트레오닌 : 특성, 기능, 성능 저하, 이점 - 생물학

트레오닌 (의 Thr, T) 또는 산 - 트레오 LS-α-β-아미노 부티르산은 세포 단백질의 아미노산 아미노 구성 중 하나이다. 인간과 다른 척추 동물은 생산을위한 생합성 경로가 없기 때문에 트레오닌은 식단을 통해 획득해야하는 9 가지 필수 아미노산 중 하나로 간주됩니다.

트레오닌은 단백질에서 발견 된 20 개의 일반적인 아미노산 중 마지막으로, 최초로 기술 된 아미노산 인 아스파라긴 (1806)의 발견 이후 1 세기 이상 역사상 발생했습니다.

아미노산 트레오닌의 구조 (출처 : Wikimedia Commons를 통한 Clavecin)

이것은 1936 년에 William Cumming Rose에 의해 발견되었습니다. 그는이 아미노산과 설탕 트레 오즈에서 파생 된 화합물 인 트레오닌 사이의 구조적 유사성 때문에 "트레오닌"이라는 용어를 만들었습니다.

단백질 아미노산으로서 트레오닌은 세포에서 여러 기능을 가지고 있는데, 그중에는 당 단백질의 전형적인 탄수화물 사슬에 대한 결합 부위와 특정 기능을 가진 단백질 키나아제 (트레오닌 / 세린 키나아제 단백질)에 대한 인식 부위가 있습니다.

마찬가지로, 트레오닌은 치아 법랑질, 엘라스틴 및 콜라겐과 같은 단백질의 필수 구성 요소이며 신경계에서도 중요한 기능을합니다. 그것은식이 보충제로 사용되며 불안과 우울증의 생리적 상태의 "완화제"로 사용됩니다.

형질

트레오닌은 양전하 또는 음전하가없는 R 기 또는 측쇄 (전하되지 않은 극성 아미노산)를 가진 극성 아미노산 군에 속합니다.

R 그룹의 특성으로 인해 수용성 아미노산 (친수성 또는 친수성)이되며, 이는 시스테인, 세린, 아스파라긴 및 글루타민과 같은이 그룹의 다른 구성원에게도 해당됩니다.

트립토판, 페닐알라닌, 이소류신 및 티로신과 함께 트레오닌은 피루 베이트 및 숙시 닐 -CoA와 같은 관련 중간체가 신진 대사를 통해 생성되기 때문에 글루코스 생성 및 케톤 생성 기능을 모두 갖는 5 가지 아미노산 중 하나입니다.

이 아미노산은 대략 119g / mol의 분자량을 가지고 있습니다. 대부분의 충전되지 않은 아미노산과 마찬가지로 등전점은 약 5.87이고 단백질 구조에서의 빈도는 6 %에 가깝습니다.

일부 저자는 트레오닌을 "달콤한"맛을 가진 다른 아미노산과 함께 그룹화합니다. 예를 들어 세린, 글리신 및 알라닌이 있습니다.

구조

트레오닌과 같은 α- 아미노산은 일반적인 구조, 즉 모두에게 공통적이다. 이것은 "α 탄소"로 알려진 탄소 원자의 존재로 구별되는데, 이것은 키랄이고 4 가지 다른 유형의 분자 또는 치환기가 부착되어 있습니다.

이 탄소는 수소 원자와 하나의 결합을 공유하고, 다른 하나는 각 아미노산의 특징 인 R 그룹과 결합하고, 나머지 두 개는 모두에게 공통적 인 아미노 (NH2) 및 카르 복실 (COOH) 그룹이 차지합니다. 아미노산.

트레오닌의 R 그룹은 수성 매체에서 다른 분자와 수소 결합을 형성 할 수있는 하이드 록실 그룹을 가지고 있습니다. 그 정체는 α 탄소 원자 (-CHOH-CH3)와 결합하기 위해 수소 중 하나를 잃은 알코올 그룹 (탄소 원자 2 개를 가진 에탄올)으로 정의 할 수 있습니다.

이 -OH 그룹은 다양한 분자에 대한 "다리"또는 결합 부위 역할을 할 수 있으며 (예를 들어, 올리고당 사슬은 당 단백질 형성 중에 여기에 부착 될 수 있음) 따라서 다음의 형성을 담당하는 것 중 하나입니다. 트레오닌의 변형 된 유도체.

이 아미노산의 생물학적 활성 형태는 L- 트레오닌이며 단백질 구조의 형태와 그것이 작용하는 다양한 대사 과정에 모두 참여합니다.

풍모

단백질 아미노산으로서 트레오닌은 자연의 많은 단백질 구조의 일부이며, 그 중요성과 풍부함은 그것이 속한 단백질의 정체성과 기능에 달려 있습니다.

트레오닌은 단백질의 펩타이드 서열 형태의 구조적 기능 외에도 신경계와 간에서 다른 기능을 수행하여 지방 대사에 참여 하고이 기관에 축적되는 것을 방지합니다.

트레오닌은 세린 / 트레오닌 키나제에 의해 인식되는 서열의 일부로, 수많은 단백질 인산화 과정을 담당하며, 다양한 기능 및 세포 내 신호 이벤트의 조절에 필수적입니다.

