본 구성 요소입니다.
인간과 다른 포유류에서이 아미노산은 신체 기능에 매우 중요한 세 가지 관련 카테콜아민 성 신경 전달 물질 인 도파민, 에피네프린 및 노르 에피네프린의 합성을 위해 신경 및 신장 조직에 사용됩니다.
멜라닌과 같은 자외선 (UV) 보호제의 합성에도 필수적입니다. 엔돌핀과 같은 진통제와 비타민 E와 같은 항산화 분자.
같은 방식으로이 아미노산은 티로 글로불린의 티로신 잔기에서 요오드의 조직을 통해 티로신, 옥토 파민 및 갑상선 호르몬의 합성에 사용됩니다.
티라민은 인체에서 발견되는 혈관 활성 분자이며, 옥토 파민은 노르 에피네프린과 관련된 아민입니다.
티로신의 이러한 모든 기능은식이 단백질로부터 얻거나 상기 아미노산의 전신 공급의 주요 기관인 간과 함께 페닐알라닌의 하이드 록 실화에 의해 가능합니다.
식물의 기능
티로신과 생합성 과정에서 생성 된 일부 중간체는 방어, 수분 매개자의 유인, 전자 수송 및 구조적 지원에 특화된 대사 산물의 생합성 경로를 공급합니다.
생합성
인간의 경우 티로신은 페닐알라닌 하이드 록 실라 제 복합체 효소에 의해 촉매 작용을받는 반응을 통해 필수 아미노산 인 페닐알라닌의 간세포에 의해식이에서 얻거나 단일 단계로 합성됩니다.
이 복합체는 옥 시게나 아제 활성을 가지며 인간이나 다른 포유류의 간에서만 존재합니다. 티로신 합성 반응은 페닐알라닌의 방향족 고리의 파라 위치로 산소 원자의 이동을 포함합니다.
이 반응은 물 분자가 다른 분자 산소 원자의 환원에 의해 형성되고 환원력이 엽산과 유사한 테트라 하이드 로프 테린 분자와 결합 된 NADPH에 의해 직접 제공되는 동시에 발생합니다.
식물의 생합성
식물에서 티로신은 페닐알라닌 및 트립토판과 같은 다른 방향족 아미노산에 대한 다른 생합성 경로를 공급하는 "시키 메이트"경로의 하류에서 새로 합성됩니다.
이 유기체에서 합성은 시키 메이트 경로의 최종 생성물 인 "코리스 메이트"로 알려진 화합물에서 시작되며, 나아가 모든 방향족 아미노산, 특정 비타민 및 식물 호르몬의 공통 전구체입니다.
Chorismate는 효소 chorismate mutase의 촉매 작용에 의해 prephenate로 전환되며 이것은 식물에서 tyrosine과 phenylalanine을 합성하는 첫 번째 "커밋 된"단계입니다.
페 네이트는 산화 적 탈 카르 복 실화 및 트랜스 아 민화에 의해 티로신으로 전환되며, 이는 임의의 순서로 발생할 수 있습니다.
생합성 경로 중 하나에서 이러한 단계는 prephenate-specific tyrosine dehydrogenase (PDH)로 알려진 특정 효소 (prephenate를 4-hydroxyphenylpyruvate (HPP)로 전환)와 tyrosine aminotransferase (HPP에서 tyrosine을 생성 함)에 의해 촉진 될 수 있습니다. ).
프리 페 네이트로부터 티로신을 합성하는 또 다른 경로는 프리 페 네이트를 효소 프리 페 네이트 아미노 트랜스퍼 라제에 의해 촉매되는 L- 하이드로 게 네이트라고하는 비 단백질 성 아미노산으로의 트랜스 아미 노화를 포함한다.
이어서 L- 아로 게 네이트는 산화 적 탈 카르 복 실화를 거쳐 ADH로도 알려진 아로 게 네이트 특이 적 티로신 탈수소 효소에 의해 지시되는 반응 인 티록신을 형성한다.
식물은 우선적으로 수소화 경로를 사용하는 반면 대부분의 미생물은 프리 페 네이트 유래 HPP에서 티로신을 합성합니다.
규제
대부분의 아미노산 생합성 경로와 마찬가지로 식물은 티로신을 포함한 방향족 아미노산 합성에 대한 엄격한 조절 시스템을 가지고 있습니다.
이러한 유기체에서는 시키 메이트 경로를 제어하는 메커니즘이 자체 조절 메커니즘이있는 경로 인 티로신의 생성도 제어하기 때문에 여러 수준에서 조절이 발생합니다.
그러나 티로신의 요구 사항과 그에 따른 생합성 조절의 강성은 각 식물 종에 따라 다릅니다.
하락
티로신의 분해 또는 이화 작용은 푸마 레이트와 아세토 아세테이트를 형성합니다. 이 경로의 첫 번째 단계는 tyrosine aminotransferase로 알려진 세포질 효소에 의해 아미노산을 4-hydroxyphenylpyruvate로 전환하는 것입니다.
이 아미노산은 아스 파르 테이트 아미노 트랜스퍼 라제 효소에 의해 간세포의 미토콘드리아에서 트랜스 아 민화 될 수도 있지만,이 효소는 정상적인 생리 학적 조건에서는 그다지 중요하지 않습니다.
