가수 분해 효소는 다양한 화합물의 화학 결합의 다양한 유형의 가수 분해 효소에 대한 책임이있다. 가수 분해하는 주요 결합 중에는 에스테르, 글리코 시드 및 펩티드 결합이 있습니다.
가수 분해 효소 그룹 내에서 200 개 이상의 서로 다른 효소가 분류되어 최소 13 개의 개별 세트로 분류됩니다. 그들의 분류는 본질적으로 기질로 사용되는 화합물의 유형에 기반합니다.
하이드 롤라 제 구조의 생물 정보학 도구를 사용한 그래픽 모델링 (출처 : Wikimedia Commons를 통해 유럽 생물 정보학 연구소의 Jawahar Swaminathan 및 MSD 직원)
가수 분해 효소는 동물의 장에서 음식을 소화하는 데 필수적입니다. 왜냐하면 먹는 음식의 탄산염 구조를 구성하는 결합의 상당 부분을 분해하기 때문입니다.
이 효소는 분자가 절단되면 화합물에 추가하기 위해 주위에 물 분자가 필요하기 때문에 수성 매체에서 작동합니다. 간단히 말해서, 가수 분해 효소는 그들이 작용하는 화합물의 가수 분해 촉매 작용을 수행합니다.
예를 들어, 가수 분해 효소가 CC 공유 결합을 끊으면 결과는 일반적으로 C-OH 그룹과 CH 그룹입니다.
구조
많은 효소와 마찬가지로 가수 분해 효소는 분자 내 상호 작용을 통해 스스로를 구성하는 복잡한 구조로 구성된 구형 단백질입니다.
모든 효소와 마찬가지로 가수 분해 효소는 "활성 부위"로 알려진 구조 영역에서 하나 이상의 기질 분자에 결합합니다. 이 부위는 기질의 그립 또는 부착을 용이하게하는 많은 아미노산 잔기로 둘러싸인 주머니 또는 틈새입니다.
각 유형의 가수 분해 효소는 주어진 기질에 대해 특이 적이며, 이는 3 차 구조와 활성 부위를 구성하는 아미노산의 형태에 의해 결정됩니다. 이 특이성은 Emil Fischer가 "자물쇠와 열쇠"의 일종으로 교훈적인 방식으로 제기되었습니다.
일반적으로 기질은 효소의 형태에 변화 또는 왜곡을 유도하고 효소는 기질의 구조를 왜곡하여 활성 부위에 "적합"하게 만든다는 것이 알려져 있습니다.
풍모
모든 가수 분해 효소는 두 화합물 사이 또는 동일한 분자 구조 내에서 화학 결합을 끊는 주요 기능을 가지고 있습니다.
거의 모든 유형의 결합을 끊는 가수 분해 효소가 있습니다. 일부는 탄수화물 사이의 에스테르 결합을 분해하고, 다른 일부는 단백질의 아미노산 사이의 펩타이드 결합을, 다른 일부는 카르 복실 산 결합을 분해합니다.
가수 분해 효소에 의해 촉매되는 화학 결합의 가수 분해 목적은 상당히 다양합니다. 예를 들어, 리소자임은 화학 결합을 합성하는 유기체를 보호 할 목적으로 화학 결합의 가수 분해를 담당합니다.
이 효소는 박테리아 증식과 감염 가능성으로부터 인체를 보호하기 위해 박테리아 세포벽에서 화합물을 함께 묶는 결합을 분해합니다.
뉴 클레아 제는 핵산을 분해하는 능력을 가진 "인산 분해 효소"효소로, DNA 또는 RNA 바이러스에 대한 세포 방어 메커니즘을 나타낼 수도 있습니다.
"세린 프로테아제"유형과 같은 다른 가수 분해 효소는 소화관에서 단백질의 펩티드 결합을 분해하여 위장 상피에서 아미노산을 동화시킬 수 있도록합니다.