또한 일부 장 및 소화 장애의 치료에도 사용되며 불안 및 우울증과 같은 병리학 적 상태를 줄이는 데 유용한 것으로 나타났습니다.

마찬가지로, L- 트레오닌은 마우스 배아 줄기 세포의 만능 상태를 유지하는 데 필요한 아미노산 중 하나이며, 이는 분명히 S- 아데노 실-메티오닌의 대사 및 히스톤 메틸화 이벤트와 관련이 있습니다. , 유전자 발현에 직접 관여합니다.

업계에서

많은 아미노산의 공통적 인 특성은 알데히드 또는 케톤과 같은 다른 화학 그룹과 반응하여 많은 화합물의 특징적인 "향미"를 형성하는 능력입니다.

이러한 아미노산 중에는 트레오닌이 있는데, 이는 세린과 마찬가지로 특정 음식을 로스팅하는 동안 자당과 반응하여 커피와 같은 로스팅 된 제품의 전형적인 방향족 화합물 인 "피라진"을 생성합니다.

트레오닌은 천연 유래의 많은 약물과 영양 실조 환자 또는이 아미노산이 부족한 식단을 가진 환자에게 처방되는 많은 영양 보충제에 존재합니다.

시간이 지남에 따라 성장해온 L- 트레오닌의 또 다른 가장 악명 높은 기능은 돼지 및 가금류 생산 산업을위한 농축 사료를 준비하는 첨가제의 기능입니다.

L- 트레오닌은 경제적 이점을 제공하고 이러한 농장 동물이 소비하는 조단백질의 결핍을 완화하기 때문에 단백질 관점에서 볼 때 불량한 제형의 식품 보충제로 이러한 산업에서 사용됩니다.

이 아미노산의 주요 생산 형태는 일반적으로 미생물 발효에 의한 것이며 2009 년 농업 목적의 세계 생산량은 75 톤을 초과했습니다.

생합성

트레오닌은 인체의 9 가지 필수 아미노산 중 하나입니다. 즉, 인체의 세포에서 합성 할 수 없기 때문에 함께 공급되는 동물 또는 식물성 단백질에서 획득해야합니다. 매일 식단.

식물, 진균 및 박테리아는 서로 다소 다를 수있는 유사한 경로를 통해 트레오닌을 합성합니다. 그러나 이러한 유기체의 대부분은 트레오닌뿐만 아니라 메티오닌과 라이신의 전구체로서 아스 파르 테이트에서 시작됩니다.

미생물의 생합성 경로

박테리아와 같은 미생물의 L- 트레오닌 생합성 경로는 5 가지 효소 촉매 작용 단계로 구성됩니다. 논의 된 바와 같이 출발 기질은 ATP 의존성 아스 파르 테이트 키나제 효소에 의해 인산화되는 아스 파르 테이트이다.

이 반응은 효소 aspartyl semialdehyde dehydrogenase의 기질로 사용되는 대사 산물 L-aspartyl phosphate (L-aspartyl-P)를 생성하며, 이는 NADPH 의존 방식으로 aspartyl semialdehyde 로의 전환을 촉매합니다.

Aspartyl 세미 알데히드는 L- 라이신의 생합성과 L- 트레오닌의 생합성 모두에 사용될 수 있습니다. 이 경우, 분자는 L- 호모 세린 생산을 위해 NADPH 의존성 호모 세린 탈수소 효소에 의해 사용됩니다.

L- 호모 세린은 ATP 의존성 호모 세린 키나제에 의해 L- 호모 세린 인산 (L- 호모 세린 -P)으로 인산화되고, 상기 반응 생성물은 차례로 L- 트레오닌을 합성 할 수있는 효소 트레오닌 합성 효소의 기질이다.

L- 메티오닌은 이전 단계에서 생산 된 L- 호모 세린에서 합성 될 수 있으므로 L- 트레오닌 합성을위한 "경쟁적인"경로를 나타냅니다.

이러한 방식으로 합성 된 L- 트레오닌은 단백질 합성에 사용되거나 단백질 관점에서 볼 때 글리신과 L- 류신의 합성을 위해 다운 스트림에 사용될 수도 있습니다.

규제

박테리아에서 L- 트레오닌의 생합성에 참여하는 5 가지 효소 중 3 가지가 부정적인 피드백을 통해 반응 생성물에 의해 조절된다는 점을 강조하는 것이 중요합니다. 이들은 아스 파르 테이트 키나제, 호모 세린 데 하이드로게나 제 및 호모 세린 키나제입니다.

또한,이 생합성 경로의 조절은 L- 라이신, L- 메티오닌, L- 이소류신 및 글리신의 형성이 생산 경로에 의존하기 때문에 이와 관련된 다른 생합성 제품의 세포 요구 사항에 따라 달라집니다. L- 트레오닌.

하락

트레오닌은 피루 베이트 또는 석시 닐 -CoA를 생성하기 위해 두 가지 다른 경로에 의해 분해 될 수 있습니다. 후자는 인간의 트레오닌 이화 작용의 가장 중요한 산물입니다.