티로신의 분해를 통해 석시 닐 아세토 아세테이트가 생성 될 수 있으며, 이는 석시 닐 아세테이트로 탈 카복실 화 될 수 있습니다. 숙시 닐 아세테이트는 헴 그룹의 합성을 담당하는 효소 인 5- 아미노 레 불린 산 탈수 효소의 가장 강력한 억제제입니다.
에피네프린과 노르 에피네프린의 합성
앞서 언급했듯이 티로신은 인체에 매우 중요한 두 가지 신경 전달 물질 인 아드레날린과 노르 에피네프린을 합성하는 주요 기질 중 하나입니다.
이것은 처음에 티로신 하이드 록 실라 아제로 알려진 효소에 의해 사용되며, 추가 하이드 록실 그룹을 티로신의 R 그룹의 방향족 고리에 추가하여 도파로 알려진 화합물을 형성 할 수 있습니다.
Dopa는 효소 dopa decarboxylase에 의해 효소 적으로 처리되면 도파민을 생성하며, 이는 시작 아미노산에서 카르복실기를 제거하고 피리 독살 포스페이트 (FDP) 분자를 제공합니다.
도파민은이어서 효소 도파민 β- 옥시다아제의 작용에 의해 노르 에피네프린으로 전환되는데, 이는 티로신의 R 그룹의 일부이고 방향족 고리 사이의 "다리"역할을하는 -CH에 하이드 록실 그룹을 추가하는 것을 촉매합니다. 및 α 탄소.
에피네프린은 노르 에피네프린의 유리 아미노기로 메틸기 (-CH3)의 S- 아데노 실-메티오닌 의존적 전달을 담당하는 페닐 에탄올 아민 N- 메틸 트랜스퍼 라제의 작용에 의해 노르 에피네프린에서 파생됩니다.
티로신이 풍부한 식품
위에서 논의한 바와 같이, 티로신은 필수 아미노산 인 페닐알라닌의 수산화에 의해 인체에서 합성되기 때문에 "조건부"필수 아미노산입니다.
따라서 페닐알라닌 섭취가 신체의 요구를 충족한다면 티로신은 세포의 정상적인 기능을 제한하는 요인이 아닙니다. 그러나 티로신은 매일 음식과 함께 섭취되는 단백질에서도 획득됩니다.
일부 연구에 따르면 티로신과 페닐알라닌의 일일 최소 섭취량은 체중 킬로그램 당 25 ~ 30mg이어야하므로 평균적인 사람은 하루에 875mg의 티로신을 어느 정도 섭취해야합니다.
티로신 함량이 가장 높은 식품은 치즈와 콩입니다. 여기에는 쇠고기, 양고기, 돼지 고기, 닭고기 및 생선도 포함됩니다.
호두와 같은 일부 씨앗과 견과류는 계란, 유제품, 곡물 및 곡물과 마찬가지로 상당한 양의이 아미노산을 제공합니다.
섭취의 이점
티로신은 일반적으로 페닐알라닌을 적절하게 처리 할 수 없어 티로신을 생성하지 못하는 환자가 겪는 페닐 케톤뇨증으로 알려진 병리 치료를 위해식이 또는 영양 보충제의 형태로 섭취됩니다.
이화 작용은 신경 전달 물질 인 아드레날린과 노르 아드레날린의 합성과 관련이 있기 때문에 하루에 소비되는 티로신의 양이 증가하면 스트레스가 많은 상황에서 학습, 기억 및 경보와 관련된인지 기능이 향상 될 수 있다고 생각됩니다.
어떤 사람들은 상당한 양의 수면을 잃은 경우 낮 동안 깨어 있기 위해 티로신이 풍부한 정제를 복용합니다.
이 아미노산은 갑상선 호르몬의 형성에 참여하기 때문에 그 소비는 전신 대사 조절에 긍정적 인 영향을 미칠 수 있습니다.
결핍 장애
백색증과 알 캅톤 뇨증은 티로신의 대사와 관련된 두 가지 병리입니다. 첫 번째 조건은 티로신에서 멜라닌 합성의 결함과 관련이 있으며 두 번째 조건은 티로신 분해 결함과 관련이 있습니다.
백색증은 피부에 색소 침착이 부족한 것이 특징입니다. 즉 멜라닌이 이러한 구조에 색을 제공하는 것을 담당하는 색소이기 때문에 피부에 색소 침착이없는 것이 특징입니다.
이 병리학은 티로신을 멜라닌 합성의 중간체 인 DOPA- 퀴논으로 전환시키는 역할을하는 멜라닌 세포 특이적인 티로시나제 효소의 결핍과 관련이 있습니다.
알 캅톤 뇨증의 증상은 과장된 (어두운) 소변 색소 침착 및 후기 발달 관절염으로 분명합니다.
기타 대사 병리
또한 다음과 같은 티로신 대사와 관련된 다른 장애가 있습니다.
-유전성 티로신 혈증 I 형 : 진행성 간 변성 및 신장 기능 장애 특징
-유전성 티로신 혈증 II 형 또는 Richner-Hanhart 증후군 : 손바닥과 발바닥의 각막염 및 팽 대성 병변으로 분명합니다.
-티로신 혈증 III 형 : 무증상이거나 정신 지체로 나타날 수 있음
- "Hawkinsinuria": 어린 시절의 대사성 산증과 성장이 잘 안되는 특징
티로신에서 도파민을 합성하는 첫 번째 단계를 담당하는 티로신 하이드 록 실라 제와 같이 분해를 담당하는 효소의 결핍과 관련된 티로신 대사의 다른 선천적 결함도 있습니다.
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