포스파타제는 해당 과정에서 피루 베이트와 같은 고 에너지 기질로부터 인산염 분자의 방출을 촉매하기 때문에 가수 분해 효소는 세포 대사에서 다양한 에너지 생산 이벤트에도 관여합니다.
가수 분해 효소의 예
과학자들이 확인한 매우 다양한 하이드 롤라 제 중에서 일부는 세포 생명에 필수적인 많은 과정에 관여하기 때문에 다른 것보다 더 강조하여 연구되었습니다.
여기에는 리소자임, 세린 프로테아제, 엔도 뉴 클레아 제 유형 포스 파타 아제 및 글루코시다 아제 또는 글리코 실라 아제가 포함됩니다.
리소자임
이 유형의 효소는 그람 양성균 세포벽의 펩티도 글리 칸 층을 분해합니다. 이것은 일반적으로 박테리아의 전체 용해를 유발합니다.
리소자임은 박테리아 감염으로부터 동물의 신체를 보호하고 눈물, 타액 및 점액과 같은 환경과 접촉하는 조직의 신체 분비물에 풍부합니다.
닭고기 달걀 리소자임은 X 선을 통해 결정화 된 최초의 단백질 구조로, 1965 년 런던 왕립 연구소에서 데이비드 필립스 (David Phillips)에 의해 결정화되었습니다.
이 효소의 활성 부위는 펩티드 Asparagine-Alanine-Methionine-Asparagine-Alanine-Glycine-Asparagine-Alanine-Methionine (NAM-NAG-NAM)으로 구성됩니다.
세린 프로테아제
이 그룹의 효소는 펩티드와 단백질의 펩티드 결합을 가수 분해하는 역할을합니다. 가장 일반적으로 연구되는 것은 트립신과 키모 트립신입니다. 그러나 기질 특이성 및 촉매 작용 메커니즘에 따라 다양한 유형의 세린 프로테아제가 많이 있습니다.
"세린 프로테아제"는 활성 부위에 세린 유형의 친 핵성 아미노산을 갖는 것이 특징이며, 이는 아미노산 사이의 펩티드 결합의 파괴에 작용한다. 세린 프로테아제는 또한 다양한 에스테르 결합을 끊을 수 있습니다.
아미노산 히스티딘에서 펩티드 결합을 끊는 세린 프로테아제의 작용에 대한 그래픽 체계 (출처 : Zephyris at the English language Wikipedia Via Wikimedia Commons)
이 효소는 펩티드와 단백질을 비특이적으로 절단합니다. 그러나 절단 될 모든 펩티드와 단백질은 효소의 활성 부위에 대한 펩티드 결합의 N- 말단에 부착되어야합니다.
각 세린 프로테아제는 카르 복실 말단에있는 아미노산의 C 말단과 펩티드의 N 말단을 향하는 아미노산 아민 사이에 형성되는 아미드 결합을 정확하게 절단합니다.
뉴 클레아 제형 포스파타제
이 효소는 뉴클레오티드를 구성하는 질소 염기의 인산염과 당의 포스 포디 에스테르 결합의 절단을 촉매합니다. 이러한 효소에는 핵산 유형과 절단 부위에 특이 적이기 때문에 다양한 유형이 있습니다.
포스 포디 에스테르 결합을 가수 분해하는 엔도 뉴 클레아 제의 작용에 대한 그래픽 체계 (출처 : J3D3 Via Wikimedia Commons)
엔도 뉴 클레아 제는 과학자들이 거의 모든 세포의 유전 정보 조각을 절단하고 대체하여 유기체의 게놈을 수정할 수 있기 때문에 생명 공학 분야에서 필수 불가결합니다.
엔도 뉴 클레아 제는 3 단계로 질소 염기의 절단을 수행합니다. 첫 번째는 친 핵성 아미노산을 통해 인산염 그룹을 끌어 당기고 마지막으로 두 염기 사이의 결합을 끊는 음으로 하전 된 중간 구조가 형성됩니다.
참고 문헌
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