알부민은 새의 "명백한"계란에서 가장 풍부한 단백질이다. 이것은 매우 다양한 진핵 단백질 그룹 인 "세르 핀"또는 "세린 프로테아제 억제제"로 알려진 단백질 계열에 속합니다 (300 개 이상의 상동 단백질 포함).
Fue una de las primeras proteínas aisladas con gran pureza y, gracias a su sorprendente abundancia en las estructuras reproductivas de las aves, esta es ampliamente utilizada como “modelo” en la preparación de “estándares” para el estudio de la estructura, las propiedades, la síntesis y la secreción de muchas proteínas.
Estructura molecular de la ovalbúmina (Fuente: Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics Institute vía Wikimedia Commons)
En términos porcentuales, la ovoalbúmina comprende entre el 60 y el 65% del contenido proteico total de la clara de huevo, pero a diferencia de los demás miembros de la familia de proteínas serpins, esta no tiene actividad como inhibidor de proteasas.
La clara de los huevos de gallina tiene, además, otras proteínas:
-흰색의 총 단백질 함량의 13 %를 차지하는 콘 알부민이라고도하는 Ovotransferrin
-전체의 11 %를 차지하는 당 단백질 인 Ovomucoid
-3.5 %를 대표하는 또 다른 황산 화 당 단백질 인 Ovomucin
-흰색 전체 단백질의 3.5 %를 차지하는 리소자임 또는 무라 미다 아제
-4 %를 나타내는 글로불린
오발 부민의 합성은 계란이 새의 난관을 통과하는 동안 중간 펩타이드의 혼합물에서 발생하며 관련된 유전자의 전사는 성 호르몬 인 에스트로겐의 존재에 대한 반응으로 만 일어난다는보고가 있습니다.
구조
Ovalbumin은 분자량이 약 45kDa이고 등전점이 4.5에 가까운 단량체 인당 단백질입니다. 따라서 그 구조에는 인산화 및 글리코 실화를위한 수많은 부위가 있으며, 이는 단백질에서 매우 일반적인 번역 후 변형입니다.
이 단백질은 7 개의 인트론이 산재 된 8 개의 엑손이 존재하는 것을 특징으로하는 7,700 개의 염기쌍 유전자에 의해 암호화되므로, 그 메신저는 성숙한 단백질을 생성하기 위해 여러 번의 전사 후 변형을 겪는 것으로 의심됩니다.
계란에서 추출한 오발 부민에는 386 개의 아미노산 잔기가 있으며이 단백질의 순수한 형태는 A1, A2 및 A3로 알려진 세 가지 하위 클래스로 구성되어 있으며 각각 인산염 그룹이 2 개, 1 개 및 전혀 포함되어 있지 않습니다.
3 차 구조와 관련하여, ovalbumin의 아미노산 서열은 6 개의 시스테인 잔기가 존재 함을 나타내며 그 사이에 4 개의 이황화 가교가 형성됩니다. 더욱이, 일부 구조 연구에 따르면이 단백질의 N- 말단이 아세틸 화된다는 사실이 밝혀졌습니다.
에스-
알이 저장 될 때, 오발 부민의 구조가 변형되어 문헌에 알려진 S- 오발 부민이 형성되는데, 이는 열에 대해 더 안정된 형태이며 이황화물과 설 프히 드릴 사이의 교환 메커니즘으로 인해 형성됩니다.
저장 온도 외에도 계란의 내부 pH에 따라이 "형태"의 오발 부민이 형성되는데, 이는 자연의 모든 유형의 단백질에서 예상 할 수 있습니다.
S-ovalbumin은 일부 사람들이 계란을 섭취 한 후 겪는 과민 반응의 원인입니다.
풍모
오발 부민은 프로테아제 억제제로서의 활성을 특징으로하는 단백질 계열에 속한다는 사실에도 불구하고 억제 활성을 가지고 있지 않으며 그 기능이 완전히 밝혀지지 않았습니다.
그러나,이 효소의 잠재적 인 기능은 배아로 금속 이온을 운반하고 저장하는 것이라는 가설이 세워졌습니다. 다른 저자들은 배아가 성장하는 동안 영양 공급원으로도 기능한다고 제안했습니다.
실험적인 관점에서 볼 때, ovalbumin은 다양한 구조적, 기능적, 합성 및 단백질 분비 연구 시스템을위한 주요 "모델"단백질 중 하나를 나타내며, 이것이 과학적 문제의 발전에 매우 중요한 이유입니다.
식품 산업을위한 기능
또한 계란 흰자에서 가장 풍부한 단백질 중 하나이기 때문에 다른 새의 알을 먹는 인간과 다른 동물의 영양에 매우 중요한 단백질입니다.
요리 측면에서 난백의 나머지 단백질뿐만 아니라 오발 부민은 기능적 특성, 특히 폴리 펩타이드가 변성되어 공기 계면을 형성하는 과정 인 거품 능력을 위해 사용됩니다. / 상기 분산 상태의 안정된 액체 특성.
변성
ovalbumin은 수많은 sulfhydryl 그룹을 가지고 있기 때문에 상당히 반응성이 있고 쉽게 변성되는 단백질입니다.
ovalbumin의 변성 온도는 84 ~ 93 ° C이며 93은 고온에서 더 안정적인 S-ovalbumin 형태를 특징으로하는 온도입니다. 열에 의한 오발 부민의 변성은 계란을 조리하는 동안 보이는 특유의 회백색 "젤"을 형성합니다.
튀긴 계란 (출처 : Wikimedia Commons를 통한 WhatamIdoing)
PH는 또한이 단백질의 변성, 염의 유형 및 농도를 고려할 때 중요한 요소입니다. ovalbumin의 경우 변성 pH는 약 6.6입니다.
다른 변성 조건 하에서, ovalbumin 분자는 응집하는 경향이 높으며, 이는 일반적으로 염을 첨가하고 온도를 높이면 가속화 될 수 있습니다.
오발 부민 및 기타 난백 단백질이 가열 될 때 겔과 같은 구조를 형성하는 능력과 물 분자에 결합하고 유화제 역할을하는 능력은 이들에게 가장 중요한 기능적 특성을 부여하는 것입니다. 그것이 그들이 특히 식품 산업에서 그렇게 착취되는 이유입니다.
이 단백질의 변성 과정은 고체 상태와 겔 상태 사이의 전이 메커니즘을 조사하고 무결성에 대한 다양한 농도 (이온 강도)에서 다양한 유형의 염의 효과를 연구하는 데 매우 유용했습니다. 단백질의.
참고 문헌
- Huntington, JA, & Stein, PE (2001). ovalbumin의 구조 및 특성. Journal of Chromatography B : Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). 비가역적인 열 변성 및 타원형의 선형 응집체 형성. 식품 하이드로 콜로이드, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA 및 Fothergill, JE (1981). 암탉 ovalbumin의 완전한 아미노산 서열. 유럽 생화학 저널, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO 및 Williams, PA (Eds.). (2011). 식품 단백질 수첩. 엘스 비어.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). 세르 핀 단백질의 오발 부민 계열. FEBS 편지, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS 및 Theis, HW (1959). ovalbumin의 생합성. 자연, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). 계란 분말 산업의 식품 재료 과학. 식품 생명 공학에서 재료 과학의 역할 (pp. 505-537). 학술 보도.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). 열에 의한 변성 및 중성 pH에서의 오발 부민 응집은 비가역적인 1 차 역학에 의해 설명됩니다. 단백질 과학 : Protein Society, 12 (12), 2693–2703의 간행물.