트레오닌 대사는 주로 간에서 발생하지만 췌장도이 과정에 참여합니다. 이 경로는 특정 수송 체를 통해 간세포의 원형질막을 통한 아미노산 수송으로 시작됩니다.

트레오닌에서 피루 베이트 생산

트레오닌에서 피루 베이트로의 전환은 트레오닌으로부터 2- 아미노 -3- 케토 부티레이트의 형성과 효소 트레오닌 탈수소 효소의 작용에 의해 시작되는 두 가지 촉매 단계에서 발생하는 글리신으로의 전환 덕분에 발생합니다.

인간의 경우이 경로는 트레오닌 이화 작용의 10 ~ 30 %에 불과하지만, 그 중요성은 고려되는 유기체와 관련이 있습니다. 예를 들어 다른 포유류에서는 이화 작용이 훨씬 더 관련이 있기 때문입니다. 말하기.

트레오닌으로부터 석시 닐 -CoA 생산

메티오닌, 발린 및 이소류신과 마찬가지로 트레오닌의 탄소 원자는 석 큐닐 -CoA의 생산에도 사용됩니다. 이 과정은 아미노산을 α- 케토 부티레이트로 전환하는 것으로 시작되며, 이는 나중에 프로피 오닐 -CoA를 생성하기 위해 α- 케 토산 탈수소 효소의 기질로 사용됩니다.

트레오닌의 α- 케토 부티레이트로의 변환은 효소 트레오닌 탈수 효소에 의해 촉매되며, 이는 한 분자의 물 (H2O)과 다른 분자의 암모늄 이온 (NH4 +)의 손실을 포함합니다.

프로피 오닐 -CoA는 중탄산염 (HCO3-) 형태의 탄소 원자가 들어가는 2 단계 반응을 통해 메틸 말로 닐 -CoA로 카르 복 실화됩니다. 이 제품은 분자를 "에피 메리즈"하여 석시 닐 -CoA를 생성하는 의존성 메틸 말로 닐 -CoA 뮤 타제-코엔자임 B12의 기질 역할을합니다.

기타 이화 작용 제품

또한 트레오닌의 탄소 골격은 아세틸 -CoA 생성을 위해 이화 작용으로 사용될 수 있으며, 이는 신체 세포의 에너지 관점에서도 중요한 의미를 갖습니다.

특정 유기체에서 트레오닌은 예를 들어 이소류신과 같은 일부 생합성 경로의 기질로도 기능합니다. 이 경우, 5 개의 촉매 단계를 통해 트레오닌 이화 작용에서 파생 된 α- 케토 부티레이트는 이소류신의 형성으로 향할 수 있습니다.

트레오닌이 풍부한 식품

대부분의 단백질이 풍부한 식품에는 모든 아미노산의 일정 비율이 포함되어 있지만, 계란, 우유, 대두 및 젤라틴은 특히 아미노산 트레오닌이 풍부한 것으로 밝혀졌습니다.

트레오닌은 또한 닭고기, 돼지 고기, 토끼, 양고기 및 다양한 종류의 가금류와 같은 동물의 고기에 있습니다. 식물성 식품에서는 양배추, 양파, 마늘, 근대 및 가지에 풍부합니다.

또한 쌀, 옥수수, 밀기울, 콩과 식물 및 딸기, 바나나, 포도, 파인애플, 자두 및 호두 또는 호두와 같은 기타 단백질이 풍부한 견과류와 같은 많은 과일에서 발견됩니다. 피스타치오 등.

섭취의 이점

세계 식량 농업 보건기구 (WHO, FAO)의 전문가위원회에 따르면, 평균 성인 인간의 일일 트레오닌 요구량은 체중 1kg 당 약 7mg입니다. 식단과 함께 섭취 한 음식에서 획득합니다.

이 수치는 남성과 여성을 대상으로 수행 된 연구에서 얻은 실험 데이터에서 파생되었으며,이 양의 트레오닌은 체세포에서 양의 질소 균형을 이루기에 충분합니다.

그러나 6 개월에서 1 세 사이의 어린이를 대상으로 수행 된 연구에 따르면 L- 트레오닌의 최소 요구량은 하루 체중 1kg 당 50 ~ 60mg입니다.

영양 보충제 또는 L- 트레오닌이 풍부한 특수 제제의 약물 섭취의 주요 이점 중 하나는 근 위축성 측삭 경화증 또는 루게릭 병 치료입니다.

트레오닌의 추가 공급은 장에서 영양소의 흡수를 촉진하고 간 기능 개선에 기여합니다. 또한 세포를 통한 인산염 그룹의 수송에도 중요합니다.

결핍 장애

어린 아이들에게는 성장 지연 및 기타 관련 대사 장애를 유발하는 트레오닌 대사에 선천적 결함이 있습니다.

이 아미노산의 결핍은 질소 보유 부족 및 소변 손실과 관련된 다른 병리와 더불어 유아 체중 증가의 일부 실패와 관련이 있습니다.

트레오닌이 낮은 식단을 섭취하는 사람은 지방간 및이 아미노산과 관련된 일부 장 감염에 더 취약 할 수 있습니다.

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